授课内容及课程安排

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1、授课内容及课程安排章节重点第二章1．掌握脂质的定义、分类和生物学作用；2．熟悉脂肪酸的结构和性质，和重要的脂肪酸；3．熟悉三酰甘油和腊的结构和性质；4．掌握脂质过氧化的机制、对机体的损伤及抗氧化剂的作用机制；5．熟悉磷脂和糖脂的结构和生物学意义；6．熟悉萜和类固醇的结构特点和生物学意义；7．掌握脂蛋白的结构特点和功能；8．熟悉脂类的研究方法。第三章1．掌握氨基酸的一般结构和氨基酸的分类；2．掌握氨基酸的酸碱性质和等电点的计算方法；3．熟悉氨基酸的常见化学反应的应用价值；4．熟悉分离和分析氨基酸的常用方法。第四章1．掌握蛋白质的分类和功能多样性；2．掌握肽的结构特点和基本性质；3．熟悉蛋白

2、质一级结构的测定方法；4．掌握蛋白质一级结构与生物学功能的关系，熟悉有关的典型例子。5．熟悉蛋白质人工合成的基本步骤。第五章1．熟悉研究蛋白质构象的主要方法。2．掌握稳定蛋白质三级结构的作用力。3．熟悉多肽主链折叠的空间限制。4．掌握蛋白质的二级结构。5．熟悉主要的纤维状蛋白质的结构特点。6．掌握超二级结构和结构域含义，熟悉其结构特点。7．掌握球状蛋白质的三级结构的特征。8．熟悉膜蛋白的结构特点。9．掌握蛋白质的变性和复性，了解蛋白质折叠的动力学、热力学和结构预测。10．熟悉蛋白质四级结构的特点。第六章1．熟悉肌红蛋白的结构与功能。2．掌握血红蛋白的结构与功能。3．熟悉血红蛋白分子病。4

3、．熟悉免疫系统和免疫球蛋白。5．熟悉肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩。6．了解蛋白质的结构与功能的进化。第七章1．掌握蛋白质的酸碱性质。2．掌握测定蛋白质相对分子质量的常用方法。3．掌握蛋白质的胶体性质与蛋白质沉淀的方法和原理。4．掌握蛋白质分离纯化的一般原则。5．熟悉蛋白质分离纯化的常用方法。6．掌握蛋白质含量测定与纯度鉴定的常用方法。第八章1．掌握酶催化作用的特点。（重点）2．掌握酶的化学本质及其组成。（重点）3．熟悉酶的命名和分类。（重点）4．掌握酶的专一性。（重点）5．掌握酶的活力测定和分离纯化的常用方法。（重点）6．熟悉核酶和抗体酶。（难点）7．熟悉酶工程的基本知识和发展现状。

4、（重点）第九章1．熟悉化学动力学基础。2．掌握米氏方程及相关计算，了解多底物反应的动力学特点。（重点、难点）3．掌握酶抑制作用的有关概念、动力学特点和酶抑制作用的应用。（重点、难点）4．掌握温度和pH对酶反应的影响机制。（重点）5．熟悉激活剂对酶反应的影响。第十章1．掌握酶活性部位的概念和有关的研究方法。（重点、难点）2．掌握酶催化反应的特性。（重点）3．掌握影响酶催化效率的有关因素。（重点）4．掌握别构酶、酶原激活和共价修饰酶的有关知识和实例。（重点、难点）5．熟悉同工酶的有关概念和实例。（重点）第十一章1．掌握维生素的概念。2．掌握脂溶性维生素的结构特点、生理功用和缺乏病。（重点）3

5、．掌握水溶性维生素与辅酶的关系及缺乏病。（重点）第十二章1．熟悉核酸的发现和研究简史。2．掌握核酸的种类、分布和生物功能。（重点）第十三章1．掌握核苷酸的结构特点和重要核苷酸的生物学功用。（重点）2．掌握核酸的共价结构。（重点）3．掌握DNA的二级结构，熟悉DNA的三级结构。（重点）4．掌握RNA的二级结构，熟悉RNA的三级结构。（重点）第十四章1．熟悉核酸的水解方法及水解产物。2．掌握核酸的酸碱性质。（重点）3．掌握核酸的紫外吸收。（重点）4．掌握核酸变性、复性及杂交的有关知识及应用。（重点、难点）第十五章1．掌握核酸的分离、提纯、定量测定、超速离心和凝胶电泳等基本方法。（重点）2．熟

6、悉核苷酸序列测定的原理。（难点）3．熟悉DNA聚合酶链反应的原理及应用。（难点）4．熟悉DNA化学合成的原理及应用。（难点）第三十章1．熟悉蛋白质的降解途径；2．掌握氨基酸脱氨基和脱羧基作用的途径；3．掌握尿素的合成途径；4．熟悉氨基酸碳骨架的氧化途径；5．熟悉由氨基酸衍生的其他重要物质的合成；6．熟悉重要的氨基酸代谢缺陷症。第三十一章1．熟悉生物固氮的基本过程；2．熟悉氨基酸生物合成的基本过程；3．熟悉氨基酸生物合成的调节；4．熟悉氨基酸转化为其他重要代谢物的过程。第三十三章1．掌握细胞代谢调节网络的特点（重点）；2．掌握酶活性调节的主要途径（重点）；3．熟悉细胞结构对代谢途径的分隔控

7、制；4．熟悉细胞信号传递系统（难点、重点）。第三十四章1．掌握原核生物DAN复制的有关酶和复制过程（重点）；2．掌握真核生物DAN复制的特点（重点）；3．掌握DNA损伤修复的机制（重点）；4．熟悉DNA突变的产生机制。第三十七章1．明确DNA是遗传信息的携带分子，及RNA在传递和加工遗传信息中的作用；2．熟悉遗传密码的破译；3．掌握遗传密码的基本特性。第三十八章1．掌握mRNA、tRNA和核糖体在蛋白质合成中的作用（分子基础）；2．