临床医学各专业

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1、临床医学各专业（五/七年制）《生物化学》第六版教学大纲一、性质和任务生物化学（Biochemistry）是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。由于生物化学越来越多地成为生命科学的共同语言，当今生物化学已成为生命科学领域的前沿学科。生物化学教学任务主要是介绍生物化学的基本知识，以及某些与医学相关的生物化学进展，包括生物人分子的结构与功能（蛋白质、核酸、酶），物质代谢及其调节（糖、脂、氨基酸、核甘酸代谢、物质代谢的联系与调节）；基因信息的传递（DNA

2、复制、RNA转录、蛋H质生物合成、基因表达调控、重组DNA与基因工程）；相关的专题知识（细胞信息传递，血液牛物化学，肝的牛物化学，维牛素与微量元素，糖蛋白、蛋白聚糖与细胞外基质,癌基因、抑癌基因与生长因子，基因诊断与基因治疗等）。二、基础理论与基本知识本“生物化学”教材中的内容按“掌握、熟悉、了解”三级要求学习及掌握。英中，考试内容中“掌握”占70%左右；“熟悉、了解”的内容占30%左右。“掌握”部分要求理解透彻，包括有关概念及其研究进展等内容细节，并能运用其理论及概念于相关学科的学习及今后的临床及科研工作；“熟悉”部分要求能

3、熟知其相关内容的概念及有关理论，并能适当应用；“了解”部分要求能対其中的概念有一定认识，対相关内容有所了解。第一章绪论熟悉“生物化学”的概念及其与“分子生物学”的关系。了解生物化学的发展简史、当代生物化学研究的主要内容及生物化学与医学的紧密联系。熟悉本教材的主要内容及讲授女排。第一篇生物大分子的结构与功能熟悉生物人分子的概念及莫在生命现象中的重要作用。第二章蛋白质的结构与功能掌握蛋白质在生物体中的重要性及其特点。一、蛋白质的分子组成掌握蛋白质元素组成的特点及其应用。（一）氨基酸：掌握组成蛋白质的二十种氨基酸的结构通式、中文名字

4、及英文三字缩写符号。熟悉二十种基本氨基酸的分类。熟悉部分氨基酸（Asp、Glu^Arg^Lys>His>Pro^Cys>Ser）的侧链功能基团（R基团）。掌握氨基酸的重要理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收、苗三酮反应等）。（二）肽：拿握多肽链、肽及多肽的定义。掌握主链和侧链、肽链两端的概念及肽链书写方法。熟悉一些重要的生物活性肽（GSH、多肽类激素、神经肽）。（三）蛋白质的分类：熟悉蛋白质三种常用分类方法（按分子组成成分分类、按分子形状分类、按其主要功能分类）。二、蛋白质的分子结构掌握蛋白质分子结构的种类。（一）一级结构：掌

5、握蛋白质一级结构的概念、维系键、重要性。了解胰岛素分子的一级结构。（二）二级结构：掌握蛋白质二级结构的概念、维系键、主要形式。熟悉a■螺旋、B•折叠的结构要点。掌握肽平面及肽单元的概念。熟悉模序的概念及具常见形式（锌指、HLH、RGD等）。熟悉一级结构对二级结构的决定作川（影响a•螺旋及B•折叠形成的主要因索）。了解分子伴侣的概念及其对蛋白质分子空间结构形成的影响。（三）三级结构：掌握蛋白质三级结构的概念、维系键。掌握结构域的概念。（四）四级结构：掌握亚基的概念。掌握蛋口质四级结构的概念、维系键。了解Hb分子的四级结构概况。三

6、、蛋白质结构与功能的关系（一）蛋白质一级结构与功能的关系：熟悉一级结构是空间结构基础的实例（Rnase变性与复性）。熟悉一级结构与功能的冑接关系。了解分子病。（二）蛋白质空间结构与功能的关系：了解Hb和Mb分了的空间结构要点。熟悉Hb空间结构的改变对其结合氧的功能的影响（氧百分饱和度、氧解离曲线、协同效应及变构效应）。四、蛋白质的理化性质及其分离纯化（一）蛋白质的理化性质：掌握蛋白质两性电离及等电点的概念，熟悉碱性蛋白质及酸性蛋白质的含义。掌握蛋白质分子的亲水胶体性质及其稳定因索。掌握蛋白质变性的概念、变性因素及变性原理。掌握

7、蛋口质沉淀的概念及讯用沉淀方法。熟悉变性蛋口质复性的概念。熟悉蛋白质变性、沉淀和凝固之间的联系。（二）蛋白质的分离纯化：了解用丙酮沉淀、盐析、电泳、透析、层析、分子筛过滤、超速离心等分离纯化蛋白质的方法。掌握盐析、分段盐析、电泳、透析的概念。（三）多肽链中氨基酸序列分析：了解氨基酸序列的常用分析方法（Sanger水解逐段分析法、未端分析、倒推法）。（四）蛋白质空间结构测定：了解蛋片质分子空间结构测定的常用方法（X•线晶体衍射法、二维核磁共振技术、计算法预测等）。第三章核酸结构与功能掌握核酸的概念、分类及重要生物学功能。一、核酸

8、的化学组成核酸分子的基本组成单位是（单）核甘酸，（单）核甘酸由碱基、戊糖和磷酸组成。（一）核昔酸中的碱基成分：掌握存在于核酸分子中的五种基本碱基（A、G、C、U、T）及其在DNA、RNA中分布的不同。了解稀有碱基，了解碱基的互变异构。掌握碱基对紫外光的吸收性质及其重要应用。（