菠萝蛋白酶酶活力影响因素及测定酶活力方法的研究进展

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1、2010年第5期广东化工第37卷总第205期www.gdchem.com49菠萝蛋白酶酶活力影响因素及测定酶活力方法的研究进展欧英杰(广东省食品工业公共实验室广东省食品质量监督检验站,广东广州510308)【摘要】文章阐述了湿度、温度、pH、糖类、金属离子、聚乙二醇、有机溶剂和抗氧化剂等各种因素对菠萝蛋自酶酶活力的影响;以及测定菠萝蛋白酶酶活力的方法:福林法、C.D.U法、紫多分光光度法和GDU法其中某些因素具有提高酶活力的作用,某因素贝会抑制酶活力。几耱酶活力测定方法在试剂的繁简,操作的复杂性,以及测定灵敏度

2、均有优劣。[关键词】菠萝蛋白酶;酶活力;稳定性;测定方法。【巾圈分类号]TQ【文献标识码】A【文章编号】loo7-l865(20i0)05-0049.03ResearchProgressontheStabilityandDeterminationofBromelainActivityOuYingjie(GuangdongProvincialPublicLaboratoryofFoodIndustry;GuangdongFoodQualitySupervisionandInspectionStation,Guan

3、gzhou510308,China)Abstract:Thepaperresearchedtheefectofdifenentfactorsonbromelainactivityandthedeterminationofenzymeactivity.Thereweremanyfactors,includinghumidity,temperamre,monosackcharide,polyethylene,metalions,organicsolvents,andsoon.Somefactorsincreased

4、theenzymeactivityobviously,butsomehadtheoppositionaryefect.TherewereFolindetermination,C.D.Udetermination,UVspectrophotometrydeterminationandCaD.Udeterminationfordeterminingtheenzymeactivity.Diferentmethodshaddiferentcharacterinreagent,operationandsensitivit

5、y.Keywords:bromelain;enzymeactivity;stability;determination菠萝蛋白酶属巯基蛋白酶,是从菠萝植株中提取的一种蛋的最适温度会有所降低。白水解酶系,主要存在于菠萝的茎和果实中。因其能分解蛋白章佩芬等的实验结果显示,菠萝蛋白酶的较佳反应pH在质、肽、脂和酰胺,具有较高的生物活性,在各个生产领域中6.5~7.5之间,在pH=7.1附近达到最大值。得到了广泛的应用。在生物化工中,可用于干酪、明胶、水解1.2糖类和多元醇蛋白的生产;在食品工业中可作为一种食品添加剂,

6、使肉类嫩50%葡萄糖可将菠萝蛋白酶的半寿期延长10倍,具有显化、啤酒澄清;在医药工业中,可以治疗水肿及多种炎症,且著保护作用;40%半乳糖也有一定的保护作用,半寿期提高3适用于中小面积深度烧伤的治疗。酶生物活性的高低用酶活力倍,见图1。蔗糖、麦芽糖、棉子糖和松三糖均有明显的保护来表示,而酶活力的大小和稳定性则直接影响到酶在各个生产作用,见图2。领域中的应用效果。据李兴等实验结果表明,50%甘油可将菠萝蛋白酶的半1影响酶活力的因素寿期延长8倍,乙二醇和甘露醇对菠萝蛋白酶有一定的保护作1.1湿度、温度和pH用,葡聚

7、糖和肌醇则没有保护作用。在干燥环境中,菠萝蛋白酶活力相对稳定,随着环境湿度增大,高水分增加了酶结构的柔性,也使蛋白酶发生自水解作用,酶失活速率加快。详见表1。表1湿度对菠萝蛋白酶的影响Tab.1Efectofhumidityonbromelain宣骞\暴椭添加物浓度/%在零度以上,温度越低越有利于菠萝蛋白酶的长时间保存。在酶的反应过程中,该酶的最适反应温度实际上是酶反应图1单糖对菠萝蛋白酶热稳定性的影响速度与酶变性速度综合影响的结果。如果反应时间为10rain,Fig.1Efectofmonosackchari

8、deonthermostabilityof则最适反应温度介于55~60℃之问。当反应时问越长,测得bromelain[收稿日期]2010—03-0l[作者简介]欧英杰(1982一),男,广东潮州人,本科,助理工程师,主要从事食品检验工作。广东化工2010年第5期50www.gdchem.com第37卷总第205期表3经有机溶剂处理后的果菠萝蛋白酶剩余酶活力11ab-3Remaining

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