人民卫生出版社生物化学第七版第三章综合练习题 《酶》

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1、第三章复习题1、简述酶的分子组成，辅酶与辅基的概念答：（1）、（2）、辅酶：小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质，称为辅酶(coenzyme)。（3）、辅基：辅助因子（金属或小分子有机化合物）与酶蛋白共价结合，即与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤等方法将其除去，在反应中或反应前后均不能离开酶蛋白，称为辅基(prostheticgroup)。如FAD、FMN、生物素等。金属离子如Fe2+、Cu+、等。2、酶活性中心的概念，解释酶的活性中心上的必须基团。答：（1）、酶活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与

2、底物特异结合并将底物转化为产物。（2）、酶的活性中心上的必须基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。主要包括：①、结合基团(bindinggroup)：与底物相结合；②、催化基团(catalyticgroup)：催化底物转变成产物。3、何谓同工酶，举例说明。答：（1）、同工酶(isoenzyme)：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。（2）、举例：①、乳酸脱氢酶（LDH）：LDH1(H4)、LDH2(H3M)、LDH3(H2M2)、LDH4(HM3)、LDH5(M4)。

3、②、肌酸激酶（CK）：脑CK1(BB)、心肌CK2（MM）、骨骼肌CK3(MB)。4、酶促反应的特点、何谓酶的特异性（相对、绝对特异性）答：(1)、酶促反应的特点：1、酶促反应具有极高的效率。2、酶促反应具有高度的特异性。3、酶促反应的可调节性。（2）、酶的特异性：①、绝对特异性(absolutespecificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。②、相对特异性(relativespecificity)：作用于一类化合物或一种化学键。③、立体结构特异性(stereospecificity)：作用于立体

4、异构体中的一种。5、影响酶促反应的因素，米式方程，林贝方程的方程式，Km与Vmax的概念与意义。常用测定Km的方法。答：（1）、影响酶促反应的因素：温度，PH，变构因素等调节。-2-（2）、米氏方程：,林贝方程:。（3）、Km（米氏常数）：①概念：等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。②意义：A、Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境（如，温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。B、Km可近似表示酶对底物的亲和力；C、同一酶对于不同底物有不同的Km值。（4）、Vmax：：①、概念：Vm是酶完全被底

5、物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。②、意义：Vmax=k3[E]如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算酶的转换数(turnovernumber)，即动力学常数k3。（5）、常用测定Km的方法：1.双倒数作图法(doublereciprocalplot)，又称为林-贝氏(Lineweaver-Burk)作图法：两边同取倒数，得到2.Hanes作图法:在林－贝氏方程基础上，两边同乘[S]：6、酶的抑制作用包括哪些？说明竞争、非竞争，反竞争抑制的概念及动力学特点。答：-3-（1）、(2)、竞争性抑制：①、概念：有些抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争

6、酶的活性中心，从而阻碍酶－底物复合物的形成。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。②、动力学特点：Vmax不变，表观Km增大。（3）、非竞争性抑制：①、概念：有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。这种抑制作用称作非竞争性抑制作用。②、动力学特点：Vmax降低，表观Km不变。（3）、反竞争性抑制：①、概念：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使中间产物ES的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产

7、物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。②、动力学特点：Vmax降低，表观Km降低。-4-7、何谓变构调节与化学修饰调节。答：（1）、变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。（2）、化学（共价）修饰调节：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。-5-