SAM合成酶基因探究进展文献综述分析

《SAM合成酶基因探究进展文献综述分析》由会员上传分享，免费在线阅读，更多相关内容在工程资料-天天文库。

1、SAM合成酶基因探究进展文献综述分析本文转载《天津农业科学》1s-腺昔甲硫氨酸合成酶基因结构以及性质2SAM合成酶基因的的研究现状从1962年人们发现这种酶开始，人们就开始对SAM合成酶进行了不断地研究。1994年，Boerjan等发表SAMS催化L-甲硫氨酸和ATP合成SAMo之后，很多物种的SAMS被克隆了，例如拟南芥、番茄、水稻等。并对SAMS基因响应植物逆境胁迫应答做出了分析，更通过DNAman、MEGA4、Primer5和一些在线的生物分析软件对获得的序列进行了大量的生物信息学分析。分析结果显示，不同物种的SA

2、M合成酶基因（已知的）,其蛋白中不存在信号肽序列，SAMS在细胞质基质中反应不进行蛋白质转运；其序列中不存在跨膜结构。SAM结构域分析发现其编码蛋白具有N端结构域、中间结构域和C端结构域。研究还发现，该基因在生物的多个组织均有表达。将已经克隆得到的SAMS基因序列进行比对，发现不同物种其相似度很高，由此我们可以推断SAMS基因的保守性较高。许多研究表明，SAM在多胺和乙烯合成途径中具有重要作用，它是蛋白质、核酸、多糖转甲基中重要的甲基供体。在精胺、亚精胺和ACC合成中SAM发生降解，反之，其又能分解得到甲硫氨酸，从而参与

3、到SAM的合成。在多胺合成途径中，植物在受到胁迫时，SAM增加，这是由于胁迫诱导致使SAM合成酶转录物的积累。在受到胁迫的情况下，SAM能够维持植物适应稳定状态的平衡。1SAM的临床应用[5]3.1治疗肝胆方面的疾病[10]临床上SAM能维持肝脏的正常功能，SAM可以使具有肝病的病人恢复一些重要物质的合成，SAM对肝损伤（肝硬化或一些肝功能紊乱）有一定的疗效。在较早之前，已有研究表明在化学作用下诱使肝癌时，SAMS在这之间相继产生了连续的变化。引起这一改变最可能的是由low-Km的缺失，取而代之的是中间Km值的酶。在pH

4、值为5时酶沉积，肿瘤同工酶的改变是最好的证明。在正常的肝组织中，沉积的酶中只检测到一小部分low-Km酶。在肿瘤诱导的肝癌中出现，中间Km值的酶是唯一检测的到的酶，在低分化的PHC中，其活性大大地提高了。因此，肿瘤酶动力学性质的改变是与恶性进化相关联的。3.2治疗抑郁症3.3治疗关节炎SAM还具有治疗关节炎等软组织疾病，且疗效显著，几乎无副作用。临床研究表明，病人的病症在用药2星期后就得到改善。4小结目前，我国的肝病患者和抑郁症患者越来越多，SAM在我国有广阔的市场。所以，在临床应用中，对于SAM的需求则显得非常迫切，但

5、SAM的价格昂贵无法被普通人接受，这使得开发高产廉价的SAM显得尤为重要。而合成SAM共有3种方法：化学合成法、发酵法和生物工程法。（1）化学合成法，产率较低，实际生产中较少用到该方法；（2）发酵法，成本低，易于扩大培养，曾有研究表明发酵法生产SAM的产率大约为15%〜30%；（3）生物工程法，该方法产量明显高于前2种方法，而且分离和提纯都比较容易，杂质也很少。但是关键就是SAM合成酶的获得，虽然研究表明几乎所有生物中都含有SAM合成酶，但是含量少、活性低，所以该方法受到了SAM合成酶的限制。Markham［6］等构建了

6、大肠杆菌重组菌，重组菌所表达的SAM合成酶是野生的大肠杆菌的80多倍，酶的比活力为2.2U-mg-loPark［4］等构建了重组质粒pUC18/SAM2,转化大肠杆菌，但未报道SAM合成酶的酶活力。Matos［6］等对不同种类SAM合成酶的活力进行了比较，结果显示，大肠杆菌比活力不高，但是L-甲硫氨酸Km最低，这有可能是酶法转化酶源的最佳选择。2000年，韦平和［7］等构建了重组菌SAM合成酶，对其进行了酶活测定，结果显示，重组菌的活力比宿主菌都有一定程度的提高。余志良[8]等用GAP启动子强化表达了酿酒酵母的SAM2基

7、因，酶活提高了40倍，进一步的研究工作正在进行。随着SAM在医学等领域作用的凸显，以及其在生物体内的重要作用的研究。近年来，对于SAM合成酶展开了大量的研究。这包括了对SAM合成酶的结构性质及酶活性的研究，因此，通过基因工程技术高表达SAM合成酶应该是切实可行的。相信在不久的将来，人们会对此有更深入的了解。参考文献：[1]CantoniGL.S2adenosylmethionine:AnewintermediateformedenzymaticallyfromL2methionineandadenosinetriphos

8、phate[J]・JBiolChem,1953,204：403-416・[2]景沛.S-腺昔甲硫氨酸[J].生命的化学，1995,1(2)：49.[3]TakusagawaFS,MarkhamGD.CrystalstructureofS-adenosylmethioninesynthetase[J]・JBioChem