《普通生物化学》PPT课件

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1、普通生物化学复习用第一篇蛋白质核酸和遗传的分子机理（21时）PartINucleicAcidsandTheGeneticMolecularMechanism(1-7Chapter)普通生物化学-2Ch1蛋白质Proteins1.1蛋白质的化学组成2蛋白质的分子结构1.3蛋白质结构与功能的关系4蛋白质的理化性质及其分离纯化碳(C)50%~55%氢(H)6%~8%氧(O)19%~24%氮(N)13%~19%~16%；N(g)×6.25=样品Pr含量硫(S)0%~4%少量的磷(P)铁(Fe)铜(Cu)锌(Zn)和碘(I)等1.1蛋白质(prot

2、ein)的化学组成1.1.1元素组成元素组成CαRH2NHCOOHCαRH3N+HCOO-或1.1.2基本组成单位-氨基酸aminoacids氨基酸结构通式氨基酸的立体异构AminoAcidStereoisomers1.1.2.1构成蛋白质的20种氨基酸(aa)的结构特点:※均为L－α氨基酸，各种aa的R侧链各不相同※α－碳原子上均连有一个氨基(脯氨酸除外)※α-碳原子为不对称(手性)碳原子(甘氨酸除外）#1非极性疏水性氨基酸#2极性中性氨基酸#3酸性氨基酸#4碱性氨基酸1.1.2.2氨基酸的种类AminoAcidClasses从蛋白质水解物

3、中分离出来的氨基酸有二十种根据氨基酸侧链基团(Ｒ)的结构和理化性质，将其分为4类：#1.非极性疏水性氨基酸ModifiedAminoAcids包括7个：甘氨酸（Gly-G）丙氨酸（Ala-A）缬氨酸（Val-V）亮氨酸（Leu-L）异亮氨酸（Ile-I）苯丙氨酸（Phe-F）脯氨酸（Pro-P）Figure3.9.CyclicStructureofProline.Thesidechainisjoinedtoboththe-carbonandtheaminogroup.Pro(proline)晡differfromothersinthatit

4、ssidechainisbondedtoboththenitrogenandtheα-carbonatom其侧链(除同α-碳原子外)还同(氨基)氮原子成键(形成吡咯环),因此,它只是α-亚AA(而不是真正意义上的α-AA)#2.极性中性氨基酸R-基含有极性基团；酪氨酸(Tyr-Y)生理pH条件下不解离。色氨酸(Trp-W)、丝氨酸(Ser-S)、半胱氨酸(Cys-C)、蛋氨酸(Met-M)、天冬酰胺(Asn-N)、谷氨酰胺(Gln-Q)、苏氨酸(Thr-T)、包括8个：Figure3.10.AminoAcidswithAromaticSide

5、Chains..具有芳香族侧链的氨基酸ThreeAAwitharomaticsie:Phe(phenylalanine)苯丙,Tyr(tyrosine),酪withareactivehydroxylgroup,Trp(tryptophan)色具吲哚环.PheandTrparehighlyhydrophobic#3.酸性氨基酸R-基有COOH(COO-)带负电荷谷氨酸Glu-G天冬氨酸Asp-D#4.碱性氨基酸R-基有-NH2(NH3+)赖氨酸Lys-k精氨酸Arg-R组氨酸His-H带正电荷构成蛋白质的20种氨基酸结构式：人体所需的八种必需氨

6、基酸赖氨酸(Lys)缬氨酸(Val)蛋氨酸(Met)色氨酸(Try)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)酪氨酸(Thr)苯丙氨酸(Phe)婴儿时期所需:精氨酸(Arg)、组氨酸(His)早产儿所需：色氨酸(Try)、半胱氨酸(Cys)几种重要的不常见氨基酸在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为不常见蛋白质氨基酸。这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基酸的结构如下#1两性解离及等电点1.1.2.3氨基酸的理化性质AminoAci

7、dReactions+OH+H++OH+H+pHpIpH=pI等电点(pI)：氨基酸酸性解离和碱性解离的程度相等，分子所带的净电荷为零，此时溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点。除碱性氨基酸外，其余氨基酸的等电点均小于pH7pI=1/2（pK1+pK2）若一个aa有3个解离基因，则其pI为兼性离子两边pK的平均值#2紫外吸收性质芳香族氨基酸色氨酸和酪氨酸在280nm波苯丙氨酸长附近对紫外光有最大吸收峰。蛋白质均含上述氨基酸，故也具紫外吸收性。据此可以通过测定蛋白质溶液280nm的吸光值快速测定其蛋白质含量。#3茚三酮反应aa与水合茚

8、三酮一起加热，生成蓝紫色的化合物，在570nm处有最大吸收。据此亦可用作aa含量分析。1.2.1肽键脱去一分子水缩合形成的键1.2肽Peptides一个氨基酸的α-