化学生物学小论文(25)

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1、化学生物学论文班级：2009级化学生物学班姓名：易育塑学号:2009111137酶结构的研究易育垄（化学与材料科学学院，化学生物学班，2009111137）摘要:生物体内不断进行着各种各样的化学变化，而这些反应都是在酶这种特殊物质的作用下进行的。它是一种具有催化功能的生物大分子，基本上都是蛋白质，极少数为核酸。具有催化作用的蛋白质才称Z为酶，每种酶都具有特定的空间结构。此文主要介绍蛋白质酶结构方面的一些东西，如它的一、二、三、四级结构及活性部位方面的研究。关键词：酶，一、二、三、四级结构，活性部位，测定结构的方法，测定活性部位的方法

2、一、酶的概念酶是活细胞产牛的一种具有催化活性和特殊空间构象的牛物大分子，包括蛋白质和核酸等。在它的作用下，许多生物化学反应过程可以在温和的条件（室温、常压和水溶液）下以很高的速度和效率进行。所以，酶是维持生命体内正常的生理活动和新陈代谢的基本条件。二、酶的结构酶基木上都是复杂的蛋白质分子，它除具有蛋白质的一般结构外，还具有特殊的空间结构。1.一级结构蛋白质的一级结构包括组成蛋白质的多肽链数目，多肽链的氨基酸顺序，以及多肽链内或链间二硫键的数目和位置。其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。蛋白质一级结构的测定：①

3、测定蛋口质氨基酸残基组成，根据蛋白质分子量，计算岀构成蛋白质的各种氨基酸的数目。②测定蛋白质分子中多肽链的数目。通过测定末端氨基酸残基的物质的量与蛋白质分子量之间的关系即可。③二硫键的断裂及多肽链的拆分。由多条多肽链组成的蛋白质分子，必须先进行拆分。可通过加入盐酸脈方法解离多肽链之间的非共价力；应用过甲酸氧化法或硫基还原法拆分多肽链间的二硫键。④多肽链的选择性降解及肽段的氨基酸组成和顺序的测定。一般用酶或澳化氤选择性降解多肽链，产生的肽段用酸水解法完全水解多肽，测定并计算出各种氨基酸的分子比，用Eelman降解法分析各肽段的氨棊酸顺

4、序。⑤利用酶选择性降解和澳化氧选择性降解得到的各肽段的氨基酸顺序彼此间的交错重叠，拼凑岀整条多肽链的氨基酸顺序，并确定多肽链中二硫键的位置。2.二级结构蛋口质的二级机构是指肽链主链折叠产生的有规则的几何走向，它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。肽链主链的构象是由肽键的特殊结构决定的。组成肽键的原子都处在同一平面内。维持主链空间排列的另一重要因素是氢键。蛋口质的结构主要有以下几种：①a-螺旋Q-螺旋是蛋白质屮最常见的二级结构。在a-螺旋屮，主链按右手方向盘绕成螺旋形，多肽链中的各个肽平面围绕同-•轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一

5、周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm；肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的一C0基与第四个氨基酸残基酰胺基团的一NH基形成氢键。蛋白质为右手螺旋。②B-折叠B-折叠也是蛋白质中常见的二级结构。它是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象。在B-折叠中，儿乎所有肽键都参与了链间氢键交联。因此,B-折叠结构一般比较牢固。B-折叠有两种类型。一种为平行型，即所有肽链的N端都在同一边。另一种为反平

6、行式，即相邻的两条肽链的方向相反，一条为N端，另一条则为C端。③转角球状蛋白质的紧密球形在于肽链走向的多次逆转，主要是通过B-转角来实现的。因此，B-转角是球状蛋口中得另一种重要二级结构构型，在其他各种二级结构Z间起连接作用，可使蛋白质分子屮肽链出现180。回折。④无规则卷曲指没有明确规律性的肽链构象，但仍然是紧密有序的稳定结构，可以通过主链间氢键，甚至在主链与侧链间形成氢键而维持其构象。其大体可分为两大类：紧密环。肽链片段的主体结构形成一端开放的环状，其主链卷曲成希腊字母Q,所以又称Q环。连接条带。伸展的肽链条带构成二级结构的基本

7、单元之间的连接。1.蛋白质二级结构的测定：通常釆用圆二色谱（circulardichroism,CD）测定溶液状态下的蛋白质二级结构。三•蛋口质的三级结构蛋白质多肽链通过非共价键相互作用而使它在超二级结构的基础上进一步绕曲折叠形成了更复杂的近似球状的结构，叫蛋白质的三级结构。维系这种特定结构的力主要有：氮键：除了在稳定蛋口质二级结构中起重要作用外，还可在氨基酸侧链与侧链，侧链与介质水、主链与侧链等Z间形成。范氏力：一种很弱的作用力，随两个非共价键合原子或分子间距离而变化，但VanderWaals力的数量很大，并有加和效应等。是一种不

8、可忽视的作用力。疏水作用：由疏水基团或疏水侧链之间排开水而相互接近。盐键（离子键）：正、负电荷之间的一种静电相互作用。1.超二级结构和结构域由若干相邻的二级结构单元（即a-螺旋、B-折叠，B-转角等）组合在一起，彼此相互作用，形成有规