生物化学之酶篇

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1、一、酶1、活化能：在一定温度下1mol底物全部进入活化态所需要的自由能，单位为kJ/mol.2、酶作为生物催化剂的特点：(1)酶易失活（酶所催化反应都是在比较温和的常温、常压和接近中性酸碱条件下进行）。(2)酶具有很高的催化效率。用酶的转换数（TN,等于催化常数kcat)来表示酶的催化效率，是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。转换数变化范围为1到104。(3)酶具有高度专一性所谓高度专一性是指酶对催化反应和反应物有严格的选择性。酶往往只能催化一种或一

2、类反应，作用于一种或一类物质。(4)酶活性受到调节和控制a、调节酶的浓度一种是诱导或抑制酶的合成；一种是调节酶的降解。b、通过激素调节酶活性激素通过与细胞膜或细胞受体相结合一起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。c、反馈抑制调节酶活性许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化物质生产的第一步的酶，往往被它的终产物抑制——反馈抑制。d、抑制剂和激活剂对酶活性的调节a、其他调节方式通过别构调控、酶原激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。3、酶的化学本质：除有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质。注

3、：酶的催化活性依赖于它们天然蛋白质构象的完整性，假若一种酶被变性或解离成亚基就失活。因此，蛋白质酶的空间结构对它们的催化活性是必需的。4、酶的化学组成a、按化学组成分为单纯蛋白质和、缀合蛋白质两类。单纯蛋白质酶类，除了蛋白质外，不含其他物质，如脲酶、蛋白酶、脂肪酶和核糖核酸酶等。缀合蛋白质酶类，除了蛋白质外，还要结合一些对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子。前者称为脱辅酶，后者称为辅因子。即全酶=脱辅酶+辅因子。b、根据辅因子与脱辅酶结合的松紧程度可分为辅酶和辅基。辅酶：指与脱辅酶结合比较松弛的小分子

4、有机物，通过透析方法可以除去，如辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ等。辅基：指以共价键和脱辅酶结合，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白质分开，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉等。注：生物体内辅酶（辅基）数目有限，而酶种类繁多，故同一种辅酶（辅基）往往可以与多种不同的脱辅酶结合而表现出多种不同的催化作用，这说明脱辅酶部分决定酶催化的专一性，而辅酶（辅基）部门在酶催化中通常起着电子、原子或某些化学基团的传递作用。5、六大类酶的特征和举例(1)氧化还原酶类是一类催化氧化还原反应的酶，可分为氧化酶和脱氢酶两类。a、氧化酶

5、类催化底物脱氢，并氧化生成H2O2和H2O。b、脱氢酶类催化直接从底物上脱氢的反应，即：这类酶需要辅酶Ⅰ（NAD+)和辅酶Ⅱ(NADP+)作为氢供体或氢受体起传递氢的作用。(2)转移酶类催化化合物某些基团的转移，即将一种分子上的某一基团转移到另一个分子上的反应。(3)水解酶类催化水解反应，通式：(4)裂合酶类催化从底物移去一个基团而形成双键的反应或其逆反应，通式为：(5)异构酶类催化各种同分异构体之间的相互转变，即分子内部基团的重新排列，简式如下：(6)连接酶类催化有腺苷三磷酸(ATP)参加的合成反应，

6、即由两种物质合成一种新物质的反应。简式如下：6、酶的专一性(1)结构专一性绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格，之作用于一种底物，而不作用于任何其他物质。相对专一性：有些酶对底物的要求比上述绝对专一性要低一些，可作用于一类结构相近的底物。基团专一性：具有相对专一性的酶作用于底物时，对链两端的基团要求程度不同，对其中的一个基团要求严格，对另一个则要求不严格。键专一性：具有相对专一性的酶作用于底物时，只要求作用于底物一定的键，而对键两端的基团无严格要求。(2)立体异构专一性：旋光异构专一性和几何异构专一性

7、。7、诱导契合假说酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。这种结合不是锁与钥匙的机械关系，而是在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互形变和相互适应，这一过程称为没底物结合的诱导契合假说。酶的构象改变有利于底物的结合，底物也在酶的诱导下发生形变，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击。这种不稳定状态称为过渡态。过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最吻合，从而降低反应的活化能。8、酶活力的几个概念(1)酶活力：指酶催化某一化学反应的能力，酶活力大小可以用在一定条件下的反应速率来表示，二者呈线性关系。反应的

8、初始速率与酶量呈线性关系，因此可以用初始速率测定制剂中的酶量。注：通常以底物浓度的变化在起始浓度的5%以内的速率为初速率。(2)酶的活力单位(U,activityunit)酶活力的大小即酶含量的多少，用酶活力单位表示，即酶单位(U)。是指在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。国际单位(IU)表示酶活力，在最适反应条件（温度25度）下，每分钟催化1微摩尔底物转化为产物所需的酶量定为一个酶活力单位，即：1IU=1μmol/