上师大生化复习题及答案

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1、第一章蛋白质第一节蛋白质的化学组成一、蛋白质的元素组成大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。样品中蛋白质含量=样品中的含氮量×6.25【蛋白质系数】二、基本结构单位---氨基酸（一）氨基酸的结构通式（二）氨基酸的分类和结构结构特点：1构成天然蛋白质的常见氨基酸共有20种，氨基酸的区别在于其R基侧链的不同。2氨基酸有两个功能基团，-NH2和-COOH。3-NH2和-COOH连在同一个碳原子上，所以被称为α-碳原子。4α-碳原子连接的四个基团中，1）当R基侧链不是氢原子时：α-碳原子所连接的四个基团均不相同，此

2、α-碳原子称为手性碳原子（或不对称碳原子），所以此氨基酸分子具有两种构象形式，即D型和L型。2）甘氨酸R基侧链是氢原子。构成天然蛋白质的氨基酸除甘氨酸外都是L-aa。分类：非极性的氨基酸：丙（Ala）、亮（Leu）、脯（Pro）、缬（Val）、甲硫（Met）、色（Trp）、苯丙（Phe）、异亮（Ile）极性的不带电荷的氨基酸：甘（Gly）、半胱（Cys）、丝（Ser）、苏（Thr）、酪（Tyr）、天冬酰胺（Asn）、谷氨酰胺（Gla）酸性（带负电荷）氨基酸：精（Arg）、组（His）、赖（Lys）碱性（带正电荷）氨基酸：天冬（Asp）、谷

3、（Glu）（三）稀有氨基酸三、氨基酸的理化性质（一）一般物理性质1.形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。2.溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。3.熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。4..旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。5.光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。6.味感：其味随不同氨基酸有所不同，有的无味、有的为甜、有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。（二）氨基酸的两性解离和

4、等电点氨基酸在酸性环境中，主要以阳离子的形式存在，在碱性环境中，主要以阴离子的形式存在。pI：氨基酸呈电中性时溶液的pH值，即氨基酸所带正负电荷相等时溶液的pH值。pI=(pK’1+pK’2)/2pK’1为α-羧基的解离常数,pK’2为α-氨基的解离常数。（三）氨基酸的化学性质1α-氨基参加的反应2α-羧基参加的反应3与茚三酮的反应脯氨酸与羟脯氨酸为黄色化合物。其它氨基酸生成蓝紫色化合物。第一节蛋白质的结构一.蛋白质的一级结构定义：蛋白质分子中氨基酸的连接方式与排列顺序。连接方式：肽键各种蛋白质的根本差异在于一级结构的不同二.蛋白质的二级

5、结构定义：多肽链在一级结构基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲、折叠、转角等形成的空间构象。肽键平面：蛋白质分子肽键的C及N周围三个键角之和为360℃，说明C-N相连的原子即Cα、C、O、N、H、Cα六个原子基本上处于同一平面上。肽键平面结构特点：1肽键具有局部双键的性质，不能自由旋转，且形成了肽键平面。2肽键平面的构象呈反式。3相邻两个肽键平面可围绕α-碳原子自由旋转，旋转形成的立体构象呈多种形式，这就是蛋白质构象的来源。分类：1α螺旋2β折叠片层三.蛋白质的超二级结构与结构域四.蛋白质的三级结构定义：多肽链在二级结构的基础上依靠次

6、级键（三级结构的维系力）进一步盘曲、折叠形成的空间结构。次级键（R基侧链形成的）：共价键（二硫键）非共价键（氢键、盐键、疏水作用力、偶极间相互作用、范德华力等）五.蛋白质的四级结构定义：由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合而形成的空间结构。亚基（subunit）：构成蛋白质四级结构中每条具有独立三级结构的多肽链。寡聚体（oligomer）：有十个以下亚基聚合而成的蛋白质。第二节蛋白质的理化性质一.蛋白质的相对分子质量二.蛋白质的两性解离和等电点pI：蛋白质所带正负电荷相等即蛋白质呈电中性时溶液的pH值。当pH

7、时蛋白质溶液带正电荷当pH=pI时蛋白质溶液成电中性当pH>pI时蛋白质溶液带负电荷三.蛋白质的胶体性质胶体溶液的特征：布朗运动、丁道尔现象、电泳现象，不能透过半透膜以及具有吸附能力等。水溶液稳定因素：表面形成水化层、同种电荷的斥力四.蛋白质的沉淀盐析：最常用的中性盐是(NH4)2SO4，其次是Na2SO4和NaCl。重金属盐：氯化高汞、硝酸银、醋酸铅及三氯化铁等。有机溶剂：乙醇、乙醚、丙酮等。有机酸：三氯乙酸、苦味酸、单宁酸等。五.蛋白质的变性1定义：蛋白质由于受到物理、化学因素的作用使蛋白质空间构象发生改变与生物学活性的丧失。2标志：

8、蛋白质生物功能（生物学活性）的丧失。3后果：维持蛋白质空间构象的次级键和二硫键的断裂，引起蛋白质二、三、四级结构的破坏，而不涉及一级结构的改变和肽键的断裂；变性蛋白质的溶解度常降低、粘度增加而