王镜岩生化第三版课件蛋白质

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1、第三章蛋白质第一节蛋白质概论一、蛋白质的化学组成与分类1、元素组成碳50%氢7%氧23%氮16%硫0-3%微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼凯氏定氮：粗蛋白质含量=蛋白氮×6.252、氨基酸组成蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子3、分类（1）按组成：简单蛋白：结合蛋白：详细分类，P75表3-1，表3-2。（注意辅基的组成）。（2）、按分子外形的对称程度：球状蛋白质纤维状蛋白质、膜蛋白质（3）、按功能分：酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。二、蛋白质的大小与形状少于50个aa的低分子量aa多聚物称为肽，寡肽或生物活性肽，有时也罕称多肽。多于50个

2、aa的称为蛋白质。蛋白质分子量=aa数目*110三、蛋白质分子的构象与结构层次蛋白质都有自己特有的天然空间结构，称为构象。一级结构：氨基酸顺序二级结构：α螺旋、β折叠、β转角，无规卷曲三级结构：α螺旋、β折叠、β转角、松散肽段四级结构：多亚基聚集四、蛋白质功能的多样性1．酶2．结构成分（结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白、膜蛋白）3．贮藏（卵清蛋白、种子蛋白）4．物质运输（血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体）5．细胞运动（肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白）6．激素功能（胰岛素）7．（抗体、皮肤的角蛋白、血凝蛋白）8．接受、传递信息（受体蛋白，味觉蛋

3、白）9．调节、控制细胞生长、分化、和遗传信息的表达（组蛋白、阻遏蛋白）第二节氨基酸一、蛋白质的水解（详见P79）酸水解：色氨酸破坏，天冬酰胺、谷胺酰胺脱酰胺基碱水解：消旋，色氨酸稳定酶水解：水解位点特异，用于一级结构分析，肽谱二、氨基酸的功能：（1）、组成蛋白质（2）、一些aa及其衍生物充当化学信号分子-氨基丁酸，色氨酸衍生物：5-羟色胺、褪黑激素，都是神经递质，甲状腺素（Tyr衍生物），吲哚乙酸（Trp衍生物）都是激素（3）、氨基酸是许多含N分子的前体物核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要aa（4）、一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸)尿素循环的中间物

4、，三、氨基酸的结构与分类基本氨基酸（编码的蛋白质氨基酸）：组成蛋白质，20种，稀有氨基酸：是多肽合成后由基本aa经酶促修饰而来。非蛋白质氨基酸：存在于生物体内但不组成蛋白质(约150种)。（一）编码的蛋白质氨基酸（20种）结构通式：1、按照R基的化学结构分类（1）、R为脂肪烃基的氨基酸（5种）R基均为中性烷基，R基对分子酸碱性影响很小，它们几乎有相同的等电点。（6.0±0.03）Gly是唯一不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性从Gly至Ile，R基团疏水性增加（2）、R中含有羟基和硫的氨基酸（共4种）Ser的-CH2OH基（pKa=15）在生理条件下不解离，，但在大多数酶的活性中心都发

5、现有Ser残基存在。Ser和Thr的-OH往往与糖链相连，形成糖蛋白。★Cys的R中含巯基（-SH），具有两个重要性质：（1）在较高pH值条件，巯基离解。（2）两个Cys的巯基氧化生成二硫键，生成胱氨酸。uCys与结石★Met在生物合成中是一种重要的甲基供体。（3）、R中含有酰胺基团（2种）酰胺基中氨基易发生氨基转移反应（4）、R中含有酸性基团（2种）Asp、GluAsp侧链羧基pKa为3.86，Glu侧链羧基pKa为4.25它们是唯一在生理条件下带有负电荷的的两个 氨基酸（5）、R中含碱性基团（3种）Lys侧链氨基的pKa为10.53，生理条件下，Lys侧链带有一个正电荷（—NH3+）

6、，侧链的氨基反应活性增大。Arg是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已知碱性最强的有机碱，pKa值为12.48，生理条件下完全质子化。His是pKa值最接近生理pH值的一种（游离氨基酸中为6.00，在多肽链中为7.35），是在生理pH条件下唯一具有缓冲能力的氨基酸。His在酶的酸碱催化机制中起重要作用在280nm处，Trp吸收最强，Tyr次之，Phe最弱。（6）、芳香族氨基酸（7）、杂环族氨基酸（1种）Pro的α-亚氨基是环的一部分，因此具有特殊的刚性结构。一般出现在两段α-螺旋之间的转角处，Pro残基所在的位置必然发生骨架方向的变化，u必需氨基酸：成年人：Thr、Val、Leu、Ile、

7、Phe、Trp、Lys、Met婴儿期：Arg和His供给不足，属半必须氨基酸2、按照R基的极性性质可以分为4类：侧链极性(疏水性程度)Gly0Ser-0.3Glu-2.5Lys-3.0Ala0.5Asn-0.2Asp-2.5Arg-3.0Met1.3Gln-0.2His0.5Pro1.4Thr0.4Val1.5Cys1.0Leu1.8Tyr2.3Ile1.8Phe2.5Trp3.4（1）、非极性氨基酸9种在维持蛋白质的三维结构中起着