《酶催化反应动力学》ppt课件

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1、第1章酶催化反应动力学基本要求：了解酶反应的特点，掌握M－M方程的推导、应用和各种抑制动力学的特征及其应用；熟悉复杂酶反应及其失活动力学的处理方法。M－M方程的推导、应用，各参数的意义及求取。重点和难点：第1章酶催化反应动力学1.1酶催化反应概论1.2简单的酶催化反应动力学1.3有抑制的酶催化反应动力学1.4复杂的酶催化反应动力学1.5反应条件对酶催化反应速率的影响1.6酶的界面催化反应动力学总结1.1酶催化反应概论国际生物化学协会IUB（InternationalUnionBiochemistry）按生化反应类型分为6类：氧化还原，转移，水解，

2、裂合，异构，连接酶。酶：生物体内活细胞为其自身代谢活动而产生的具有催化活性的一类蛋白质。降低反应的活化能，加快生化反应的速率；但不改变反应的方向和平衡关系；不能改变反应的平衡常数，而只能加快反应达到平衡的速率。酶的催化共性反应前后状态不变：酶在反应过程中，其立体结构和离子价态可以发生某种变化，但在反应结束时，一般酶本身不消耗，并恢复到原来状态。酶的催化特性高效的催化活性高度的专一性酶反应需要辅因子的参与酶的催化活性可被调控酶易变性与失活高效的催化活性酶的分子活力：在最适宜的条件下，每1mol酶在单位时间内所能催化底物的最大量（mol）。酶催化中心

3、活力：在单位时间内，每一个酶的催化中心所能催化底物的量（mol）。又称为酶的转换数。酶活力：在特定条件下，每1min能催化1umol底物转化为产物时所需要的酶量，称为一个酶单位，或称国际单位，用U表示。比活力：指每1mg酶所具有的酶单位数，用U/mg表示。也可以根据实际情况自定义。强的专一性专一性（选择性）：一种酶仅能作用于一种物质或一类结构相似的物质进行某一种反应的特性绝对专一性：脲酶相对专一性：脂肪酶反应专一性底物专一性立体专一性官能团专一性，序列专一性酶反应需要辅因子的参与⑵辅酶、辅基、辅底物⑴金属离子：金属酶（金属为辅基），与酶为可逆的结

4、合Na+，K+，Mg2+，Ca2+，Zn2+，Mn2+，Co2+，Fe3+，Mo6+等酶易变性与失活物理因素：热、压力、UV、X-ray、声波、振荡、冻结等化学因素：酸、碱、丙酮、乙醇、尿素、表面活性剂、重金属盐、氧化剂等。⑴热变性：Topt⑵酸碱变性：（pH）opt⑶氧化变性：巯基酶（SH酶）易在空气中氧化SH→S-S而失活酶反应的特性条件温和，能耗低反应专一，精制易，体系较纯易于控制，产物浓度高立体专一性利于不对称合成、制备自然界没有的新物质用组合酶、底物完成指定的多步合成转换反应优点缺点只能利用底物中部分组分，一般只能在水溶液中进行温和的反

5、应条件也易于微生物繁殖易使酶染杂菌。失活后难以再生、复性只限一、二步反应，酶昂贵，较脆弱易变性，失活1.1.2酶的催化反应机制活性部位（活性中心）必需基团接触基团结合基团（结合中心）催化基团（催化中心）辅助基团1.1.2.2酶反应的专一性机制锁钥学说诱导契合学说过渡态学说1.1.2.3酶反应的高效性机制酸碱催化共价催化邻近及定向效应扭曲变形和构象变化效应多元催化与协同酶催化动力学的研究历史1897年，Buchner成功地用不含细胞的酵母液实现发酵，说明具有发酵作用的物质存在于细胞内，并不依赖活细胞。1902年，Henri提出酶与底物作用的中间复合

6、物学说。1913年，Michaelis和Menten提出了酶催化反应动力学基本模型---米氏方程。1925年，Briggs和Haldane对米氏方程做了修正，提出稳态学说。1.2简单的酶催化反应动力学Michaelis与Menten发展出酶动力学MichaelisMentenNelson&Cox(2000)LehningerPrinciplesofBiochemistry(3e)p.2581.2.1M-M方程的建立──“活性中间复合物”学说(1)反应机理(2-1)⑵快速“平衡”假设理论（L.Michaelis和M.L.Menten（1913））：

7、(b)CS》CE(a)CEo=CE+C[ES](c)不考虑k-2(d)基元反应为控制步骤（Ks：解离常数）(2-2)而（2-3）（2-4）（2-5）由式（2-1）得M-Meq：⑶“拟稳态”假设（G.E.Briggs和J.B.SHaldane，1925）Cs》CE，中间复合物分解时所得到的酶又立即与底物相结合，从而使反应体系中复合物浓度维持不变。（2-6）（2-7）（2-8）（2-10）（2-9）（2-9）（2-9）（2-9）（2-9）当k+2<

8、H及温度的影响。Km值作为常数只是对一定的底物，一定的pH值，一定的温度条件而言，测定Km可以作为鉴别酶的手段。讨论：k-1和k+2表示