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1、抗体的免疫反应是现今已知的最精妙复杂的身体抵御外部物质的系统。入侵物称作抗原，由于蛋白质和糖类等任何物质都可以成为抗原，抗原的形式是无限的。抗体可与抗原选择性的反应，由于DNA中的遗传信息控制蛋白质合成，一个生物体有必要包含所有抗体的信息吗?是否是由几十亿条遗传信息合成几十亿种抗体来抵抗几十亿种抗原?人类仅有几万基因，容不下如此巨大的数量。与抗体有关的诺贝尔奖获得者1901vonBering血清治疗1908Ehrlich&Metchnikoff抗体生成、吞噬1972Edelman&Poter抗体分子结构1977Yalow放射免疫测定1984Koler,Milstein&Jerne单克隆抗体
2、1987TonegawaIg基因结构抗体（Antibody）第一节 免疫球蛋白与抗体抗体是B细胞受抗原刺激后,增殖分化为浆细胞所产生的一种能与相应抗原结合、具有免疫功能的球蛋白。1、抗体（antibody,Ab)免疫学教研室2、免疫球蛋白(immunoglobulin，Ig)是指存在于人和动物血液（血清）组织液及其它分泌液中的一类具有相似结构的球蛋白。依据化学结构和抗原性的差异，免疫球蛋白可分为IgG、IgM、IgA、IgE和IgD免疫学教研室电泳分为四个部分:白蛋白(albumin)、α-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白。免疫球蛋白是化学结构上的概念抗体是生物学功能上的概念抗体都是免疫球蛋
3、白并非所有的免疫球蛋白都是抗体(比如membranesurfaceimmunoglobulin,SmIg)3.Ab与Ig的区别免疫学教研室第二节 免疫球蛋白的结构免疫学教研室一、基本结构所有种类免疫球蛋白的单体分子结构都是相似的，即是由两条相同的重链和两条相同的轻链四条肽链经二硫键连接构成的‘‘Ｙ’’字形分子。免疫学教研室(一)重链与轻链重链（heavychain)简称H链：分子量55～75ku，由420-440个氨基酸组成。根据重链抗原性的不同，可将其分为α、γ、μ、δ、ε五种，据此将免疫球蛋白分为五类，分别为：IgA、IgG、IgM、IgD、IgE。免疫学教研室(一)重链与轻链轻链（l
4、ightchain）简称L链：分子量22.5ku，由213-214个氨基酸组成。可分为κ链及λ链两种。天然Ig分子中，重链同类，轻链同型，因此我们可以将Ig分为五类十型。免疫学教研室(二)可变区与恒定区可变区（variableregion）简称V区，位于L链靠近N端的1/2和H链的1/4，这个区段的氨基酸组成及排列顺序是可以变化的。恒定区（Constantregion）简称C区，位于L链靠近C端的1/2和H链靠近C端的3/4区域，这一区域的氨基酸组成和排列顺序比较稳定，所以叫恒定区。免疫学教研室(三)高变区与骨架区高变区（hypervariableregion）简称HVR或HR，是V区中氨
5、基酸的组成和排列顺序变化频率更高的区域，也是抗体与抗原特异性结合的部位，又称为决定簇互补区（CDR），又是Ig分子独特型决定簇主要存在的部位。其中重链有4个高变区，轻链有3个高变区。免疫学教研室(三)高变区与骨架区重链：31－37，51－58，84－91，101－110轻链：26－32，48－55，90－95免疫学教研室(三)高变区与骨架区骨架区（frameworkregion,Fr）：V区以外的部位，稳定HVR的结构。免疫学教研室(四)铰链区绞链区（Hingeregion）位于CH1与CH2之间，含有丰富的脯氨酸，具有很好的弹性，可以自由展开至180度。易被木瓜蛋白酶、胃蛋白酶等水解。免
6、疫学教研室二、功能区Ig分子的H链和L链可通过链内二硫键折叠成若干个球形结构，每一个球形结构由110个氨基酸组成，具有一定的生理功能，称为功能区二、功能区Ig分子的H链和L链可通过链内二硫键折叠成若干个球形结构，每一个球形结构由110个氨基酸组成，具有一定的生理功能，称为功能区免疫学教研室二、功能区IgG,IgA,IgD:Lchain:VL,CLHchain:VH,CH1,CH2,CH3IgM,IgE:Lchain:VL,CLHchain:VH,CH1,CH2,CH3,CH4免疫学教研室二、功能区VL,VH:高变区:与抗原特异性结合部位CL和CH1:同种异型的遗传标记CH2,CH3(IgM
7、):补体C1q结合点，激活补体IgGCH2:通过胎盘IgGCH3:与单核细胞、巨噬细胞、中性粒细胞、NK细胞、B细胞表面的Fc受体结合。免疫学教研室二、功能区VL,VH:高变区:与抗原特异性结合部位IgECH2和CH3：与肥大细胞和嗜碱性性粒细胞表面的IgEFc结合铰链区：适于V区同抗原的结合。含大量脯氨酸，富有弹性和伸展性，能使Ab与不同距离的抗原决定簇结合，也利于暴露补体结合位点。免疫学教研室三、水解片段与生物活性三
