生物化学第一章 蛋白质 ppt课件

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1、CHAPTER1蛋白质的结构与功能生物化学Biochemistry生命的物质组成化学组成OCH■H2O■蛋白质■核酸■糖N元素组成一、什么是蛋白质?蛋白质(protein)是由多个氨基酸(aminoacids)通过肽键(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物。二、蛋白质的生物学重要性1.蛋白质是生物体重要组成成分分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节

2、作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递2.蛋白质具有重要的生物学功能3.氧化供能蛋白质的分子组成TheMolecularComponentofProtein第一节组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和S。有些蛋白质含有少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。100克样品中蛋白质的含量(g%)=每克样品含氮克数×6.25×1001/16%蛋白质的元素组成测氮的方法：凯氏定氮法分别约为:C：50%；H：7%；O：23%；N：1

3、6%S：0–3%；其它：微量一、氨基酸——组成蛋白质的基本单位存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式R氨基酸的旋光异构非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸（一）氨基酸的分类甘氨酸glycineGlyG5.97丙氨酸alanineAlaA6.00缬氨酸valineValV5.96亮氨酸leucineLeuL5.98异亮氨酸isoleucineIleI6.02脯氨酸prolineProP6.30非极性疏水氨基

4、酸丝氨酸serineSerS5.68半胱氨酸cysteineCysC5.07蛋氨酸methionineMetM5.74天冬酰胺asparagineAsnN5.41谷氨酰胺glutamineGlnQ5.65苏氨酸threonineThrT5.602.极性中性氨基酸色氨酸tryptophanTryW5.89酪氨酸tyrosineTryY5.663.芳香族氨基酸苯丙氨酸phenylalaninePheF5.48天冬氨酸asparticacidAspD2.97谷氨酸glutamicacidGluE3.22赖氨酸lysineLysK9.74

5、精氨酸arginineArgR10.76组氨酸histidineHisH7.594.酸性氨基酸5.碱性氨基酸几种特殊氨基酸脯氨酸（亚氨基酸）半胱氨酸+胱氨酸二硫键-HH人体必需氨基酸有八种：MetTrpLysValIleLeuPheThr“假设来借一两本书”1.紫外吸收色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。（二）氨基酸的理化性质2.茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处

6、。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。pH=pI+OH-pH>pI+H++OH-+H+pH

7、氨酸肽键肽键有部分双键性质肽键由于共振而具有部分双键性质，因此，肽键比一般C-N键短，且不能自由旋转肽键原子及相邻的a碳原子组成肽平面相邻的a碳原子呈反式构型肽键比一般C-N键短肽键为一平面相邻的a碳原子呈反式构型肽键（酰胺键）肽的命名与方向丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸N→C残基*肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。*两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……*肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。*由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多

8、的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。N末端：多肽链中有自由氨基的一端C末端：多肽链中有自由羧基的一端多肽链有两端*多肽链(polypeptidechain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。N末端C末端牛核糖核酸酶（二）