生物化学课堂内容汇集

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1、生物化学课堂内容汇集200712生命物质有蛋白质，核酸，糖类、脂类、维生素、激素、萜类，卜啉等。生命物质包括基础物质（蛋白质、核酸）、能源物质（糖、脂）、活性物质（酶、维生素、激素）、次生代谢物质（抗生素、萜类、生物碱、毒素等）。生物大分子：蛋白质、核酸、多糖和结合态的脂质生物化学发展简史？静态生物化学时期（二十世纪20年代以前）、动态生物化学时期（二十世纪前半叶）、机能生物化学及分子生物学时期（二十世纪50年代以后）生物化学的研究方法？分离与分析。包括结构与性质、功能、代谢及其细胞调控、改造和利用等方面的研

2、究。通过抽提、过滤、离心、色谱（层析）等生化技术分离出某种未知的生化物质（生化组分，比如新的未知蛋白组分，新基因片段，或新的次生代谢物），然后进行分析。采用系列测定、X-射线衍射、波谱、质谱、圆二色散性等技术分析其结构和功能。生物化学的特点？所有的生命过程都发生在细胞中，生命是高度有序的；生命过程都是化学过程，都是由酶催化的（高效性、高度有序性）；生命化学过程具有相对区域性（细胞中核、线体等）；没有不与生命发生联系的生物化学（严格的自我调节）；包括生命物质、生命现象、化学反应。蛋白质的主要功能？有催化、运输和

3、贮存、机械支持、运动、免疫防护、接受和传递信息、调节代谢和基因表达等。近年来的研究还指出，蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性以及高等动物的记忆等方面起了重要作用。总而言之，一切重要的生理活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命现象的最基本的物质基础。蛋白质化学组成？所有蛋白质都含有C、H、O、N四种元素，大多数蛋白质还含有少量的S，有些蛋白质还含有一些其它元素，如P、Fe、Cu、Mo、I等。各种蛋白质的含氮量接近平均16%，1克氮就相当于6.25克蛋白质，可通过测定生物样品中的含氮量计算出样品中蛋白质的含量。蛋白

4、质形状可分为，球蛋白和纤维蛋白。氨基酸是蛋白质的基本结构单位，是构成蛋白质的基体。蛋白质中的氨基酸都是L-型(Gly除外)。通式构型：组成蛋白质的氨基酸除甘氨酸Gly以外都有手性碳原子，在三维空间上就有两种不同的排列方式，它们互为镜影，这两种不同的构型分别称为D-型和L-型。蛋白质的光吸收特点？组成蛋白质的氨基酸中，色氨酸Trp、酪氨酸Tyr和苯丙氨酸Phe对紫外光有一定的吸收，这是因为它们分子中含有芳环，是芳环的共轭双键造成的，这三个氨基酸的光吸收都在280nm附近。紫外吸收和荧光特性：色氨酸、酪氨酸、苯丙

5、氨酸。肽键的紫外吸收在210-230nm。荧光法要求酶反应的底物或产物有荧光变化。酶蛋白分子中的Tyr、Trp、Phe残基以及一些辅酶、辅基，如NADH、NADPH、FMN、FAD等都能发出荧光。碱基的紫外吸收：最大吸收峰在260nm附近。氨基酸的两性解离？氨基酸在水中的两性离子既能像酸一样放出质子，也能像碱一样接受质子，氨基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质。不同pH时氨基酸以不同的离子化形式存在。在水溶液中氨基酸可以呈酸性和碱性；侧链可以在大小、形状、电荷和化学性质上不同，导致了不同蛋白质的性质各异。氨基酸

6、的等电点（isoelectricpoint）：氨基酸所带静电荷为“零”时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（isoelectricpoint），以pI表示。实验证明在等电点时，氨基酸主要以两性离子形式存在，但也有少量的而且数量相等的正、负离子形式，还有极少量的中性分子。当溶液pH=pI时，氨基酸主要以两性离子形式存在。pHpI时，氨基酸主要以负离子形式存在。半胱氨酸的-SH很活泼，很容易在空气中重新氧化形成二硫键，一般可用卤代化物对-SH进行保护。12酰基化反应：一

7、个氨基酸分子的羧基与另一个氨基酸分子的氨基发生反应生成酰胺键，即蛋白质化学中的肽键形成。脱氨基反应：是氨基酸代谢的重要反应，是氨基酸转氨作用和进一步合成或分解的基础。反应产物一般是游离的NH3和α-酮酸。分配层析法原理：根据被分析的样品（如aa混合物）在两种互不相溶的溶剂中分配系数的不同而达到分离的目的。离子交换层析法原理：分离氨基酸时，用离子交换树脂作为支持物，利用离子交换树脂上的活性基团与溶液中的离子进行交换反应，由于各种离子交换能力不同，与树脂结合的牢固程度就不同，在洗脱过程中，各种离子以不同的速度移动

8、，从而达到分离的目的。这种分离主要与各种离子所带电荷有关，在电荷相同时，与极性，非极性有关。离子交换树脂法：化学本质：是一种人工合成的聚苯乙烯一苯二乙烯组成的具有网状结构的高分子聚合物。阳离子交换树脂：活性基团是酸性的。如，磺酸基-SO3H（强酸型）羧基-COOH（弱酸型）。阴离子交换树脂：活性基团是碱性的。如，季胺基-N+(CH3)3OH-电泳法：在电解质溶液中，带电粒子在外加电场的作用下，向与其