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时间:2019-01-18
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1、生物化学试题库蛋白质化学一、填空题1.构成蛋白质的氨基酸有20种,一般可根据氨基酸侧链(R)的大小分为非极性侧链氨基酸和极性侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有疏水性;而后一类氨基酸侧链(或基团)共有的特征是具有亲水性。碱性氨基酸(pH6~7时荷正电)有两3种,它们分别是赖氨基酸和精。组氨基酸;酸性氨基酸也有两种,分别是天冬氨基酸和谷氨基酸。2.紫外吸收法(280nm)定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有苯丙氨基酸、酪氨基酸或色氨基酸。3.丝氨酸侧链特征基团是-OH;半胱氨酸的
2、侧链基团是-SH;组氨酸的侧链基团是。这三种氨基酸三字母代表符号分别是4.氨基酸与水合印三酮反应的基团是氨基,除脯氨酸以外反应产物的颜色是蓝紫色;因为脯氨酸是a—亚氨基酸,它与水合印三酮的反应则显示黄色。5.蛋白质结构中主键称为肽键,次级键有、、氢键疏水键、范德华力、二硫键;次级键中属于共价键的是二硫键键。6.镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病,患者的血红蛋白分子b亚基的第六位谷氨酸被缬氨酸所替代,前一种氨基酸为极性侧链氨基酸,后者为非极性侧链氨基酸,这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集,氧合能力下降,而易
3、引起溶血性贫血。7.Edman反应的主要试剂是异硫氰酸苯酯;在寡肽或多肽序列测定中,Edman反应的主要特点是从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定。8.蛋白质二级结构的基本类型有a-螺旋、、b-折叠b转角无规卷曲和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为氢键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与氨基酸种类数目排列次序、、有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候,多肽链的aa-螺旋往往会中断。9.蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体,其稳定性主要因素有两个,分别是分子表面有水化膜同性电荷斥力和。10.蛋白质处于等电点时
4、,所具有的主要特征是溶解度最低、电场中无电泳行为。11.在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中,RNase(牛)丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的空间结构被破坏造成的。其中b-巯基乙醇可使RNA酶分子中的二硫键破坏。而8M脲可使氢键破坏。当用透析方法去除b-巯基乙醇和脲的情况下,RNA酶又恢复原有催化功能,这种现象称为复性。12.细胞色素C,血红蛋白的等电点分别为10和7.1,在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是正电、负电。13.在生理pH条件下,蛋白质分子中谷氨酸和天冬氨酸残基的侧链几乎完全带负电,而组氨酸、赖氨酸或
5、精氨酸残基侧链完全荷正电(假设该蛋白质含有这些氨基酸组分)。14.包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为,单个肽平面及包含的原子可表示为。15.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸(主要)以两性离子形式存在;当pH>pI时,氨基酸(主要)以负离子形式存在;当pH<pI时,氨基酸(主要)以正离子形式存在。16.侧链含—OH的氨基酸有酪氨酸、丝氨酸和三种。侧链含—SH的氨基酸是半胱氨基酸。17.人体必需氨基酸是指人体自身不能合成的、必须靠食物提供的氨基酸。这些氨基酸包括、、、、、、、等八种。18.蛋白质变性的主要原因是空间结构被破
6、坏;蛋白质变性后的主要特征是失去生物活性,各种理化性质改变,易被蛋白水解酶消化;变性蛋白质在去除致变因素后仍能(部分)恢复原有生物活性,表明一级结构没被破坏。这是因为一级结构含有高级结构。的结构信息,所以蛋白质分子构象恢复后仍能表现原有生物功能。19.盐析作用是指中性盐使蛋白质沉淀;盐溶作用是指。重金属的正离子作用而生成不易溶解的盐20.当外界因素(介质的pH>pI、电场电压、介质中离子强度、温度等)确定后,决定蛋白质在电场中泳动速度快慢的主要因素是相对分子质量和电荷数目。二、选择填空题1.侧链含有咪唑基的氨基酸是(D)A
7、、甲硫氨酸B、半胱氨酸C、精氨酸D、组氨酸2.PH为8时,荷正电的氨基酸为(B)A、GluB、LysC、SerD、Asn3.精氨酸的Pk1=2.17、Pk2=9.04(a-NH3)Pk3=12.48(胍基)PI=(C)A、1/2(2.17+9.04)B、1/2(2.17+12.48)C、1/2(9.04+12,48)D、1/3(2.17+9。04+12。48)4.谷氨酸的Pk1=2.19(a-COOH)、pk2=9.67(a-NH3)、pk3=4.25(g-COOH)pl=(C)A、1/2(2.19+9。67)B、1/2(
8、9.67+4.25)C、1/2(2.19+4.25)D、1/3(2.17+9.04+9.67)5.氨基酸不具有的化学反应是(D)A、肼反应B、异硫氰酸苯酯反应C、茚三酮反应D、双缩脲反应6.当层析系统为正丁醇∶冰醋酸∶水=4∶1∶5时,用纸层析法分离苯丙氨酸(F)、丙氨酸(A)和苏氨酸(T)时则它们的R
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