生物化学期末复习资料

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1、第三章糖类的化学（1）P18旋光性是指某些物质能使平面偏振面旋转的性质（2）P19单糖：凡羟基在右边的，为D-型；凡羟基在左边的，为L-型L-甘油醛D-甘油醛对于含3个碳原子以上的糖，由于存在不止1个不对称碳原子，在规定其构型时以距醛基或酮基最远的不对称碳原子为准，羟基在右的为D-型羟基在左的为L-型。（3）P30寡糖分子中都存在不对称碳原子，因而都有旋光性（4）P33多糖有旋光性，但无变旋现象4、脂类和生物膜化学1、P47酸败的化学本质：一方面是油脂中不饱和脂肪酸的双键在空气中氧的作用下成为过氧化物，过氧化物继续分解生成有臭味的低级醛、酮、羧酸和醛、酮的衍生物；另一个原

2、因是霉菌或脂酸将油脂水解成低级脂肪酸，脂肪酸再经过β-氧化过程生成β-酮酸，β-酮酸脱羧生成低级酮类。第五章蛋白质化学（一）P61氨基酸的结构通式：（二）P62构成蛋白质的氨基酸（英文符号）除了甘氨酸（gly）外，构成蛋白质的氨基酸都是L-构型4、P73谷胱甘肽：是由Ｌ-谷氨酸，L-半胱氨酸和甘氨酸组成（谷氨酸由γ-羧基生成肽键，而在其他肽和蛋白质分子中谷氨酸由α-羧基生产肽键）。谷胱甘肽中因含有-SH，故通常简写为GSH5、Ｐ７６　一级结构：特指肽链中的氨基酸排列顺序。维系一级结构的主要化学键是肽键。蛋白质的一级结构的测定：1.肽链末端分析：（1）N-末端端测定：A.二

3、硝基氟苯法B.苯异硫氰酯（PITC）法C.二甲基氨基萘磺酰氯法（DNS法）；（2）C-末端端测定：肼解法、羧肽酶法；2、二硫键的拆开和肽链的分离；3、肽链的部分水解和肽段的分离：化学裂解法、酶解法4、测定每一段的氨基酸顺序5.由重叠片段推断肽链顺序６、Ｐ82二级结构：它是指肽链主链骨架原子的相对空间位置，维系二级结构的化学键主要是氢键。蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、π-螺旋等7、P91分子病：由于基因结构改变，蛋白质一级结构中的关键氨基酸发生改变，从而导致蛋白质功能障碍，出现相应的临床症状，这类遗传性疾病称为分子病。【经典举例】镰形细胞

4、贫血症8、P104蛋白质的变性与复性：在某些物理化学因素影响下，可使蛋白质分子的空间结构解体，从而使其活性丧失，这成为变性；破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。9、变性分为可逆与不可逆两种情形，在某些蛋白质变性中，若除去变性因素后，蛋白质分子的空间结构又得以恢复，可完全或部分恢复其生物活性，这称为复性。10、P110紫外吸收法：酪氨酸、色氨酸在280mm左右具有最大吸收，由于在各种蛋白质中这几种氨基酸的含量差别不大，所以280mm的吸收值与浓度具正相关，可用于蛋白质含量的测定，此方法称为280mm吸收法。第六章核酸化学1、P118核酸是由类似的单体组成的聚合物，

5、单体之间共价连接。完全水解的最终产物是戊糖、含氮碱和磷酸。2、P121嘌呤碱和嘧啶碱分子中都含有共轭双键体系，在紫外区有吸收（260nm左右）。可用于定性，定量分析。1、P135核糖体RNA(rRNA)：rRNA与蛋白质一起构成了蛋白质合成的场所。转移RNA(tRNA)：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。信使RNA(mRNA)：在蛋白质生物合成中起着模板作用，是将DNA的遗传信息传向蛋白质的桥梁，新合成的肽链的氨基酸顺序就是根据mRNA所传递的信息决定的。4、1.tRNA的二级结构：tRNA多核苷酸自身回折形成几个局部双螺旋区和几个突环，其形状类似“三叶草”的二

6、级结构模型。tRNA的三级结构——倒L形5、P140DNA的一级结构：DNA是由脱氧核糖核酸构成的，也是以3’，5’-磷酸二酯键相连。6、P144DNA的二级结构：A、DNA碱基组成的Chargaff规则：A+G=C+T；A=T；G=C；A+C=G+T。B、DNA双螺旋结构（碱基互补配对）要点：（1）DNA由两条多聚脱氧核糖核苷酸链(简称DNA单链)组成；（2）嘌呤和嘧啶碱基位于螺旋的内侧；7、P159在某些理化因素作用下，氢键和碱基堆积力会发生断裂和破坏，使核酸分子的高级结构改变，引起核酸理化性质和生物学功能发生改变。这种变化称为变性；核酸的变性作用是核酸的重要性质，是

7、指核酸双螺旋区解开，变成单链，并不涉及共价键的断裂。与蛋白质变性作用不同的是，核酸（DNA）发挥功能时常需要变性，而蛋白质变性会引起功能的降低或丧失。第七章代谢系统必需的催化剂—酶一、P170酶是由活细胞产生的生物催化剂，催化特性：高效性、专一性二、酶的分类（172）三、P173（二）酶原激活——切去部分片段是酶原激活的共性酶原：有些酶在生物体内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程四、P174酶的活性与其高级结构的关系：活性中心（是指酶分子结构中，必须基团比较集