米蛋白糖基化论文

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1、1.1课题来源哈尔滨市科技局攻关项目1.2研究的目的及意义水稻是世界上最重要的农作物之一，全世界有40%的人口以大米为主食。水稻种子蛋白质含量占粒重的7%~10%，其中主要是谷蛋白(占胚乳总蛋白的60%以上)，其次是醇溶蛋白，且前者易被人体消化，后者则不能[1]。可以说，大米是人们(尤其是亚洲人)蛋白质的基本来源。据统计，日本人消费的蛋白质近19%来自大米。我国是发展中国家，消费水平较低，来自大米的蛋白质消费比例可能更高。大米蛋白是公认的优质植物蛋白，具有氨基酸组成平衡[2]。大米蛋白是一种低抗原性蛋白，不会产生过敏反应，美国临床研

2、究表明，在700个遗传性过敏症的病例中，高度过敏病人中对大米蛋白过敏的低于1%，而儿科过敏病人中很少对大米蛋白过敏。大米蛋白是公认的优质植物蛋白，具有氨基酸组成平衡合理和低过敏性等特点，适合作为婴幼儿和特殊人群的营养食品，国内外高度重视大米蛋白的研究和产品开发[3]。米谷蛋白是大米的主要储藏蛋白质，约占大米总蛋白质的80%以上。大米蛋白具有优良营养品质，主要表现在：(1)大米蛋白氨基酸配比较合理。大米蛋白氨基酸组成与小麦蛋白、玉米蛋白必需氨基酸组成及WHO推荐蛋白质氨基酸最佳模式(%)；(2)含赖氨酸高的谷蛋白占大米蛋白的80%左右

3、，而品质差的醇溶蛋白含量很低。因此赖氨酸含量比其它一些粮食种子高；(3)生物效价高[4-5]。大米蛋白的生物价为77，不但在各种粮食中居第一位（包括大豆），而且可以和白鱼(生物价76)，虾（生物价77）及牛肉（生物价77）相媲美；(4)大米蛋白的消化率为85%，高于马铃薯74%，玉米窝头66%等其它谷物，且不含胆固醇。按照Osborne[6]的分类方法,大米蛋白质可分为清蛋白(Albumin)——可溶解于水的蛋白质(4%~9%)；球蛋白(Globulin)——可溶于稀盐的蛋白(10%~11%)；醇溶蛋白(Gliadin)——可溶解于

4、70%乙醇的蛋白质(3%)；谷蛋白(Glutenin)——可溶于稀酸或稀碱的蛋白质，其中水不溶性的谷蛋白占66%～78%一些禾谷类种子内的碱溶性蛋白质，是稻谷中的主要贮存蛋白质，占总蛋白质的80%～90%，常与淀粉相互作用[7]。本文以大米蛋白中的米蛋白的分级分离和酶法修饰进行研究，采用淀粉酶法提取粗蛋白并对其进行纯化，重点提取谷蛋白,分析其组成,然后进行酶法修饰使其改性，提高米蛋白的功能性，然后对酶修饰后的米谷蛋白进行物化特性的研究。2.2大米蛋白的研究进展2.2.1蛋白质的功能特性蛋白质功能性质主要包括以下几个方面：（1）水合性

5、质，取决于蛋白质与水的相互作用，如溶解性，持水性，粘度等；（2）表面性质，主要包括蛋白质乳化性和起泡性等；（3）蛋白质和蛋白质相互作用，体现在蛋白质凝胶作用和成膜性[8]。蛋白质的改性[9]就是人为地对蛋白质结构进行修饰。从分子水平看，改性实质是切断蛋白质分子中主链或是对蛋白质分子侧链基团进行修饰，使其氨基酸残基和多肽链发生某种变化，从而引发蛋白空间结构和理化性质改变，使蛋白功能特性和营养特性得到改善[10]。2.2.2物理改性蛋白质物理改性是指利用机械处理、热、挤压、冷冻、电、磁等物理作用形式，改变蛋白质的高级结构和分子的聚集方式

6、。—般不涉及蛋白质的—级结构，主要用于蛋白的增溶和凝胶。Cherry[11]等发现通过冷冻保存，尤其当花生蛋白样品含有高浓度还原剂(二硫苏糖醇或β-巯基乙醇)时，会促进其部分理化性质发生变化，如溶解性、电泳性质、分子量、结构、位阻及其它功能性。叶荣飞[12]等研究得出，热诱导大豆蛋白聚集生成了可溶聚集体，使得低浓度热处理后完全变性的SPI具有良好的溶解性。2.2.3化学改性化学改性方法，包括酰化、脱酰胺、磷酸化、糖基化(即美拉德反应)、共价交联、水解及氧化等方法。化学改性是指采用化学方法改变蛋白质结构、静电荷和疏水基团。可通过烃化(

7、作用于Lys，Cys，Met，His和Try)、氧化(作用于Cys，Met，His和Try)、酰化(Lys和Tyr)、酯化和氨基化(作用于Glu和Asp)反应实现[13]。姚玉静等采用乙酸酐和琥珀酸酐对SPI进行化学改性，结果得出：在中性和弱碱性(pH5.0~9.0)范围内，酰化明显提高了SPI的EAI（乳化性）和ES，琥珀酰化的改性效果优于乙酰化[14]。李瑜[15]等用三聚磷酸钠对小麦面筋蛋白进行磷酸化改性，发现磷酸化小麦面筋蛋白溶解度、乳化度及稳定性、起泡性均比未改性前有极其显著的改善。卢寅泉等[16]用磺化苯乙烯阳离子树脂为

8、强化剂对花生蛋白进行选择性催化脱酰胺，脱酰胺度与肽键水解度之比达32.4，提高了乳化能力、乳化稳定性、持水性和粘度。2.2.4大米蛋白的淀粉酶法改性淀粉酶也是大米蛋白提取中常用的酶制剂。利用淀粉酶将大米淀粉降解为更易溶解的糊精和低聚糖