2生物化学习题(答案)

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1、1蛋白质化学一、名词解释1、氨基酸的等电点(pI)：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。2、a-螺旋：多肽链沿长轴方向通过氢键向上盘曲所形成的右手螺旋结构称为α-螺旋。3、b-折叠：两段以上折叠成锯齿状的多肽链通过氢键相连而并行成较伸层的片状结构。4、分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。5、电泳：蛋白质在溶液中解离成带电颗粒，在电场中可以向电荷相反的电极移动，这种现象称为电泳。6、变构效应：又称变构效应，是

2、指寡聚蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象.7、盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，可有效地破坏蛋白质颗粒的水化层。同时又中和了蛋白质表面的电荷，从而使蛋白质颗粒集聚而生成沉淀，这种现象称为盐析（saltingout）。8、分段盐析：不同蛋白质析出时需要的盐浓度不同，调节盐浓度以使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出，这种方法称为分段盐析。9、盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。二、填空1、不同蛋白质的含（N）量颇为相近，平均含量为（16）%。2、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的（羧基）与另一个氨基酸α碳原子上的（

3、氨基）脱去一分子水形成的键叫（肽键），它是蛋白质分子中的基本结构键。3、蛋白质颗粒表面的（水化层）和（电荷）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。4、赖氨酸带三个可解离基团,它们Pk分别为2.18,8.95,10.53,其等电点为（9.74）。<碱性氨基酸；PI=>5、氨基酸的结构通式为（）。6、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有（赖氨酸）、（精氨酸）和（组氨酸）。酸性氨基酸有（天冬氨酸）和（谷氨酸）。7、氨基酸在等电点时，主要以（兼性或偶极）离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以（阴）离子形式存在，在pH

4、应产生（黄）色的物质，而其它氨基酸与茚三酮反应产生（紫）色的物质。9、通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的（色氨酸）、（络氨酸）和（苯丙氨酸）三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。10、蛋白质之所以出现各种内容丰富的构象是因为（C-Cα）键和（N-Cα）键能有不同程度的转动。11、Pauling等人提出的蛋白质α-螺旋模型，每圈螺旋包含（3.6）个氨基酸残基，高度为（0.54nm）。每个氨基酸残基沿轴上升（0.15nm），并沿轴旋转（100）度。12、一般来说，球状蛋白质的（疏水）性氨基酸侧链位于分子内部，（亲水）性氨基酸侧链位于分子表面。13、两条

5、相当伸展的肽链(或同一条肽链的两个伸展的片段)之间形成氢键的结构单元称为（β折叠）。14、维持蛋白质构象的化学键有（氢键）、（范德华力）、（疏水作用）、（盐键）、（二硫键）和（配位键）。15、血红蛋白(Hb)与氧结合的过程呈现（协同）效应，是通过Hb的（别构效应）现象实现的。16、蛋白质的二级结构有（α螺旋）、（β折叠）、（β转角）和（无规则卷曲）等几种基本类型。17、破坏a-螺旋结构的氨基酸是（甘氨酸）和（脯氨酸）。18、蛋白质二级结构和三级结构之间还存在（超二级结构）和（结构域）两种组合体。19、（脯氨酸）不是α-氨基酸，它经常改变肽链折叠的方式。三、单项选择题1、在寡

6、聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓()A、三级结构　　B、缔合现象　　C、四级结构　　D、变构现象2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于()A、不断绕动状态B、可以相对自由旋转C、同一平面D、随不同外界环境而变化的状态3、肽链中的肽键是：()A、顺式结构　　B、顺式和反式共存　　C、反式结构4、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：()A、静电作用力　　B、氢键　　C、疏水键　　D、范德华作用力5、蛋白质变性是由于（）A、一级结构改变　　B、空间构象破坏　　C、辅基脱落　　D、蛋白质水解6

7、、必需氨基酸是对（）而言的。A、植物　　B、动物　　C、动物和植物　　D、人和动物7、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构（）A、全部是L－型B、全部是D型C、部分是L－型，部分是D－型D、除甘氨酸外都是L－型8、天然蛋白质中不存在的氨基酸是（）A、半胱氨酸　　B、瓜氨酸　　　　C、丝氨酸　　D、蛋氨酸9、当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（）A、稳定性增加　　B、表面净电荷不变　　C、表面净电荷增加　　D、溶解度最小10、蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是（）A、加尿素　　B、透析法　　C、加过甲酸　　D、加