生物化学重点梳理

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1、第一章蛋白质的结构与功能1、蛋白质的基本组成单位和平均含氮量基本组成单位为氨基酸。组成蛋白质的元素：主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mn、Zn、Se、I等。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％2、20种氨基酸的结构及三字母英文缩写含羟基的氨基酸：Ser、Tyr、Thr，其易被磷酸化。含硫的氨基酸：半胱氨酸（-SH）、胱氨酸、蛋氨酸（-SCH3，又叫甲硫氨酸）。芳香族氨基酸：Tyr、Trp、Phe天冬酰胺、谷氨酰胺：酰胺基团(-CONH2)脯氨酸：属于亚氨基酸（-NH-）酸性氨基酸：Asp、Glu碱性氨基酸：A

2、rg、Lys、His3、氨基酸的理化性质。①氨基酸具有两性解离的性质：等电点（isoelectricpoint,pI）在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。②含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质：测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。③氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm处。4、蛋白质一级、二级、三级和四级结构的概念及维系其稳定的化学键。①一级结构（primarystructureofprotein

3、）：指多肽链中氨基酸的排列顺序（蛋白质多肽链从N-端至C-端的氨基酸残基排列顺序,即氨基酸的线性序列）。一级结构主要的化学键：肽键②二级结构(secondarystructureofprotein)：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。维系二级结构的化学键：氢键主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲③三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键：疏水键、离子键、氢键、VanderWaals力。④含有二条以上多

4、肽链的蛋白质才可能具有四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合力主要是氢键、离子键和非共价键5.蛋白质等电点：在某一pH值溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点（isoelectricpoint，pI）。6、蛋白质变性的概念及影响因素。在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。本质：空间构象破坏，次级键（非共价键和二硫键）断

5、裂；一级结构不变，肽键不断裂。影响因素：物理因素：高温、高压、紫外线、剧烈振荡。化学因素：强酸、强碱、有机溶剂、生物碱、尿素及重金属离子等。第二章核酸的结构与功能1、核酸的基本组成单位和核酸的水解产物：核酸是以核苷酸（nucleotide）为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。核酸的水解产物是磷酸、戊糖和碱基。2、核酸分子中核苷酸的连接方式：核苷酸之间通过3'，5'-磷酸二酯键相连,构成多聚核苷酸链。3、DNA二级结构——双螺旋结构的特点：1.DNA由两条多聚脱氧核苷酸链组成2.脱氧核糖与磷酸位于外侧3.DNA双链之间形成了互补碱基

6、对4.碱基对的疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构的稳定4、mRNA、tRNA、rRNA的结构特点及功能：mRNA:1.真核生物mRNA的5'-端有特殊帽结构2.真核生物mRNA的3'-末端有多聚腺苷酸尾3.mRNA碱基序列决定蛋白质的氨基酸序列rRNA：1、3′末端为—CCA-OH2、含10～20%稀有碱基3、其二级结构呈“三叶草形”4.tRNA的反密码子能够识别mRNA密码子rRNA：rRNA的结构为花状，rRNA与核糖体蛋白结合组成核糖体(ribosome)，为蛋白质的合成提供场所。rRNA单独存在不执行其功能。5、核酸理化性质1

7、.核酸的紫外吸收作用：紫外吸收A260nm，单核苷酸>ssDNA>dsDNA。DNA纯品:A260/A280=1.8RNA纯品:A260/A280=2.02、DNA的变性与复性：DNA变性(denaturation)是指在某些理化因素（温度、pH、离子强度等）作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，解开成两条单链的现象。DNA变性的本质是双链间氢键的断裂，只改变其二级结构，不改变其核苷酸排列顺序。在去除变性象。，并在适当条件下，变性DNA的两条互补单链可恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性(renaturation)。 第三章酶 1、

8、全酶：酶蛋白：决定反应的特异性辅助因子：决定反应的种类与性质2、必需基团：酶分子氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 3、酶活性中心的概念：