生物化学教案

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1、基础生物化学教案[说明：u对于生物技术、生物工程专业学生(第一类授课对象)：授课学时70-76，实验44-50学时；对于农学、园艺、资环、林学、食品科学本科生(第二类授课对象)：授课学时54-60，实验30-46学时；v第一类授课对象理论学时取上限，第二类授课对象，理论学时取下限，具体由授课教师按照学员实际情况合理掌握内容讲解的难易程度，合理布置课外作业，准确把握进度，按期完成教学任务。]第一部分：理论教学内容第一章绪论（1学时）1.阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生了解生物化学学科基本内容；2.介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情；3

2、.简要介绍学习方法（具体到某个章节）。第二章蛋白质（10～12学时）本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意：（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。（2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。提问：pH=pKa时，缓冲能力最

3、大，等电点时缓冲能力最小，为什么？His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？（3）氨基酸的等电点计算公式应用提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？pH>pI时，氨基酸带负电荷，Aa-COOH解离成Aa-COO-，向正极移动。pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小pH

4、、酰胺平面、超二级结构、三级结构、结构域、四级-115-结构。(2)通过示意图精讲授各级结构的特点，并结合实例加深理解。重点应强调各级结构层次关系。结构层次举例一级结构：胰岛素、牛胰RNase超二级结构：角蛋白、弹性蛋白、胶原蛋白三级结构：肌红蛋白四级结构：血红蛋白Δ实验课过程让部分提早结束的学生看α-螺旋结构模型，并精讲特点。(3)提问：区分单体蛋白与寡聚蛋白的主要标志？（亚基之间结合作用力：非共价建，二硫键例外）单条肽链(肌红蛋白、Rnase、胰岛素等)单体蛋白蛋白质多条肽链（胰凝乳蛋白酶）相同亚基（乳酸脱氢酶α4）寡聚蛋白不同亚基（血红蛋白

5、α2β2）(4)蛋白质分子结构与功能的关系一级结构与功能的关系从镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述高级结构与功能的关系，主要讲授牛胰核糖核酸酶变性复性实验。把握真正内涵：一级结构由基因决定，一级结构含有高级结构信息：最多氢键、疏水基团包埋、亲水基团外露、最多离子键、融洽的范德华作用是能量最低原理具体体现，多肽盘卷折叠的动力。3．蛋白质的重要性质（1）蛋白质胶体溶液稳定性主要因素：u球状蛋白分子表面水化膜；v同性电荷排斥。（2）蛋白质的沉淀作用：盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的原理（3）蛋白质的变性与复性的概念（4）颜色反应，简介几种蛋

6、白质含量的测定方法。列表对比：紫外吸收法、双缩脲法、福林酚法等方法的特点，应用范围。第三章酶（8-9学时）本章重点：酶的作用特点、酶的催化机理、影响酶促反应速度的因素，较系统地掌握酶的一般知识，为学习物质代谢奠定基础；1.阐明概念：酶的专一性、简单蛋白酶、结合蛋白酶、辅助因子、辅基、辅酶、单体酶、寡聚酶、多酶体系、必需基团、酶的活性中心、米氏常数、别构酶、同工酶、抗体酶、核酶；2.酶按反应性质分成6大类-115-：每一类写出反应通mei式并举一具体的代谢反应例子。如：氧化还原酶类氧化还原酶类：A·2H+B←→A+B·2H具体例子：剧烈运动肌肉发酸

7、及乳酸发酵的最后一步六大类酶的记忆技巧：氧转水，裂异合思考题：催化ATP+G←→G-6-P+ADP反应的酶是那一类酶？蛋白酶属于哪类？淀粉酶？3.酶的化学本质：(1)是蛋白质：酶的性质符合蛋白质的特性，为主，80年代以前的书籍都认为酶的本质就是蛋白质。(2)是RNA：新发现的某些酶的成分是RNA，称为核酶。对比而言，蛋白质作为的酶种类多，数量大，效率高，是酶中的主力。核糖酶仅限于自身剪切或剪接。简单介绍关于核酶研究的重要文献，研究意义，引起兴趣，使学有余力的同学有可能更多了解。4.关于酶的作用机理：(1)中间复合物学说：解释酶的高效性的理论，即酶

8、为什么能催化生化反应。u内容：（以单底物单产物的生化反应为例：S←→P），酶首先与底物形成过渡态的中间复合物，进而分解成为产物和酶，从而