生物化学考研总结

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1、生物化学考研总结总结一生物化学概述(一)生物化学研究的基本内容1静态生物化学:蛋白质,核酸,酶2动态生物化学:生物氧化,三大代谢3信息代谢:DNA的复制,RNA的转录,蛋白质的生物合成(二)生物化学的发展简史课本P2-3二蛋白质化学(一)蛋白质的概念及生物学意义1肽键连接生物大分子(一定结构和功能)2意义:结构成分、催化、运输、储存、运动、免疫、调节、遗传、其他(二)氨基酸1氨基酸的基本结构和性质?NH3+H?性质a)两性解离:H+H+H2N—CH2—COO-H3N+—CH2—COO-H3N+—CH2—COOHOH-OH-阴性离子(R-)兼性离子(R+-)阳性离子(R+)PH>PIPH=

2、PIPH<PI公式:中性氨基酸:酸性氨基酸:碱性氨基酸:b)光学性质:20种氨基酸都不吸收可见光,但是()、()、()在近紫外光区有光吸收,因为它们的R基团含有()。蛋白质由于含有这些氨基酸,一般最大光吸收在()处,因此可利用()测定蛋白质的含量。c)化学性质:?茚三酮反应:弱酸性、加热脯氨酸、羟脯氨酸:黄色其他氨基酸、有游离α-氨基的肽:蓝紫色?2,4-二硝基氟苯反应(Sanger反应):弱碱性、暗处、室温或40℃aa的α-氨基与DNPB反应:黄色的DNP-AA?异硫氰酸苯脂反应(Edman反应):弱碱性、40℃aa的α-氨基与PITC反应:PTC-AA?α-羧基参与反应:成酯:与醇(

3、人工合成多肽中保护α-羧基)成盐:与碱成酰胺:氨基酸酯+氨——氨基酸酰胺脱羧:2根据R基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写非极性aa:AlaPheLeuIleValMetTrpPro-------------------------蛋白质疏水核心aa(带负电):AspGlu极性aa碱性aa(带正电):LysArgHis蛋白质表面aa(不带电):GlySerThrCysTyrAsn酶的活性中心:His、Ser(三)蛋白质的结构和功能1肽的概念和理化性质概念:氨基酸肽键连接蛋白质:肽链较长,通常在50个AA以上.如胰岛素51AA,目前发现的最大蛋白质是肌巨蛋白(titin),Mr约300

4、0kDa,相当于34350AA,但大多数蛋白质通常为300-500AA。多肽:肽链长度在20-50AA之间.如胰高血糖素(29AA),促肾上腺皮质激素(ACTH,39AA);但是界限也很难划分。寡肽:肽链长度在20个AA以下.如徐缓激肽(9AA),具有强的血管扩张作用;脑啡肽(5AA),除镇痛外,尚有调节体温、心血管、呼吸等功能;二肽和三肽已具有活性,如天冬酰苯丙氨酸甲酯(2AA)具甜味;精氨酰-甘氨酰-天冬氨酸(RGD),抗粘着的能力。一些单个氨基酸也具有重要功能,如甘氨酸,谷氨酸作为神经递质。?每种肽有其晶体,熔点很高。?酸碱性质:游离末端?-NH2、游离末端?-COOH、侧链上可解离基团

5、。?肽等电点计算方法:以及在溶液中所带电荷的判断方法与AA一致,但复杂。?肽的化学反应:茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应;还可发生双缩脲反应。双缩脲反应:双缩脲(NH2-CO-NH-CO-NH2)在(碱性)溶液中可与(铜)离子产生(紫红色)的络合物。多肽或蛋白质中有多个肽键,也能与铜离子发生双缩脲反应,游离氨基酸无此反应。2蛋白质的初级结构蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序,包括二硫键的位置。主要由(肽键)维系。(实验题)N端:Sanger法(2、4-二硝基氟苯反应)、DNS法(丹磺酰氯末端分析法)、苯异硫氰酸酯法(Edmanreaction)、氨肽酶法C端:肼解法、还

6、原法、羧肽酶法3蛋白质的高级结构(二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构)二级结构:指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象,不涉及侧链的位置。主要由(氢键)维系?-螺旋(与DNA比较)A.几乎都是(右手)螺旋。B.每圈(3.6)个氨基酸残基,高度(0.54)nm。C.每个残基绕轴旋转100°,沿轴上升(0.15)nm。D.氨基酸残基侧链R基向外。E.相邻螺圈之间形成链内氢链,氢键的取向几乎与中心轴平行。F.肽键上C=O与它前面(N端)(第三个)残基上的N-H间形成氢键。R侧链的电荷和大小决定了α-螺旋的稳定性(A、多肽链上连续出现带同种电荷的氨基酸残基,不能形成稳定的α-螺旋。如多聚

7、Lys、多聚Glu。B、R基大,空间位阻大,不易形成α-螺旋,如Ile。C、R基较小,且不带电荷的氨基酸利于α-螺旋的形成。如多聚Ala,在pH7的水溶液中自发卷曲成α-螺旋。D、Pro中止α-螺旋)?-折叠两个或多个几乎完全伸展的肽链平行排列;相邻肽链间通过N–H与C=O形成规则的氢键,α-C位于折叠顶点;相邻β折叠层之间的距离约为(0.35)nm;相邻残基的R基团向着相反的方向;平行式(par

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