第七章 酶

《第七章 酶》由会员上传分享，免费在线阅读，更多相关内容在学术论文-天天文库。

1、第七章酶一、酶通论1.概述theearly1800sBiologicalcatalysiswasfirstrecognizedanddescribed1850sLouisPasteurconcludedthatfermentationofsugarintoalcoholbyyeastiscatalyzedby"ferments."1897EduardBuchnerdiscoveredthatyeastextractscanfermentsugartoalcohol1926JamesSumnerisol

2、atedandcrystallizedtheurease1930sJohnNorthropcrystallizedpepsinandtrypsinandfoundthemalsotobeproteins1980sCechandAltmanfoundribozyme1.1酶的催化特点⑴催化效率高；⑵酶的作用具有高度的专一性；⑶酶的作用条件温和，易失活；⑷酶的活力是受到调控的；⑸酶的催化活力与辅酶、辅基及辅助因子有关。1.2酶的本质及组成Withtheexceptionofasmallgroupofcat

3、alyticRNAmolecules,allenzymesareproteins.全酶(holoenzyme)=脱辅酶(apoenzyme)+辅因子(cofactor)名称组成分子量举例单体酶一条多肽链13KD-35KD溶菌酶、胰蛋白酶寡聚酶几个至几十个亚基35KD-几百万道尔顿3-磷酸甘油醛脱氢酶、磷酸化酶A多酶体系几种酶彼此嵌合几百万道尔顿以上脂肪酸合成酶体系辅助因子辅酶辅基1.3酶的命名⑴习惯命名法⑵国际系统命名法：明确地标明了酶的底物(底物之间用“：”隔开)和催化反应的性质，且每一种酶都有唯一

4、确定的一个编号。如：习惯名称系统命名编号谷丙转氨酶丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶EC2.6.1.2（1）氧化还原酶类：催化氧化还原反应的酶。氧化酶类：有O2参与脱氢反应；脱氢酶类：没有O2参与脱氢反应；（2）转移酶类：催化一种分子上的基团转移到另一个分子上。（3）水解酶类：催化H2O参与下的分解反应或其逆反应。（4）裂合酶类：催化一个分子裂分为两个分子的反应或其逆反应。（5）异构酶类：催化同分异构体之间互变反应的酶。（6）连接酶类：催化ATP参与下，两个物质合成一个新物质的反应。1.3酶的专一性绝对专

5、一性结构专一性基团专一性相对专一性键专一性旋光异构专一性立体异构专一性几何异构专一性二、酶促反应动力学ΔG'°中间络合物学说一级反应混和级反应零级反应底物浓度对酶反应速度的影响2.1酶促反应的动力学方程式：米氏方程米氏方程的推导：设Km＝(k2+k-1)/k1又有[ES]=Vo/K2从米氏公式可以看出：⑴当酶浓度确定时，Vmax和Km是常数，所以V是[S]的一元函数；⑵当[S]﹥﹥Km时，Vo=Vmax;⑶当[S]﹤﹤Km时，Vo=Vmax/Km·[S]，反应速度和底物浓度的关系近似于直线函数关系。(

6、4)当[S]=Km时，Vo=1/2VmaxKm的意义：⒈由于Km＝(k2+k-1)/k1，说明Km是反应速度常数的函数，而反应速度常数是由酶的反应性质和酶反应的条件决定的，所以对一个特定的反应来说，Km是一个特征常数，大小与酶浓度无关，而与具体的底物有关；⒉从Km值可以判断酶的专一性和天然底物；1/Km可以近似表示酶对底物的亲和力的大小，1/Km越大，酶和底物的亲和力越大；⒊在Km＝(k2+k-1)/k1中，当k2<

7、离常数越大，表示E和S结合弱，ES不稳定。⒋从Km值的大小可以知道正确测定酶活力时所需要的底物浓度。⒌从Km值还可以推断某一代谢物在体内可能的代谢路线。同一个底物往往可以被几种酶作用，发生不同的反应，其中Km值小的酶反应占优势。乳酸脱氫酶1.7×10-5丙酮酸脱氢酶1.3×10-3丙酮酸脱羧酶1×10-3Vmax=K2[Et]=Kcat[E]Kcat：催化常数，又称为酶的转换数，表示酶被底物饱和的时候，每秒种每个酶分子转换底物的分子数（单位是S-1）。Kcat越大，表示酶的催化效率越高。在生理条件下，

8、大多数酶并不被底物饱和，所以这时的Kcat不能真实反映酶的催化效率。在生理条件下，当[S]〈〈[Et]时，Vo=（Kcat/Km）[Et][S]所以，这时用Kcat/Km来作为酶的催化效率更恰当。Lineweaver-Burk双倒数作图法求Km、Vmax2.2多底物的酶促反应动力学A+B=P+Q(1)序列反应（2）随机反应（3）乒乓反应三、酶的抑制作用1.抑制与失活的区别2.抑制程度的表示方法相对活力分数抑制分数3.抑制作用的类型不可逆抑制剂可逆抑制剂可