化学生物学小论文

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1、化学生物学论文班级：2009级化学生物学班姓名：汤亚男学号：20091110652009级化学生物学班姓名：汤亚男学号：2009111065蛋白质的研究内究1.PrimaryStructure肽键(二硫键、共价键)l定义：在Pr分子中，从N端到C端氨基酸排列顺序。l研究对象：多肽链。N-C氨基酸的排列顺序（氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构）l决定因素：mRNA（DNA）基因信息2.SecondaryStructure氢键定义：在Pr分在中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及

2、氨基酸残基侧链的构象。研究对象：多肽链（主链原子局部空间的排列分布状态）α-螺旋：3.6个aa残基（每个aa残基绕中心轴旋转100度）；螺距0.54nm；肽键平面相对的O、H形成氢键，保持螺距稳定，氢键与假象轴平行。头发中角蛋白。β-折叠：多形成β-片层，蚕丝蛋白，有同向和反向。β-转角：脯aa形成，4个残基居多，氢键保持稳定。3.tertiarystructure定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。研究对象：多肽链，全部原子=二级结构总和+侧链间作用力R之间的作用力：非共价键（疏水作用、氢键、离子键、分子间

3、作用力）4.quaternarystructure（氢键、离子键）定义：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。亚基：具有四级结构的蛋白质中，每一条具有独立三级结构的多肽链。具有四级结构的蛋白质：血红蛋白、乳酸脱氢酶、大肠埃希菌RNA聚合酶5.蛋白质的理化性质l具有两性电离性质l具有胶体性质Pr直径1-100nm，为胶体范围内Pr是大分子生物，分子量都在10000以上，不能透过半透膜Pr是亲水胶体：水化膜+表面电荷分子量越大，扩散速度越慢l空间结构破坏引起变性：溶解度降低；黏度增加，结晶能力消失；

4、生物活性丧失，易被蛋白酶水解。凝固：强酸、强碱+加热l双缩脲反应:条件是存在肽键，反映的是蛋白质水解程度。(蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色)茚三酮反应：蛋白质经水解产生aa，才会发生此反应。6.蛋白质的分类据形状分为：纤维蛋白（长轴、横轴比值大，在10倍以上）；球状蛋白。据组成分为：单纯蛋白质，只含氨基酸（核糖核酸酶）；结合蛋白质，含辅基，可以是金属离子、糖类、核酸、细胞色素、磷酸（血红蛋白：肌红蛋白+血红素）7.试述蛋白质沉淀、变性和凝固的关系：变性的蛋白质易于沉淀，沉淀的蛋白质也易

5、于变性，但变性的蛋白质不一定都沉淀（如蛋白质在强酸性或强碱性溶液中加热后变性，并不沉淀），沉淀的蛋白质也不一定发生变性（如盐析或等电点沉淀的蛋白8.质）。凝固一定发生变性，沉淀。凝固是深层次、不可逆的变性。什么是蛋白质变性？实质是什么？医学中有啥应用？在某些理化因素作用下，蛋白质特定空间结构破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失，称为蛋白质变性。实质：次级键（非共价键）和二硫键破坏，一级结构不改变。医学应用：消毒、灭菌；保存蛋白质试剂、生物制品、菌苗、疫苗等；解救重金属中毒患者。9.蛋白质提纯分离的主要方法：透析和

6、超滤法；丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀法；电泳法；层析法；超速离心法。10.肽键：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时，羧基和氨基形成的酰胺键。具有部分双键性质；可被蛋白水解酶水解；是肽链中的主要共价键；是比较稳定的酰胺键；键长为0.132nm。11.肽：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。12.肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，Cα1、Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。α-碳原子可以自由转动。13.等电点（pI）：当溶

7、液处于某一pH时，溶质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为溶质的等电点。14.蛋白质溶液中加入一定量的硫酸铵会使蛋白质沉淀15双缩脲法测定Pr的依据是Pr氨基酸残基借肽键相连。16结构是模体。17质四级结构形成时亚基聚合。18质分子中氨基酸残基侧链的极性基团与蛋白质分子的构象、功能、性质有关。19羰基氧和亚氨基氢形成氢键。20素A链与B链交联是依靠二硫键。21花叶病毒蛋白质由完全相同的亚基组成的四级结构。22纤维素膜电泳将血清蛋白分成5条带，从正极数起。它们的顺序是A、α1、α2、

8、β、γ23=PI时：溶液导电性最小；溶解度最低；带静电荷为零；电泳迁移率最小；溶液稳定性降低，易于沉淀。24定蛋白质一级结构氨基酸残基排列顺序时，首先进行的是：测定已经纯化的蛋白质肽链氨基酸组成，并测氨基酸含量。25y水溶液不引起偏振光旋转。26状红细胞贫血，血红蛋白中β链氨基末端的第6位谷氨酸（Glu）被缬氨酸（Ala）替代。2