二硫键在蛋白质中的作用及其氧化改性研究进展_钟新

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1、6中国饲料2016年第17期综述DOI：10.15906/j.cnki.cn11-2975/s.20161702二硫键在蛋白质中的作用及其氧化改性研究进展1，2，31，2，3*1，2，31，2，31，2，3钟新，李军生，阎柳娟，黄国霞，王薇（1．广西科技大学生物与化学工程学院，广西柳州545006；2.广西糖资源绿色加工重点实验室，广西柳州545006；3.广西高校糖资源加工重点实验室，广西柳州545006）[摘要]蛋白质是维持一切生命活力的基础，含有较多的二硫键，但是目前有关二硫键的相关研究相对较少。本文简述了二硫键的构成要素；从二硫键对蛋白质结构和表面活性影响的角度分析

2、了二硫键的重要性；对采用打开二硫键的方法提高蛋白质表面活性的可行性和近年来采用氧化改性提高蛋白质表面活性的研究进展进行了综述。[关键词]二硫键；蛋白质；表面活性；氧化改性[中图分类号]S816[文献标识码]A[文章编号]1004-3314（2016）17-0006-04[Abstract]Proteinisthefoundationofalllife，whichcontainsmanydisulfidebonds，butthecurrentresearchonthedisulfidebondsisrelativelyless.Inthispaper，thedisulfide

3、bondinscapewassimplyintroduced，theimportanceofdisul-fidebondswasanalyzedfromtheperspectiveofeffectonthestructureandfunctionalproperties；thefeasibilityofthemethodofimprovingsurfaceactivitybycleavingdisulfidebondsintheproteinandadvancesinoxidationmodificationtoimproveproteinsurfaceactivityin

4、recentyearswerereviewed.[Keywords]disulfidebond；protein；surfaceactivity；oxidationmodification二硫键存在于很多蛋白质和多肽当中，是维和紧实度，这是蛋白质分子结构稳定性和功能性持蛋白质结构稳定的重要共价键之一，不同于氢质的决定性因素（Gekko等，2003）。对蛋白质结构键、静电作用和范德华力，二硫键的稳定性几乎完的影响主要表现在稳定蛋白质的天然结构、促进全依靠二硫键的周围环境（Creighton，1988），可以蛋白质正确折叠以及防止疏水基团的暴露三个方通过氧化还原作用使二硫键和游离

5、巯基含量发生面。从结构上讲，任何蛋白质都是由疏水和亲水两改变。二硫键的形成对两个半胱氨酸的位置和方种氨基酸组成，天然蛋白质在折叠的过程中，由于向有着严格的立体化学要求，天然二硫键的形成要二硫键锁定的缘故，疏水基团一般被包裹在分子。。求两个硫原子之间的距离必须在2.05A到2.08A内部，可以有效防止疏水基团与水等溶剂的接触，之间，二硫键与每个色氨酸残基的β-碳原子的夹这在一定程度上降低了蛋白质的表面活性。通常角必须接近103°，且两个硫原子与各自相连的情况下，二硫键的断裂或错误连接会导致蛋白质β-碳原子形成的两个S—C键的夹角保持90°结构变得疏松以及内部结构的暴露。（Cr

6、eighton，1988）。二硫键的存在严重限制了蛋白1二硫键对蛋白质结构的影响质分子结构的伸展，所以它们影响着结构的柔性虽然人们通过凝胶排阻层析法、小角X射线衍射等方法对还原态二硫键进行了大量的研究，基金项目：国家自然科学基金项目（21466006）；国家科技但是对于二硫键维持蛋白质结构稳定性机理的相型中小企业技术创新项目（14C26214502814）；广西科学研关数据依然很有限，一般认为构象熵的变化是蛋究与技术开发计划项目（桂科能14122009-3-3、桂科转14125006-30）；广西高等学校高水平创新团队及卓越学者白质天然构象失稳的重要原因（Klink，200

7、0）。计划资助（桂教人〔2014〕7号）杨程（2010）采用分子动力学模拟从分子水平*通讯作者研究了二硫键对胰岛素结构稳定性的影响，发现2016年第17期中国饲料7二硫键断裂后，A、B链解离，B链的中心螺旋趋于构的影响，试验结果表明，二硫键断裂后α-螺旋失稳，胰岛素稳定性降低。Klink（1992）通过对核含量出现了不同程度的下降，β结构含量略有升糖核酸酶A（RNaseA）的二硫键进行突变研究了高。有研究发现，溶菌酶二硫键被断裂后导致无规二硫键对蛋白构象稳定性的影响，结果表明，每个则卷曲含量显著增加，分子之间相互聚