生物无机化学2

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1、延安大学化学与化工学院教学方案章节名称第二章重要的生物配体及其金属配合物备注授课方式理论课（7）;实验课（）;实习（）教学时数3教冃的及要求1、掌握蛋口质空间结构。2、掌握DNA的结构的生物意义。3、学习金属配合物与核酸的相互作用。4、学习金属酶的配体性质与金属酶的催化活性的关系。教学内容提要时间分配第一节氨基酸笫一节蛋白质第三节氨基酸、肽和蛋白质的金属配合物第四节核酸笫五节金属离子及其配合物与核琶酸和核酸的相互作用第六节酶第七节金屈离子与酶的配合物0.50.50.50.50.50.250.25重点难点教学

2、重点1、蛋口质的结构、蛋口质的性质。2、金属配合物与核酸的相互作用3、金属酶的配体性质与金属酶的催化活性。教学难点1、蛋白质蛋白质结构与功能的关系。2、金属酶的配体性质与金属酶的催化活性。讨论思考作业讨论题目：人体发烧吋为什么不想吃饭。思考题目：金属酶的催化活性的生物意义。练习作业：3道题。教学手段多媒体教学参考文献《纶物无机化学导论》，计亮年、黄锦汪、莫庭焕等编著，中山大学出版社，2001o第一节氨基酸一、氨基酸的分类存在自然界屮的氨基酸有300余种，但组成人体蛋口质的氨基酸仅有20利J且均属*氨基酸，L

3、-型。按R基团的结构特点：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。从营养学角度：必需氨基酸、非必需氨基酸。按R基团的性质:非极性氨基酸、疏水氨基酸。二、氨基酸的立体异构和旋光性三、肽：一个氨基酸的*竣基和另一个氨基酸的一氨基脱水缩合而成的化合物叫肽。肽键：氨基酸之间脱水后形成的键叫肽键，又称为酰胺键，写作-CO-NH-o氨基酸残基：肽链屮氨基酸由于参加肽键的形成己经不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残阜。第二节蛋口质一、蛋白质的分类（1）按照组成成分分类：单纯蛋白、结合蛋白质。（2）按照分子的形状或空间构象

4、：纤维状蛋口和球状蛋口。（3）按照蛋白质的功能：酶蛋口、结合蛋白、运输蛋白、受体蛋白、调节蛋白、防御蛋白、贮存蛋白、毒蛋白等。二、蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括二硫键的位直。三、维持蛋白质空间构象的作用力氢键、疏水作用力、范徳华力、离了键、二硫键。四、蛋白质的二级结构通常是指蛋白质多肽链主链在空间中的走向。基本类型冇*螺旋、卜折叠、卩■转角和无规卷曲。超二级结构：在蛋白质中，a■螺旋、卜折叠片和0■转角等组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构

5、的构件,称为超二级结构。aa、ppp>papo结构域：或称为辖区，是多肽链在超二级结构的基础上组装血成的。结构域是多肽链在超二级结构的基础上组装而成的，组装的基本方式有限。五、蛋白质的三级结构和四级结构指在一条多肽链（包括超二级结构和结构域）的基础上进一步盘曲或折穂，形成包括主、侧链在内的专一性空间排布。维持蛋口质三级结构的力：疏水键、离子键、范得华力、共价键。四级结构：所谓蛋口质的四级结构就是指各个亚基在寡聚蛋白质的天然构彖中的几何位置和它们Z间的相互关系。亚基：具有四级结构的蛋白质屮每个球状蛋白质称为亚

6、基。二聚体：由二个亚基组成的称为二（聚）体蛋白质。寡聚蛋白：由二个或多个亚基纟R成的蛋口质统称寡聚蛋口质或多体蛋口质。7\黃口质的某些重要性质蛋白质的变性、蛋白质的复性。蛋白质的牛物功能包括：牛物催化功能、结构蛋白、运输功能、收缩功能、激素、免疫保护功能。近代分子生物学的研究还表明，蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起到重要作丿IJ。第三节氨基酸、肽和蛋白质的金属配合物一、氨基酸、肽的金属配合物就a・氨基酸而言，最常见是二齿配体。肽与金属离子配位结构比鮫复杂。二、

7、蛋白质的金属配合物大多数金属离子与蛋白质的结合分为两类：一类是金属和蛋白质牢固地结合在一起，金属离子是蛋白质的组成部分，用强烈的化学反应或其它方法将金属离子移去或用其它离子取代时，金屈优白的活性也就随Z失去。另一类是金属和蛋白质结合较弱，金属极易通过渗析法被除去，且金属与蛋白质之比不恒定。第四节核酸一、核酸的化学纟R成和分类基本结构单位—核昔酸。核酸水解产物的结构。碱基、鸟卩票吟和腺嚓吟、胞唏噪、尿唏噪和胸腺唏喘。二、核酸降解产物的化学结构1.核糖和脱氧核糖。2.卩票吟碱和喘噪碱。3.核廿。4.核廿酸。三、

8、体内重要的游离核昔酸四、核酸的结构1.核酸的一级结构核酸的一级结构是指构成DNA的脱氧核莒酸按照一定的排列顺序。2.DNA的双螺旋结构和三级结构DNA的二级结构：双螺旋结构。DNA双螺旋的不同构型：B-DNA螺旋、A・DNA螺旋、C-DNA螺旋。超螺旋是DNA三级结构的主要形式。第五节金属离子及其配合物与核营酸和核酸的相互作用一、金属离了与核莒酸的相互作川某些核昔酸的生物功能与金属离子有关，在核昔酸分子中的磷酸基