浙江工商大学优秀毕设：乙醛脱氢酶研究概况

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1、题目乙醛脱氢酶研究概况学院食品与生物工程学院专业班级学号学生姓名指导教师成绩2014年12月25日4乙醛脱氢酶研究概况乙醛脱氢酶（aldehydedehydrogenase，ALDH），醛脱氢酶的一种。它广泛存在于真核生物和原核生物中，在辅酶Ι存在的条件下，催化包括乙醇在内的某些一级或二级醇、醛和酮的脱氢反应。在人类和其他许多动物体内，线粒体乙醛脱氢酶能把对生物体有害的醇类转化，所以在细胞解毒研究中乙醛脱氢酶受到高度关注；同时，乙醛脱氢酶在分子生物学以及相关疾病的检测方面也多有应用。因此，乙醛脱氢酶的研究具有重要的理论意义和应用价值。本文从乙醛脱氢酶的种类、结构、性质、

2、制备、研究技术及应用等几方面阐述了乙醛脱氢酶的研究进展。一．乙醛脱氢酶的分类乙醛脱氢酶家族（ALDHs）是一系列氧化各式各样脂肪族醛、芳香族醛为相应酸的酶。哺乳动物乙醛脱氢酶根据其亚细胞所在位置、结构与动力学特性和原始序列的相似性可以分为三类。第一类是细胞质的（ALDH1）第二类是线粒体的（ALDH2）第三类则是可诱导性的细胞质的乙醛脱氢酶和可诱导性的微粒体的乙醛脱氢酶（如ALDH3）。目前，对前两类乙醛脱氢酶进行了广泛的研究，并发现其有效促使短链脂肪族醛和芳香族醛的氧化。相比较之下，人们对第三类乙醛脱氢酶的研究尤其是对微粒体乙醛脱氢酶的研究是不够的。大鼠肝脏、兔子肠道

3、、人类肝脏和人白血细胞中都发现了微粒体乙醛脱氢酶的存在，但作用机制尚不明确。二．人类乙醛脱氢酶的结构和性质人体乙醛脱氢酶为多肽四聚体，根据四元结构和其他生化特征，至少有7种不同基因编码ALDH（ALDH1，ALDH2，……ALDH7），但根据底物特异性和亚单位组成，只有ALDH1和ALDH2才被认为是“真”ALDH、为人体肝内的两种主要同工酶。他们的基因分别位于9号和12号染色体上。ALDH1位于胞液内，而ALDH2位于线粒体内。ALDH1和ALDH2为纯四聚体，由分子量为54000的亚单位组成，含500-501个氨基酸，他们的氨基序列中68%是相同的[1]，并且具有相

4、类似的三维立体结构。目前发现，人类红细胞中含有一种ALDH，和肝细胞液内的ALDH1相同。ALDH2表现出遗传多态性，ALDH2缺乏者有一个或两个等位基因突变，形成纯合子或杂合子，为常染色体显性遗传。突变的非典型ALDH2基因形成功能丧失的酶即非典型杂四聚体酶（aaab，aabb，abbb）（b表示非典型亚单位）和非典型纯四聚体(bbbb}不能有效代谢乙醛[2]。三．乙醛脱氢酶的制备目前，天然的ALDH难以获得，大多是从动物的肝脏、胰腺或肝细胞线粒体中提取，其资源有限且价格昂贵，因此很难大规模生产，为了拓展ALDH的来源，科学家们探索从微生物中提取ALDH。国外在此方面

5、做了大量工作，早在上个世纪70年代，KeithA.Bostian就对从酿酒酵母中提取ALDH进行了研究。国内吴桂英等[3]报道了从破碎酵母细胞提取ALDH的新工艺，考察了自溶、反复冻融、超声波和高压破碎仪的细胞破碎方法对释放ALDH的影响；周百灵等，利用超声波破碎、硫酸钱分级盐析以及DEAE-32阴离子交换层析等方法提取了酿酒酵母胞浆内的ALDH并对其酶学性质进行了研究，这就为酶的获得提供了宝贵资料。在探讨从微生物中提取乙醛脱氢酶的同时，学者们还通过对菌种定向诱变和培养基优化提高微生物的酶产量。刘清利[4]等通过紫外线和He-Ne激光诱变醋酸菌，选育出1株乙醛脱氢酶高产

6、菌株Z07-JO1,该正突变24h发酵酶活为1008.00U/g湿菌体，比出发株提高了276%，且酶活在10代内稳定;王红波[5]4等通过单因素试验和正交试验，对巴氏醋杆菌产乙醛脱氢酶的发酵培养基进行了优化，确定了培养基的最适条件和组分，提高了发酵培养生物量和产酶酶活。四．乙醛脱氢酶在医疗领域的应用研究1.乙醛脱氢酶与酒精中毒各种酒类都含有乙醇，可引起饮酒后脸红、心跳加速、皮肤加热、血压升高的急性酒精中毒症状，但这主要不是由于血液中乙醇浓度的升高，而是由于血液中乙醛浓度的升高造成的:研究表明[6]乙醛具有强烈的毒理作用，可刺激肾上腺素、去甲肾上腺素等物质的分泌，引起面红

7、耳赤、心率快、皮温高等症状。而人类对酒精耐受性有种族的和个体的差异，黄种人中80%为酒精敏感者，白种人中仅5%为酒精敏感者。大多数黄种人在饮酒后产生乙醛速度决，而氧化为乙酸的速度慢，故易产生乙醛蓄积中毒。也就是说，乙醛脱氢酶的不足使乙醛在体内积累导致中毒现象，乙醛对引起急性酒精中毒症状比乙醇起更重要的作用。解酒重在加速乙醛的分解，使之产生乙酸，进一步分解为CO2和H2O,而在此过程中乙醛脱氢酶的作用尤为重要。2.乙醛脱氢酶与心血管疾病乙醛脱氢酶2(ALDH2)线粒体内一种重要的醛类氧化酶，在心血管疾病的发生、发展过程中发挥重要作用。ALD