血红蛋白结构分析

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1、动物血红蛋白结构分析1、研究进展脊椎动物hemoglobin(Hb)蛋白有4个亚基构成,为a2P2结构,每个亚基均有1条多肽链和具有1个亚铁离子的血红素分子构成,含有1个血红素基团和1个氧结合部位,形成珠蛋白,结合4个血红素基团之后变形成了血红蛋白⑴。当血红蛋白与氧结合时,形成氧合血红蛋白,从而使得血液呈鲜红色⑵。血红蛋白的载氧功能与其亚基结构的2种状态有关,在缺氧组织(如肌肉组织)中,亚基处于紧张状态(T状态),使氧不能与血红素结合,所以在需氧组织里可以快速地脱下氧,将氧气释放,而在含氧丰富的肺或鲍中,亚基结构呈松弛

2、状态(R状态),使氧极易与血红素结合,从而迅速地结合氧气,将氧运载至需氧组织叭人血红蛋白自身可以产生NO,可以帮助把氧气输送到各种人体组织,起到扩张血管和稳定血压的作用⑶。血红蛋白可以维持机体内环境的酸碱稳定,具有波尔效应⑴。人血红蛋白的研究在疾病方面也较多:如利用血红蛋白可以作为检测一些疾病的指标等。啮齿类动物等的脑血红蛋白行使贮存氧气的功能,以保证当氧气供应不足时,大脑的氧气浓度的暂时恒定⑷。2、立体依据动物血红蛋白不仅具有运载氧气的功能,还具有氧化酶活性、过氧化物酶活性和抗菌等功能。动物血红蛋白功能及结构千差万别

3、,尤其是无脊椎动物,保守性较低•但是其主要功能一一氧运载蛋白功能没有改变;由于血红蛋白的某些结构的变化,从而可以使得血红蛋白获得新的功能。研究动物血红蛋白的结构对揭示生物进化具有重要意义⑸。3、研究内容对血红蛋白进行基本性质分析、亚细胞定位分析、跨膜性质分析、二级结构预测、三级结构预测等。4、研究方案4.1血红蛋白序列的获得进入BCBI主页选择protein搜索hemoglobin,以fasta格式保存。4.2基木性质分析4.2.1进入网址:expasy.org/tools/#proteome;4.2.2选择Prima

4、rystructureanaslysis的ProtParam程序;4.2.3在对话框屮输入血红蛋白原序列,点击分析;4.2.4记录结果并分析。4.3亚细胞定位4.3.1进入PS0RT主页:http://psort.nibb.ac.jp;4.3.2将血红蛋白原序列输入对话框,点击分析;4.3.3记录结果并分析。4.4跨膜性质预测4.4.1进入网址:http://www.cbs.dtu.dk/services/TMHMM;4.4.2在对话框中输入血红蛋白原序列,点击分析;4.4・3记录结果并分析。4.5二级结构分析4.5.

5、1进入JPred主页,点击Email结果提交方式,输入血红蛋白原序列;4.5.2设置各项参数,点击Run提交;4.5.3在邮箱中找到结构地址,进行查看;4.5・4记录结果并分析。4.6三级结构分析4.6.1进入SWTSS-MODLE三级结构预测服务器;4.6.2填写Email地址,选择FirstApproachmode4.6.3在Resultoption选择Awiss-PdbViewermode;4.6.4提交序列;4.6.5将邮箱中返回的PDB文件用rasmol软件浏览,用Awiss-PdbViewer软件进行简单分

6、析。5、结果分析与评价5.1血红蛋口序列>gi11607971gb

7、AAA29796.1hemoglobin[Pseudoterranovadecipiens]MHSSIVLATVLFVAIASASKTRELCMKSLEHAKVGTSKEAKQDGIDLYKHMFEHYPAMKKYFKHRENYTPADVQKDPFFIKQGQXILLACHVLCATYDDRETFDAYVGELMARHERDHVKVPNDVWNHFWEHFIEFLGSKTTLDEPTKHAWQETGKEFSHETSHHGRHSVRDHCMNSLEYTA

8、TGDKEHQKQNGTDLYKHMFEHYPHMRKAFKGRENFTKEDVQKDAFFVNKDTRFCWPFVCCDSSYDDEPTFDYFVDALMDRH1KDD1HLPQEQWHEFWKLFAEYLXEKSIIQIILTEAEKIIAWSTIGEDFAI1EADKI1AKAEKD1IIIEGEIIKEEIII15.2基木性质分子式:Ci772H2616N490O515S16总原子数:5409;氨基酸数:333;相对分子质量:39536.2;等电点:5.96;负电荷氨基酸数:60,正电荷氨基酸数:42,呈酸性。

9、各氨基酸数量及所占比例:氨基酸AlaArgAsnAspCysGinGluGlyHislieLeu个数24119277113312331418比例%7.23.32.7&12.13.39.93.69.94.25.4氨基酸LysMetPheProSerThrTrpTyrVaiPylSec个数31922915147121500比例%9.3

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