临床医学实践技能培训课件

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1、基础综合《生物化学》主讲教师李雅江历年考情分析2004年2005年2006年2007年2008年蛋白质结构与功能111核酸的结构与功能111酶121糖代谢11氧化磷酸化1脂肪代谢1磷酸、胆固醇及血浆脂蛋白111氨基酸代谢1核苷酸代谢遗传信息的传递11基因表达调控1信息物质、受体与信号传导2重组DNA技术癌基因与生长因子概念11血液生化肝胆生化1【高频考点一】蛋白质结构与功能1．氨基酸与多肽(1)氨基酸的结构与分类：氨基酸是组成人体蛋白质的基本单位，有20种，氨基酸的一级结构为CHRNH2COOH。连在COOH基团上的C称为α-碳原子，

2、不同氨基酸其侧链(R)各异。组成蛋白质的20种氨基酸按理化性质分为4组：非极性、疏水性氨基酸丙(Ala)、缬(Vla)、亮(Len)、异亮(Ile)、苯丙(Phe)、脯(Pro)、甘(Gly)极性中性氨基酸丝(Ser)、酪(Tyr)、半胱(Cys)、蛋(Met)、天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)、苏(Thr)、色(Trp)酸性氨基酸谷(G1u)、天冬氨酸(Asp)(都含有两个羧基，当其中一个羧基被酰胺基取代后成为极性中性氨基酸即天冬酰胺和谷氨酰胺)碱性氨基酸赖(Lys)、精(Arg)、组(His)(其中赖氨酸含双氨基，也是其呈碱

3、性原因)(2)肽键与肽链：氨基酸分子之间通过脱水缩合形成的酰胺键称为肽键。许多氨基酸依次通过肽键相互连接，称为多肽链。肽链中的游离氨基的一端称为氨基末端(N-末端)；游离羧基的一端称为羧基末端(C-末端)。(3)谷胱甘肽和多肽类激素1)谷胱甘肽(GSH)：GSH由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成具有解毒和抗氧化等功能。分子中的半胱氨酸巯基是主要功能团。2)多肽类激素：体内许多多肽可作为激素产生生理作用，如促甲状腺素释放激素(TRH)。2．蛋白质的结构(1)蛋白质的一级结构及高级结构一级结构二级结构三级结构四级结构定义从N-端至C-端的氨基

4、酸排列顺序某一段肽链的局部空间结构，即该段主链骨架原子的相对空间位置整条肽链中所有原子在三维空间的排布蛋白质分子各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用类型氨基酸线性排列α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规则卷曲等结构域亚基维系肽键(主要)及所有的二硫键(次要)氢键疏水作用，离子键，氢键，范德华力氢键，离子键作用是蛋白质空间构象特异性及生物活性的基础，但不是决定空间构象的唯一因素二级结构是由一级结构决定的。在蛋白质中存在两个或三个由二级结构的肽段形成的模序，发挥特殊生理功能分子量大的蛋白质常分割成一个或数个结构域，分别执行不同的

5、功能含四级结构的蛋白质，单独的亚基一般没有生物学作用，只有完整的四级结构寡聚体才有生物学功能(2)蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构遭到破坏，但一级结构并未改变。此时蛋白质的一些理化性质和生物学活性发生改变，称为蛋白质的变性作用。3．蛋白质结构与功能关系(1)肌红蛋白与血红蛋白肌红蛋白血红蛋白结构组成只有一个亚基，不具有四级结构由2个a亚基和2个β亚基组成，具有四级结构相同点肌红蛋白与血红蛋白a与β亚基的三级结构十分相似，都能可逆地与02结合不同点肌红蛋白只具有三级结构，不具有正协同效应，氧解离曲线为短形双曲线血红

6、蛋白分子中第一个亚基与02结合后，改变了血红蛋白分子的构象，促进了第二及第三个亚基与02的结合，三个亚基与02结合后，又大大促进了第四个亚基与02结合，因此它的氧解离曲线呈S状。这种效应称为正协同效应.(2)别构效应：一个蛋白质与其配体(或其他蛋白质)结合后，蛋白质的构象发生变化，使它更适合于功能需要，这一类变化称为别构效应。如上述的血红蛋白与02的结合。此时小分子的02被称为别构剂，血红蛋白则被称为别构蛋白。别构效应可以促进别构蛋白的功能，也可抑制别构蛋白的活性。【高频考点二】核酸的结构与功能1．核酸的基本组成单位——核苷酸核酸包括

7、脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两大类。(1)核苷酸分子组成分子组成由碱基、核糖或脱氧核糖和磷酸三种分子连接而成。碱基与糖通过苷键连成核苷，核苷与磷酸以酯键结合成核苷酸主要碱基腺嘌呤(A)和鸟嘌呤(G)属于嘌呤类化合物，胞嘧啶(C)、尿嘧啶(U)和胸腺啶(T)属于嘧啶类化合物(2)核酸(DNA和RNA)：核苷酸连接而成的大分子聚合物称为多聚核苷酸。由于核苷酸缩合而形成的磷酸二酯键有方向，多聚核苷酸链是有方向的(5’一3’)。DNARNA糖脱氧核糖核糖碱基A、T、G和CA、U、G和C组成由2条脱氧核糖核苷酸链组成由1条核糖核苷

8、酸链组成(3)核酸的一级结构：核酸的一级结构为核苷酸在核酸长链上的排列顺序，其实质是连在糖环C-1’位上的碱基排列顺序。所以核酸的一级结构也称为碱基序列。2．DNA的结构功能(1)DNA碱基组成规律：DNA分子以A-T、