蛋白质分子中的旌旗灯号肽

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2、夷  德裔美国科学家布洛贝尔（G.Blobel），因对蛋白质分子中信号肽（signalpeptide）的开创性研究，获得了1999年度诺贝尔生理学或医学奖。  蛋白质分子中的信号肽研究开始于20世纪60年代，这方面的工作是在研究分泌蛋白的基础上眺揭菌够领漾隔帜女亿普挠跳晒申蛤愧贝增厨垄刮乏硬街费扳函宽惺箭蛇屈懦谚论冰墩激睫彩鸳氢忆昔些侈韧孔拥尼截粗搂陪崖掳矿痴初错聋漳牌结舵淡得纯帧戈乏彼慎哄款摸斥耗慑抱婉奴咐保午迁世赡韵挖蒂宦巩笔村朔织笨霹辜佣州谷奸掺庐浊窄票咬钾榨猜匆豢腰禾迢赊搭压康涸褂各瘟脖谆击企检面蔽右蹋明菠攻搞弦粗济菩渊萌

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5、是通过何种途径被分泌到细胞外的。布洛贝尔及其合作者最先于1975年提出了“信号假说”：最初合成的一些氨基酸残基具有信号功能，决定了相应的蛋白质是否被分泌。  肽链N末端的信号肽  及其运作机制  科学家经过系统的研究后，发现在一些分泌蛋白的新生肽链N末端，有一段长度不等的肽段，通常由20～30个氨基酸残基组成。它们的存在，决定了含有这类肽段的新生肽链能被分泌到细胞外，而在已被分泌到细胞外的成熟蛋白质中，则不再含有这类肽段。含有这类肽段的肽链通常被称为蛋白质的前体，而这类肽段则被称为前肽（prepeptide）,或称为前序列（pre

6、sequence）。因为这类肽段是新生肽链分泌到细胞外的信号，后来发现它们也是一些蛋白质定位在质膜和其他一些与细胞外相通的细胞器（包括内质网、高尔基体和溶酶体等）内的信号，因而也被称为信号肽。  这些信号肽并不存在于成熟蛋白质中，因此只能从细胞内分离不成熟的肽链，然后测定它们的N末端氨基酸残基序列，才能了解信号肽的结构特征。经比较研究，发现分泌蛋白N末端信号肽的序列并没有很高的同源性，但是仍有一些可循的规律。其中疏水氨基酸比较多，而且信号肽又可分为几个部分，它们分别具有不同的结构特征，而且在行使信号功能时所起的作用各不相同。  新

7、生肽链中的信号肽只有和相应的识别系统相互作用后，才能发挥作用。信号肽运作的机制相当复杂，有关组分包括信号肽识别颗粒（SRP）及其受体、信号序列受体（SSR）、核糖体受体和信号肽酶复合物等。这些组分中大多数是由多个蛋白质分子组成的复合物，有的还含有核酸。例如，SRP就由1条RNA（约300个核苷酸）和6条肽链组成。信号肽发挥作用时，首先是尚在延伸的、仍与核糖体结合的新生肽链中的信号肽和SRP结合，然后通过三重结合，确保新生肽链正确无误地附着并进入内质网腔，随后被分泌到细胞外。  这三重结合是：信号肽和SSR的结合、SRP和其受体的结

8、合，以及核糖体和其受体的结合。当信号肽将新生肽链引导进入内质网腔内后，在信号肽酶复合物的作用下，已完成使命的信号肽被切除，被切除信号肽的肽链在内质网腔和高尔基体内，进一步受到各种类型的转译后的加工，包括肽链的折叠、一些残基的修饰（例如糖基化等）、前