生物化学精要61935

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1、生物化学精要（与多媒体课件配套）第O章绪论一、生物化学概念住物化学是运用化学的原理和方法，研究牛物体的物质纽成和遵循化学规律所发牛的一系列化学变化，进而深入揭示牛命现象本质的一门科学，有牛命的化学之称。二、生物化学研究内容1.牛物体物质的化学纽成、结构、性质和功能2.生物体内的物质代谢、能量转换和代谢调控3.生物体的信息代谢4.运用生物化学原理和方法，为农业、工业、医药卫生、环境保护等服务，开拓富有经济价值的生物资源（酶制剂、药品、食品添加剂、杀虫剂……）三、生物化学的发展1静态牛物化学时期（二十世纪二十年代以前人研究内容以分析

2、牛物体内物质的化学纽成、性质和含量为主。2动态牛物化学时期（二十世纪前半叶）：物质代谢途径及动态平衡、能量转化，光合作用、生物氧化、糖的分解和合成代谢、蛋白质合成、核酸的遗传功能、酶、维牛索、激索、抗牛索等的代谢3机能牛物化学及分子牛物学时期（二十世纪五十年代以后）：牛命的本质和奥秘：运动、神经、内分泌、生长、发育、繁殖等的分了机理第一章蛋白质化学一.蛋白质的生物学意义生物体的组成成分；酶；运输；运动；抗体；干扰索；遗传信息的控制；细胞膜的通透性；高等动物的记忆、识别机构。二.蛋白质的元素组成C（50〜55%）、H（6〜8%）、

3、O（20〜23%）、N（15〜18%）、S（0〜4%）、...N的含量平均为16%——凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础：蛋白质含量=蛋白氮X6.25三.蛋白质的组成氨棊酸是蛋白质的棊木组成单位。从细菌到人类，所冇蛋白质都由20种标准爼基酸组成（牢记三字符号和结构式）。C“如是不对称C（除Gly）,贝ij：（1）具有两种立体异构体［D•型和L・型］;（2）具有旋光性（手性）［左旋（・）或右旋（+）］氨基酸的重要理化性质：（1）-•般物理性质：无色晶体，熔点极高（200°C以上），不同味道；水屮溶解度差别较人（极性和非极性），

4、不溶于有机溶剂。具有紫外吸收性质（280nm）o（2）两性解离和等电点：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，在同一个氨基酸分了上带有能放出质了的一NH34■正离子和能接受质子的-COO'负离子，为两性电解质。调节氨基酸溶液的pH,使氨基酸分了上的—NH3基和—COO'基的解离程度完金相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pl）。（3）化学性质：①与讳三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm（黄色）定量测定（几Ug）；②与甲醛的反丿必氨基酸的甲

5、醛滴定法，可以用来宜接测定氨基酸的浓度和蛋白质水解程度；③与异硫孰酸苯酯（PITC）的反应，重复测定多肽链N端氨基酸排列顺序，设计出“多肽顺序自动分析仪二一.肽肽是一个氨基酸的□■竣基和另一个氨基酸的a■氨基脱水缩合而成的化合物。氨基酸Z间脱水后形成的键称肽键（酰胺键）。肽链写法：游离a■氨基在左，游离a■竣基在右，氨基酸Z间用“一”表示肽键。二.蛋白质的结构蛋白质是氨基酸以肽键相互连接的线性序列。在蛋白质屮，多肽链折稅形成特殊的形状（构象）。在结构屮，这种构象是原了的三维排列，由氨基酸序列决定。蛋白质有四种结构层次：一级结构，

6、二级结构，三级结构和四级结构（不总是有）。（一）蛋白质的一级结构一级结构就是蛋白质分了中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。在基因编码的蛋白质屮，这种序列是由mRNA屮的核廿酸序列决定的。一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。（二）蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。由于淡基碳■氧双键的靠拢，允许存在共振结构，碳与氮Z间的肽键有部分双键性质，由CO・NH构成的肽单元呈现相对的刚性和平而化，肽键屮的4个原了和它札I邻的两个a■碳原了多处于同一个平面上。蛋白质构象稳定的原因：（1）酰胺

7、平血；（2）侧链基团R的彩响。1.蛋白质的二级结构：指蛋白质多肽链木身的折亞和盘绕方式。（1）a・螺旋：Pauling和Corey于1965年提出。结构要点：1）螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm,每个残基沿轴旋转100°o2）每个肽键的按基氧与远在第四个氨基酸氨基上的氢形成氢键，氢键的走向平行于螺旋轴，所有肽键都能参与链内氢键的形成。3）R侧链阜团伸向螺旋的外侧。4）Pro的N上缺少H,不能形成氢键，经常出现在a■螺旋的端头，它改变多肽链的方向并终止螺旋。（2）B■折叠结构：是一种肽链相当伸展的结构。肽链按层

8、排列，依靠相邻肽链上的淡基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性。肽键的平面性使多肽折叠成片，氨基酸侧链伸展在折灣片的上而和下面。B■折叠片中，相邻多肽链平行或反平行（鮫稳定）。（3）[3■转角：为了紧紧折亞成紧密的球蛋白，多肽链常常反转方向，成发夹形状。一个氨基酸的