动物生物化学12

动物生物化学12

ID:41601348

大小:86.70 KB

页数:24页

时间:2019-08-28

动物生物化学12_第1页
动物生物化学12_第2页
动物生物化学12_第3页
动物生物化学12_第4页
动物生物化学12_第5页
资源描述:

《动物生物化学12》由会员上传分享,免费在线阅读,更多相关内容在工程资料-天天文库

1、动物生物化学12%來源:來自互联网编辑:兽药招商网发布时间:2010-6-2512:20:17阅读数:184动物生物化学纲要第一单元:生命的化学特征一、组成半命的物质元素:主要有碳、氢、氧、氮四种,占细胞物质总量的99%,另外还含有硫、磷及金属元素。碳、红、氧、氮四种元素是构成糖类、脂类、蛋口质和核酸的主要元素;含硫和磷的化合物在牛•物细胞的基因和能量转移反应中比较重要;金属元素在保持组织和细胞一定的渗透压、离子平衡、细胞的电位与极化屮有重要作用。二、生命体系屮的非共价作用力:主要有氢键、离子键、范徳华力和疏水力。三、生物人分子:生物体内的

2、人分子主要有糖原、核酸、蛋白质。四、ATP也称为三磷酸腺昔,是机体内直接用于作功的分子形式,它在生物体内能量交换中起着核心作用,被称为通用能量货币。ATP、GTP、CTP、UTP等都含有髙能磷酸键,统称为高能磷酸化合物。第二单元蛋白质第一节蛋白质的结构组成及功能构成蛋白质的主要元素有C、H、0、N、S5种,其中N元素的含量稳定,占蛋白质的16%,因此,测立样品中氮元素的含量就能算出蛋白质的量。一、蛋白质的基本结构单•位一一氨基酸蛋白质可以受酸、碱或酶的作用而水解成为其基木结构单位一一氨基酸。组成蛋口质的基本单位是氨基酸。如将天然的蛋口质完全

3、水解,最后都可得到约20种不同的氨基酸。这些氨基酸屮,人部分属于L-a-氨基酸。其屮,脯氨酸属于1厂8-亚氨基酸,而甘氨酸则属于「氨基酸。二、氨基酸的性质1.一般物理性质(1)含有苯环的氨基酸有酪氨酸、苯I人j氨酸和色氨酸在近紫外区(280nm)有最人吸收。(1)氨基酸在结晶形态或在水溶液中,并不是以游离的竣基或氨基形式存在,而是离解成两性离子。在两性离子中,氨基是以质子化(-NH3+)形式存在,竣基是以离解状态(-C00-)存在。在不同的pH条件下,两性离子的状态也随之发生变化。(2)氨基酸的等电点:当氨基酸在溶液所带正、负电荷数相等(净

4、电荷为零)时,溶液的PH称该氨基酸的等电点(PI)o第二节蛋白质的结构层次1.肽与肽键一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的竣基之间失水形成的酰胺键称为肽键,所形成的化合物称为肽。由两个氨基酸组成的肽称为二肽,由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。在多肽链中,氨基酸残基按一定的顺序排列,这种排列顺序称为氨基酸顺序通常在多肽链的一端含有一个游离的叶氨基,称为氨基端或N-端;在另一端含有一个游离的a-竣基,称为竣基端或C-端。氨基酸的顺序是从-端的氨基酸残基开始,以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。二、蛋白质的一级结构1

5、.蛋口质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序:蛋口质的一级结构是蛋口质的最基本结构,是蛋口质空间结构及其生物学活性的基础。三、蛋白质的二级结构蛋口质的二级结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角。1.a-螺旋①多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转,形成螺旋结构,螺旋一周,沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基;两个氨基酸之间的距离0.15nm.②肽链内形成氢键,氢键的取向几乎与轴平行,第一个氨基酸残基的酰胺基团的-C0基与

6、第四个氨基酸残基酰胺基团的-冊基形成氢键。③蛋白质分了为右手a-螺旋2.b-折叠b-折廉是由两条或多条儿乎完全伸展的肽链平行•排列,通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象。四、蛋白质的三级结构蛋口质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上进一步盘旋、折叠,从而生成特定的空间结构。包括主链和侧链的所有原子的空间排布.一般非极性侧链埋在分子内部,形成疏水极,极性侧链在分子衣面。五、蛋口质的四级结构许多蛋白质是由两个或两个以上独立的三级结构通过非共价键结合成的多聚体,称为寡聚蛋白。寡聚蛋白中的每个独立三级结构单元称为亚基。蛋白质的四

7、级结构是指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋口质中的空间排布和亚基间的相互作用。如,血红蛋口的四级结构定由两种亚基聚合而成的四聚体。维系蛋口质分子的一•级结构:肽键、二硫键维系蛋口质分子的二级结构:氢键维系蛋白质分子的三级结构:疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键维系蛋口质分子的四级结构:范德华力、盐键六、蛋白质结构与功能的关系1.镰刀形贫血病患者血红细胞合成了一种不止常的血红蛋口(Ilb-S),它与止常的血红蛋口(Ilb-A)的差别:仅仅在于P链的末端笫6位残基发牛了变化,(Ilb-A)第6位残基是极性谷氨酸残基,(Hb-S)中换成了非

8、极性的纟颉氨酸残基,使红细胞收缩成镰刀形,输氧能力下降,易发生溶血。2蛋白质的变性蛋白质的性质与它们的结构密切和关。某些物理或化学因素,能够破坏蛋白质的结构状态,引起蛋口质理化性

当前文档最多预览五页,下载文档查看全文

此文档下载收益归作者所有

当前文档最多预览五页,下载文档查看全文
温馨提示:
1. 部分包含数学公式或PPT动画的文件,查看预览时可能会显示错乱或异常,文件下载后无此问题,请放心下载。
2. 本文档由用户上传,版权归属用户,天天文库负责整理代发布。如果您对本文档版权有争议请及时联系客服。
3. 下载前请仔细阅读文档内容,确认文档内容符合您的需求后进行下载,若出现内容与标题不符可向本站投诉处理。
4. 下载文档时可能由于网络波动等原因无法下载或下载错误,付费完成后未能成功下载的用户请联系客服处理。