王镜岩版《生物化学》总复习习题

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1、生物化学各章复习题第3章氨基酸回答问题:1.什么是蛋白质的酸水解、碱水解和酶水解，各有何特点？2.写出20种基本氨基酸的结构、三字母缩写和单字母缩写。3.甘氨酸、组氨酸和脯氨酸各有何特点？4.什么是氨基酸的等电点？写出下了列氨基酸的结构、解离过程，并计算等电点：缬氨酸、谷氨酸和精氨酸。5.在多肽的人工合成中，氨基酸的氨基需要保护，有哪些反应可以保护氨基？6.Sanger试剂、Edman试剂分别是什么？与氨基酸如何反应，此反应有何意义？7.试写出半胱氨酸与乙撑亚胺的反应，此反应有何意义？8.写出氧化剂和还原

2、剂打开胱氨酸二硫键的反应。9.蛋白质有紫外吸收的原因是什么，最大吸收峰是多少？10.什么是分配定律、分配系数？分配层析的原理是什么？11.什么是HPLC?12.课本P156,15题。第4、5章蛋白质的共价结构，三维结构一．名词解释：单纯蛋白（举例），缀合蛋白（举例），辅基，配体，蛋白质的一、二、三、四级结构，超二级结构，结构域，肽平面（酰胺平面），谷胱甘肽（结构式），对角线电泳，完全水解，部分水解，同源蛋白质，不变残基，可变残基，α-螺旋β-折叠，膜内在蛋白，脂锚定膜蛋白，蛋白质的变性与复性，单体，同聚体

3、，杂多聚蛋白二．回答问题：1.试举例说明蛋白质功能的多样性？2.那些实验能说明肽键是蛋白质的连接方式？3.试述肽键的性质。4.试述蛋白质一级结构测定的策略。5.如何测定N-端氨基酸？6.图示胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、嗜热菌蛋白酶及胃蛋白酶的作用专一性。7.书p194—第2题8.研究蛋白质构象的方法都有哪些？9.稳定蛋白质的三微结构的作用力有哪些？10.影响α-螺旋形成的因素有哪些？11.胶原蛋白的氨基酸组成有何特点？12.蛋白质变性后有哪些现象？13.举例说明蛋白质一级结构决定三级结构。第6章蛋白质结构与功

4、能的关系一．名词解释：珠蛋白，亚铁血红素，高铁血红素，亚铁肌红蛋白，高铁血红蛋白二．回答问题：1.肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线有何不同，试从蛋白质结构与功能的关系上加以解释。2.H+,CO2和BPG对血红蛋白结合氧有何影响？3.试述镰刀状细胞贫血病的分子机制。第7章蛋白质的分离、纯化和表征一．名词解释等离子点，沉降系数，盐析，盐溶，密度梯度离心，透析，超过滤，凝胶过滤，SDA-PAGE电泳，等电聚焦，亲和层析二．回答问题：1.试述根据分子大小不同、溶解度不同、电荷不同分离蛋白质的方法都有哪些2.举出几种测

5、定蛋白质分量的方法。3.蛋白质含量测定的方法都有哪些？4.书p317第1，5，7，8题第8章酶通论课本p348-349全部第9章酶促反应动力学一．名词解释：中间络合物学说，失活作用，抑制作用，温度系数，激活剂，米氏方程，抑制百分数，可逆抑制，不可逆抑制（举例），竞争性抑制（举例），非竞争性抑制二．回答问题：1.米氏常数的意义是什么？2.竞争性抑制和非竞争性抑制的特点是什么？3.试述磺胺药物能够抑制细菌生长的原理。4.温度及pH指对酶促反应的影响有何特点？第10章酶的作用机制和酶的调节一．名词解释：酶的活性

6、中心，酶原，酶原激活，共价修饰，同工酶（举例）二．回答问题：1.试述DFP对胰凝乳蛋白酶的修饰作用。2.酶的活性中心有何特点？3.影响酶催化效率的因素有哪些？4.试述别构酶的特点。5.试述乳酸脱氢酶的特点。6.酶共价修饰的类型有哪些？第11章维生素与辅酶名词解释：维生素，微生物缺乏症记忆书p463-464表第12-14章核酸各章一．名词解释：B-DNA,Z-DNA,A-DNA,H-DNA,cccDNA,ocDNA,核小体，限制性内切酶，增色效应，减色效应，核酸变性，核酸复性Southernblotting

7、,Northernblotting,Westernblotting（蛋白质印迹）.二．回答问题：1.Watson和Crick提出DNA双螺旋结构模型的背景和依据是什么？2.核酸可分为哪些种类？它们是如何分布的？3.举一实验，证明DNA是遗传物质。4.参与蛋白质合成的三类RNA分别起什么作用？5.真核生物mRNA有什么结构特征？6.试述B-DNA双螺旋结构的特征.7.试述核小体的组成。8.试述tRNA二级结构特点。9.试述Southernblotting的原理和操作过程。第15章核酸的研究方法回答问题：1.

8、分离DNA和RNA主要有哪些方法？其原理是什么？2.何谓密度梯度离心？图示经染料-氯化铯密度梯度超离心后，质粒DNA及各种杂质的分布。3.试述核酸序列测定的“加减法”、“终止法”和化学测序法。4.何谓PCR？，它有何用途？第16章激素一．名词解释：激素，第二信使（举例），cAMP（结构）二．回答问题：1.激素可分为哪几类?试举例说明。2.试述肾上腺素通过cAMP的作用方式.3.试述固醇类激素的作用方式。第19章代谢总论与生物氧