【8A版】生物教师必备-酶的化学结构、作用机制与影响因素与命名

《【8A版】生物教师必备-酶的化学结构、作用机制与影响因素与命名》由会员上传分享，免费在线阅读，更多相关内容在教育资源-天天文库。

1、【MeiWei_81重点借鉴文档】酶类酶是由活细胞产生的，能在体内或体外起同样催化作用的一类具有活性中心和特殊构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。生物体和细胞内错综复杂的代谢反应必须具有酶才能按一定规律有条不紊地进行。酶缺陷或者酶活性被抑制会引起生物体和细胞的病变。在这里主要讨论蛋白质属性的酶。(一)酶的化学结构绝大多数的酶是蛋白质，根据酶的化学组成．可以把酶分成单纯酶和结合酶，单纯酶分子完全由蛋白质组成，不含其他成分。结合酶分子由简单的蛋白质(称为酶蛋白)和辅助因子两部分组成，辅助因子可以是金属离子或小分子有机物。通常把这些小分子有机物

2、称为辅酶或辅基。辅酶指与酶蛋白结合比较松，用透析法可以除去的小分子有机物；而辅基则指与酶蛋白结合比较紧，用透析法不易除去的小分子有机物；两者没有本质区别。酶的催化反应的专一性和高效性主要决定于酶蛋白。酶分子中有很多化学基团，但并不是所有的基团都与酶的活性有关。酶的活性仅与一部分基团有直接关系，这些基团称为酶的必需基团。如果对这些基团进行取代或修饰，则酶的活性丧失。酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，甚至可能不在一条肽链上，但由于肽链盘绕折叠使它们在空间上彼此靠近，形成具有一定空间结构的区域，而直接与酶的催化功能有关，这种区域称为酶的活性

3、中心。酶活性中心包括两个功能部位：一个是结合部位，一定的底物靠此部位结合到酶分子上；一个是催化部位，底物分子中的化学键在此处被打断或形成新的化学键，从而发生一定的化学反应。(二)酶的作用机制1．酶的催化作用——降低活化能在一个反应体系中，任何反应物分子都有进行化学反应的可能，但并非全部反应物分子都进行反应。因为在反应体系中各反应物分子所含的能量高低不同，只有那些所含能量达到或超过一定限度(称为能阈)的活化分子(处于过渡态的分子)才能在碰撞中发生化学反应。显然，活化分子越多，反应速度越快。将分子由常态转变到活化状态(过渡态)所需的能量，称为

4、活化能。酶的催化作用就是降低化学反应的活化能，由于在酶催化反应中只需较低的能量就可使反应物进入“过渡态”，所以同非酶催化反应相比，活化分子的数量大大增加，从而加快反应的速度。如图1-1-6所示。【MeiWei_81重点借鉴文档】【MeiWei_81重点借鉴文档】2．中间产物学说酶为什么能降低反应的活化能?中间产物学说能比较好地解释这个问题。该学说认为：在催化某一反应的时候，酶首先与底物形成不稳定的中间产物，然后中间产物再分解，释放出酶及产生的反应产物。可用公式表示为：这样，把原来无酶参加的一步反应分成了两步进行。这两步反应所需要的活化能比

5、原来一步反应的低，从而加快反应速度。显然，酶之所以降低反应活化能是由于酶与底物生成了中间产物从而改变了反应途径所致。3．“钥匙-锁”学说和“诱导契合”学说酶和底物是如何结合成中间产物的?又如何完成其催化作用?1890年。E.Fischer提出“钥匙-锁”学说，认为酶和底物结合时，底物的结构必须和酶活性部位的结构非常吻合，就像锁和钥匙一样，这样才能紧密结合形成中间产物。这在一定程度上解释了酶促反应的特性，如专一性；但该学说把酶的结构看成是固定不变的，这是不切实际的，并且该模型不能解释可逆反应。1958年，D．E．Koshland提出了“诱导

6、契合”学说，克服了“钥匙-锁”模型的缺点，认为酶与底物结合时，底物能诱导酶分子的构象变化，使酶能与分子很好地结合，从而发生催化作用。如图1-1-7所示。【MeiWei_81重点借鉴文档】【MeiWei_81重点借鉴文档】4．使酶具有高催化效率的因素酶为什么比一般催化剂具有更高催化效率?主要有以下因素：(1)邻近定向效应指底物和酶活性部位的邻近，对于双分子反应来说也包含酶活性部位上底物分子之间的靠近，而互相靠近的底物分子之间，以及底物分子与酶活性部位的基团之间还要有严格的定向(正确的立体化学排列)。这样就大大提高了活性部位上底物的有效浓度，

7、使分子间反应近似于分子内的反应，同时还为分子轨道交叉提供了有利条件；使底物进行反应的活化能降低，从而大大地增加了酶-底物中间产物进入过渡态的几率。(2)“张力”和”形变”底物结合可以诱导酶分子构象的变化，而变化的酶分子又使底物分子的敏感键产生“张力”甚至“形变”，从而促进酶-底物中，间产物进入过渡态。(3)酸碱催化酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体对底物进行酸碱催化。（4)共价催化某些酶可以和底物生成不稳定的共价中间物，这种共价中间物进一步生成产物要比非催化反应容易得多。(三)影响酶催化反应的因素1.酶浓度的影响在酶促反应

8、中，如果底物浓度大到足以使酶饱和，则反应速度与酶浓度成正比(图1-1-8)：V=k[E]。2．底物浓度的影响【MeiWei_81重点借鉴文档】【MeiWei_81重点借鉴文档】(1)底物浓度对