生物工程07 酶与酶工程ppt

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1、酶和酶工程enzyme酶和人类的关系国际市场酶制剂销售额比例2001年工业酶制剂的世界市场约为15亿美元用于制药工业与精细化学工业约1.2亿~1.5亿美元世界三大酶制剂公司NovoNordisk（丹麦）GenencorInternational(美国）Cuitor(芬兰）三大公司销售额占世界总额的70%国内酶制剂销售额比例1965无锡酶制剂厂淀粉酶1979糖化酶碱性蛋白酶中性蛋白酶1993耐高温淀粉酶1998国外大公司纷入1999年投产酶的研究历史1878年,Kuhne提出Enzyme1926年,美国

2、生化学家Sumner第一次从刀豆分离到脲酶结晶,提出酶是蛋白质.1970美国Smith发现限制性内切酶（1979年诺贝尔奖）1969日本固定化氨基酰化酶，第一次将固定化酶成功地应用于工业生产。——酶工程诞生1986美国核酶发现获得诺贝尔奖酶工程简介酶工程是酶学和工程学相互渗透结合、发展形成的一门新技术学科。它是从应用的目的出发研究酶、应用酶的特异催化性能，并通过工程化将相应原料转化成有用物质的技术。主要包括化学酶工程和生物酶工程。酶具有一般催化剂的特征：1.只能进行热力学上允许进行的反应；2.可以缩短

3、化学反应到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点；3.通过降低活化能加快化学反应速度。酶的催化高效性通常要高出非生物催化剂催化活性的106~1013倍。2H2O22H2O+O21mol过氧化氢酶5×106molH2O21mol离子铁6×10-4molH2O2酶的定义（一）、什么是酶？酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子。绝大多数的酶都是蛋白质。酶反应与非酶反应活化能的比较酶促反应非酶促反应反应进程自由能底物ESES*EP产物酶的专一性Specificity又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的

4、选择性酶的专一性包括(1)结构专一性绝对专一性相对专一性(2)立体异构专一性光学异构专一性几何异构专一性酶的结构及催化作用机制1．结合部位Bindingsite酶分子中与底物结合的部位或区域一、酶分子的结构特点酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。通常将酶催化部位称为酶的活性部位或活性中心。2．催化部位catalyticsite主要包括：亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。酶活性中心的必需基团酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基赖氨酸的氨基酪氨酸的酚羟基组氨酸的咪唑基和半

5、胱氨酸的巯基等。胰凝乳蛋白酶结构酶分子中可与其他分子结合，引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。3．调控部位Regulatorysite酶的活性中心酶的活性中心结合基团活性中心内必需基团催化基团活性中心外必需基团必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失。酶分子可根据其化学组成的不同，分为两类：辅酶与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物。辅基与膜蛋白结合得紧密的小分子有机物。大多数辅酶的前体主要是水溶性B族维生素。单体酶肽链寡聚酶多酶复合体多酶体系多功能酶酶的分类多功能酶（multi

6、functionalenzyme）：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，形成由一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的酶。酶作用专一性的机制与酶的高效率催化有关的因素诱导契合学说锁－钥学说E+S====E-SP+E中间产物学说反应过程中能量的变化反应总能量改变非催化反应活化能酶促反应活化能一般催化剂催化反应的活化能能量反应过程底物产物（自由能）3、多功能催化作用酶的活性中心部位，一般含有多个催化基团，他们对底物价键的形变和极化及调整底物基团的位置等起协同作用影响酶催化反应速度的因素底物浓度——

7、米氏方程酶浓度温度pH值抑制剂激活剂抑制剂对酶反应速度的影响（1）不可逆抑制抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。举例有机磷化合物羟基酶解毒------解磷定(PAM)重金属离子及砷化合物巯基酶解毒------二巯基丙醇(BAL)有机磷化合物对羟基酶的抑制路易士气失活的酶巯基酶失活的酶酸BAL巯基酶BAL与砷剂结合物（2）、可逆抑制A、竟争性抑制定义抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。竞争性抑制1.磺胺药对细菌

8、FH2合成酶的抑制3.抗代谢物的抗癌作用(2)非竟争性抑制抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系。非竞争性抑制(3)、反竞争性抑制作用酶与底物结合后抑制剂才能和酶结合反竞争性抑制（1）天然酶的自杀底物Ackee(Blighiasapida)植物——未成熟果实的假种皮中含有一种有毒的降糖氨酸（即甲叉环丙基丙氨酸）（2）治疗用人工合成的酶自杀底物治疗高血压；癫痫；抗青霉素的菌株；在肿瘤治疗上；治疗震颠麻痹症；痛风症的自杀底物疗法。酶抑