鱼类HSP70的研究进展【文献综述】

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1、毕业论文文献综述生物技术鱼类HSP70的研究进展摘要：HSP70是一类最保守和最重要的热休克蛋白家族，作为分子伴侣在协助新生多肽链折叠，蛋白质复合体的装配，以及调节、修复和降解变性的蛋白质方面起着重要作用。而鱼类因其独特的生理特征已成为研究热休克蛋白的理想模式生物。本文总结了鱼类HSP70方面的研究成果,并着重介绍鱼类HSP70的诱导因子,及其在调节鱼类抗逆能力作用和作为生物标记物和在水环境监测方面的潜力。关键词：HSP70；鱼类；抗逆能力；应激　热休克蛋白(heatshockprotein,HSP),又称应激蛋白(stressprotein,SP),是一组在结构上高

2、度保守的多肽，广泛存在于自然界原核、真核细胞中，参与细胞的损伤与修复。1974年,Tissieres等证实高温能够激发染色体内基因转录合成一种特异性的蛋白使果蝇染色体蓬松，从此开启了对热休克蛋白的研究。后来，Bond等[1]发现，不仅在热刺激,在其他的应激条件下，如冷、缺氧、重金属污染、营养缺乏等,生物体内也可生成此种蛋白，因此该蛋白又称其为应激蛋白。热休克蛋白有多个家族，按它们分子量大小可分为:HSP100、HSP90、HSP70、HSP60、小分子HSPs(相对分子质量为212-312)及泛素[2],其中HSP70基因没有内含子,在大多数生物中含量最多,在应激反应

3、中最为敏感,是热休克蛋白家族中最受关注、研究最深入的一种。HSP70具有重要的生物学功能,如具有分子伴侣的作用,细胞内HSP70主要参与细胞内蛋白质的折叠、装配、降解和修复过程等,促进细胞增殖,调控细胞凋亡，并且在免疫调节中也发挥着重要作用。鱼类为水生变温动物，温度的日变化和季节变化对其生命过程有重要影响，水环境中的其他因素(如重金属、缺氧、细菌感染等)也会影响着它们的分布和生理状态，而这些因素与它们体内热休克蛋白的数量和表达程度息息相关。因此，许多鱼类已成为研究热休克蛋白的理想材料。目前关于Hsp70的性质、功能和测定方法方面的研究较多[3]。但关于鱼类Hsp70方

4、面的文献研究较少,且着重于介绍其调控机制方面[4]。因此本文总结了鱼类Hsp70方面的研究成果,并着重介绍鱼类Hsp70的诱导因子,及其在调节鱼类抗逆能力中的作用。本研究可提高对鱼类Hsp70表达及其作用的认识,而且可为水产养殖过程中环境因子的调控提供一定的理论依据。1.鱼类HSP70基因特点目前有关鱼类热休克蛋白的研究报告多集中在蛋白质水平上，但多种鱼类编码热应激蛋白的基因序列也己经被克隆和检测，包括虹鳟[5]、草鱼[6]、罗非鱼[7]、大黄鱼[8]等，有些实验是用鱼体某种组织为材料进行研究，而大部分实验是以所培养的某种鱼类的组织细胞为材料。大量的鱼类HSP70基因

5、的克隆表明鱼类HSP70氨基酸同源性均较高,表明其在进化上高度保守,且承担着重要的生理功能。鱼类HSP70蛋白的一级结构可分为3个功能域:靠近N端的ATPase活性区，分子量大小为45kD，为在结构上高度保守的氨基酸序列,与不同生物HSP70所共有的生化特性有关;紧接着为分子量18kD大小相对保守的氨基酸序列,是多肽的重要结合部位;靠近C端有分子量约为10kD结构多变的氨基酸序列,其结构尚不明确,可能与某种特定的蛋白底物相互作用有关。在许多陆生生物中,热休克蛋白可受一些因子的调控，从而激活或抑制热激蛋白的表达，这些因子被称为热激转录因子(HSFs)。鱼类中还没有明确的

6、有关热激转录因子的报道,只有Airaksinen等1998年在虹鳟的原代培养细胞中报道了热激转录因子I样蛋白具有DNA结合活性,并与Hsp70的诱导表达有关[9]。2.鱼类HSP70表达调控Hsp70的诱导是由遗传控制的,还是环境控制的,目前还存在争论。部分研究认为基因调节因子和细胞内蛋白热稳定性是调控Hsp70表达的主导因素[10];而有的研究认为Hsp70诱导是由环境条件决定的,而不是由遗传因素控制的[11]。下面例举几种能诱导Hsp70表达的环境因子。2.1温度HSP70的表达具有可塑性，与环境因子变化和热历史有关。陆续报道证明，几乎所有生物细胞在温度升高时均可

7、合成热休克蛋白[12]。苏岭等研究表明鲫鱼在受到热休克后，肝脏中HSP70mRNA的表达量与时间出现一种线性关系。热激1h后mRNA的表达量开始升高，并且随着时间的增加呈现上升趋势，在4h的时候表达量达到最高值，为起初的2.9倍。之后mRNA的表达量开始降低，在48h后基本降至初始值。这一趋势与已有报道的其他生物一致［13］。在自然环境条件下,热休克蛋白的表达有季节性的变化。在夏季,生物体内热休克蛋白的量往往要高于冬季[14]。和夏季驯化的虾虎鱼相比,在冬季驯化的鱼脑组织中有更高的Hsp70。从18℃上升到28℃时,冬季驯化的鱼Hsp70开始表达;而