生物化学期末复习主要内容提示

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1、一、单项选择题(20-25分，1分/小题)习题指导原题，课堂重点，平均分布在各章。二、名词解释(10-20分，10个小题，1-2分/小题)三、是非判断题(20分)指导书上原题(基本概念、常识)四、简答题(15-20分，3-5个小题)考题类型及复习重点五、常见符号中文名称、生物学作用/意义(10-15分)SD-Sequence；NAD+；CAP；ACP；ATP；HSCoA；FMN；FAD；Cytaa3；P/O；cAMP；GSH；cDNA；FH4et.al。六、计算题(8-10分)1.利用米氏方程的计算2.等电点计算3.酶活性简单计算4.脂肪酸或甘油经生物氧化净生成ATP量学好生

2、物化学，面向现代生物科学，面向未来，面向世界！预祝并相信同学们能成为生物科学领军人才！一、蛋白质的元素组成特点N素的含量比较恒定平均为16%。蛋白质含量=蛋白氮素含量×6.25第一章蛋白质化学1.20种基本氨基酸的分类依据及特点二、氨基酸2.氨基酸的等电点及计算3.分配层析原理迁移率的计算，并能根据氨基酸属性判断迁移率大小。4.氨基酸和蛋白质共有的显色反应5.氨基酸的紫外吸收现象(芳香族)三、蛋白质结构1.蛋白质一级结构的定义2.二级结构的类型(结构特征及维持其稳定作用力)(1)-螺旋(2)-折叠(3)-转角(4)无规则卷曲3.维持蛋白质高级结构的主要作用力高级结构组织

3、的基本原则：生物相中蛋白质一级结构确定之后，高级结构形成遵循能量最低原则。具体说遵循分子内氢键最多（-螺旋、-折叠、侧链间氢键）、离子键最多，及形成最大疏水核心、最大亲水表面等原则。即使需要异构化酶或分子伴侣帮助的情况下蛋白质分子形成高级结构同样遵循以上原则。1.盐析、分段盐析的概念2.变性作用的概念、本质及应用3.蛋白质在等电点时的特点(溶液中溶解度最低，不带电静电场中无点用行为)4.什么叫电泳,电泳的基本原理及图谱分析5.蛋白质胶体溶液稳定性的两个因素6.凝胶过滤原理分离蛋白质实例(原理、结果分析)例如蛋白质A、B、C、D分子量分别为：30、70、25、80KD，从葡

4、聚糖凝胶G100柱子上洗脱出来的先后次序应该是？四、蛋白质的重要性质1.核酸的基本组成单位和键链方式2.tRNA的二、三级结构及特征3.DNA二级结构的类型(双螺旋类型及结构特点)4.核酸的主要理化性质增色效应，减色效应、影响Tm的因素，DNA变性，分子杂交，紫外吸收特征(波长，引起紫外吸收的原因)第二章核酸化学、酶的催化特点二、酶的活性中心概念及其特点三、别构酶的结构特点、动力学曲线的特点第三章酶1.底物浓度:米式方程以及Km的意义(物理意义、及特征)2.酶浓度(其他因素恒定条件下，v与【E】正相关)3.pH(解释最适pH)4.温度(解释最适pH)5.激活剂(概念；激活机理

5、：变构激活，无机离子激活)6.抑制剂抑制剂类型、Km值含义、Vm值含义竞争性抑制与非竞争性抑制剂的区别(主要米氏方程参数相关性，如竞争性抑制剂存在时，Km值增大、Vm值不变)六、酶活性计算七、维生素和辅酶各种维生素与辅助因子的对应关系：NADP+，NAD+，FMN，FAD，HSCoA，TPP+的中文名称、功能及含有何种维生素。五、重要概念别构酶、同工酶、共价修饰酶、酶原激活的概念一、生物膜结构特点(五点)：1.脂双层为膜骨架2.蛋白质以两种形式与膜结合(外周蛋白、嵌入蛋白)3.结构与功能具有二侧不对称性(1)膜脂内外质和量不对称(2)膜蛋白内外种类及分布不对称。4.正常的生物

6、膜处于液晶态，具有流动性5.组分之间有相互作用二、生物膜的相变温度范围(液晶相温度范围)三、相变温度的定义及主要影响因素第四章生物膜第五章生物氧化一、生物氧化的特点二、高能化合物的定义及常见的类型三、ATP水解释放自由能较高的原因四、ATP作为能量通货的原因五、两条呼吸链的名称和各组分的特殊性六、氧化磷酸化的类型(底物水平磷酸化，呼吸链电子传递偶联磷酸化)七、P/O八、大家公认的氧化磷酸化的机理——化学渗透学说的理论要点九、典型的解偶联剂及其作用机理十、动物外源NADH的两种穿梭系统各产生几分子ATP十一、电子传递抑制剂的定义和抑制部位十二、能荷的定义第六章糖代谢一、α-淀粉

7、酶和β-淀粉酶的作用特点二、糖酵解定义、发生场所、产物及去路、特点以及意义三、糖酵解反应过程中最主要的调节酶四、TCA反应的特点、发生场所、有几次脱氢、脱羧，脱氢的受体五、什么叫糖异生及其两个阶段六、双糖及多糖合成的活化的糖基供体、UDPG的中文名称七、磷酸戊糖途径的特点及意义一、β-氧化的定义、发生场所、四步循环反应的名称二、计算1分子n个碳的脂肪酸氧化产生ATP的数目三、脂肪酸从头合成途径的原料、直接底物、场所及终产物四、脂肪酸从头合成和β-氧化有什么区别？第七章脂代谢第十章核酸生物合成1.DNA的