《酶催化反应动力学》PPT课件

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1、生物反应工程戚以政王炳武北京化工大学生命科学与技术学院第一章酶催化反应动力学（6学时）什么是均相酶催化反应？酶分子和反应物系(底物分子、产物分子等)处于同一相－－液相中的反应均相酶催化反应的主要特征不存在相间的物质传递，不用考虑传质过程的影响分子水平上的反应，是本征动力学酶催化动力学的研究历史1897年，Buchner1903年，Henri提出酶与底物作用的中间复合物学说。1913年，Michaelis和Menten提出了酶催化反应动力学基本模型---米氏方程。1925年，Briggs和Haldane对米氏方程做了修正，提出稳态学说

2、。第一节酶催化反应概论酶和一般催化剂的共性能够改变化学反应的速度，但是不改变化学反应平衡。酶本身在反应前后不发生变化。降低反应的活化能，加速反应的进行。酶作为生物催化剂的特性高效性专一性易变性失活：强酸、强碱、高温等反应条件温和：一般在pH5～8水溶液中进行，反应温度范围为20～40C。酶的活性部位非必需基团必需基团活性部位（活性中心）接触基团结合基团（结合中心）催化基团（催化中心）辅助基团酶的专一性机制钥匙与锁学说诱导契合学说酶的高效性机制广义的酸碱催化共价催化邻近效应和定向效应扭曲变形和构象变化多元催化和协同效应第二节简单的

3、酶催化反应动力学一、米氏方程的建立反应速率的定义速率控制步骤1、快速平衡假设限速步骤快速平衡酶的总量保持不变动力学方程2、“拟稳态”假设活性中间复合物浓度的时间变化曲线活性中间复合物的浓度不随时间变化酶的总量保持不变二、米氏方程的动力学特征米氏常数最大反应速率一级反应零级反应三、动力学参数的求解图解法L-B法E-H法积分法最小二乘法1、L－B作图法2、E－H作图法3、H－W作图法4、E-C-B作图法第三节有抑制的酶催化反应动力学酶的抑制作用不可逆抑制可逆抑制竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制一、竞争性抑制动力学方程式与参数动力学特点

4、动力学参数的求解动力学参数的求解（续）二、非竞争性抑制动力学方程式动力学特点动力学参数的求解动力学参数的求解（续）三、反竞争性抑制动力学方程式动力学特点动力学参数的求解动力学参数的比较四、底物抑制动力学方程式底物抑制反应的优化第四节复杂的酶催化反应动力学一、可逆酶催化反应动力学反应机理二、双底物酶反应动力学顺序机制乒乓机制随机机制随机机制三、变构酶催化反应动力学动力学方程式参数的求取第五节反应条件对酶催化反应速率的影响一、pH的影响反应机理式二、温度的影响Arrhenius方程三、酶的失活动力学贮存稳定性反应稳定性1、贮存稳定性一

5、步失活模型不可逆失活半衰期2、反应稳定性反应机理第六节酶的界面催化反应动力学特点反应体系为多相体系；反应发生在液固或者液液界面上；1.6.1液固界面反应动力学1.6.2液液界面反应动力学完毕！