蛋白质化学1-氨基酸

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1、主讲教师：　季祥jixiang@imust.cn第一章蛋白质化学第一章蛋白质化学【目的与要求】§1.1蛋白质通论§1.2蛋白质的分子组成——氨基酸1.了解蛋白质对生物体的重要意义。2.了解蛋白质的分类，掌握蛋白质元素组成的特点。3.掌握蛋白质的基本构成单体：氨基酸的结构特点，从各氨基酸的结构特点上理解氨基酸的分类。4.掌握氨基酸的理化性质，重点掌握两性电离与等电点含义、茚三酮反应及其应用。〔目的与要求〕第一章蛋白质化学5.掌握蛋白质一级结构的概念；了解蛋白质一级结构的测定方法与思路，学会分析简单多肽的氨基酸顺序。6.理解并掌握蛋白质二级结构的概念；二级结构的基本类型：α-螺旋及β-折叠的结

2、构特点；了解几种常见纤维状蛋白质的结构特性；了解超二级结构及结构域的概念。7.了解蛋白质三级结构、四级结构的概念及稳定因素。第一章蛋白质化学8.充分理解蛋白质结构与功能的关系；从核糖核酸酶的变性与复性实验理解一级结构与空间结构的关系；以细胞色素C等为例充分理解一级结构与蛋白质生物学功能的关系；从血红蛋白与肌红蛋白的结构特性理解蛋白质空间结构与生物学功能的关系。9.掌握蛋白质的理化性质：胶体性质、两性电离与等电点、沉淀作用、变性作用以及这些性质的生理意义及实践意义。10.了解蛋白质分离提纯的常用方法及基本原理。第一章蛋白质化学§1.1蛋白质通论一.蛋白质的生物学意义(一)蛋白质是生命活动的物

3、质基础生物体内的蛋白质是除水以外，机体组织中最多的组分，占人体干重的45%，占细菌干重的50～70%。§1.1蛋白质通论(二)蛋白质的生物学功能1.作为生物催化剂：在体内催化各种物质代谢反应的酶几乎都是蛋白质。2.调节代谢反应：一些激素是蛋白质或肽，如胰岛素、生长素。3.运输载体：如红细胞中运输O2、CO2要靠Hb(Hemoglobin血红蛋白)、运输脂类物质的是载脂蛋白、运铁蛋白等转运蛋白或叫载体蛋白。4.参与机体的运动：如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉收缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。§1.1蛋白质通论5.参与机体的防御：机体抵抗外来侵害的防御机能，靠抗体，抗体也称免疫球蛋白

4、，是蛋白质。6.接受传递信息：如口腔中的味觉蛋白、视网膜中的视觉蛋白。7.调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达。8.其它：如鸡蛋清蛋白、牛奶中的酪蛋白是营养和储存蛋白；胶原蛋白、纤维蛋白等属于结构蛋白。还有甜味蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物学功能。所以，我们不难理解，为什么说没有蛋白质就没有生命。§1.1蛋白质通论二、蛋白质的分类1.根据分子形状分：球状蛋白质、纤维状蛋白质2.根据功能分：活性蛋白质、结构蛋白质。3.根据组成分：（1）简单蛋白质：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白。（2）结合蛋白质：色素蛋白、金属蛋白、磷蛋白、核蛋白、脂蛋白、糖蛋白。4.根据

5、营养价值分：完全蛋白质、不完全蛋白质。§1.1蛋白质通论三.蛋白质的元素组成蛋白质是有机化合物，离不开C、H、O三种元素，还含有N、P、S、金属元素等。含量%：50～556～720～2315～170.3～3微量或无元素组成：CHONS其它蛋白质中N是特征元素，且含量恒定，为16%左右，即16克氮/100克蛋白质，故可以用定氮法测量蛋白质含量，即：每100克蛋白质含氮16克，100/16=6.25克蛋白质含氮1克。所以，每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋白质含量（克%）。有些蛋白质含有其他微量元素：P、Fe、Cu、Mn、Zn、Co、Mo、I等。蛋白质是分子量很大的生物分子1．均

6、一的蛋白质它的所有分子在AA的组成和顺序以及肽链的长度方面是相同的2．寡聚蛋白质某些蛋白质是由两个或更多个蛋白质亚基（多肽链）通过非共价结合而成的。特点：a.可解离成亚基，但相当稳定；b.可以结晶的形式从组织中分离；c.有此蛋白质以寡聚蛋白质表现其活性的。3．简单蛋白质AA残基数目的估算。AA残基的数目＝蛋白分子量/110因为，AA残基的平均分子量＝128－18＝110。§1.1蛋白质通论四.蛋白质的大小与分子量§1.2蛋白质的分子组成——氨基酸一.蛋白质的水解1.酸水解条件：5～10倍的20%的盐酸煮沸回流16～24小时，或加压于120℃水解2小时。优点：可蒸发除去盐酸，水解彻底，终

7、产物为L-α-氨基酸，产物单一，无消旋现象。缺点：色氨酸破坏，并产生一种黑色的物质：腐黑质，水解液呈黑色。2.碱水解条件：4mol/LBa(OH)2或6mol/LNaOH煮沸6小时。优点：水解彻底，色氨酸不被破坏，水解液清亮。缺点：产生消旋产物，破坏的氨基酸多，一般很少使用。3.蛋白酶水解条件：蛋白酶如胰蛋白酶、糜蛋白酶，常温37～40℃，pH值5～8。优点：氨基酸不被破坏，不发生消旋现象。缺点：水解不完全，中间产物多。