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时间:2021-04-16
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1、华东理工生物化学课件chap05第五章生物催化剂(Biocatalytics)酶的命名和分类酶的作用特性酶促反应动力学酶的抑制剂与与药物分子设计核酸酶和抗体酶寡聚酶、同功酶和固定化酶酶的应用生物催化剂的发现和发展酶活力的测定学习要求学习要求了解酶的命名和分类弄清酶的化学本质掌握理解活性中心、酶活性、反应初速度、比活性、Km最适PH、最适温度、酶原、竞争性抑制弄清影响酶促作用的各种因素掌握酶促作用的动力学和结构基础对比酶的几种不同类型的抑制作用酶的作用机制与药物分子的设计了解核酸酶、抗体酶的相关知识了解同功酶、诱导酶、别构酶、固定化酶的本质和应用章首
2、国际系统分类法酶的六大类:氧化还原酶类(oxido-reductases)转移酶类(transferases)水解酶类(hydrolases)裂合酶类(lyases)异构酶类(isomerases)合成酶类(ligases)如:SOD(超氧化物歧化酶)——EC1.15.1.1(EnzymeCommission)章首5.3酶的作用特性酶的催化作用特性与酶的催化特性有关的因素酶的非蛋白组分——辅酶和金属离子章首酶的催化作用特性(一)酶是自然界中催化活性最高的一类催化剂比普通催化剂效能高107~1013倍Movie.decreaseenergy(二)酶是
3、具有高度选择性的催化剂反应专一性(reactionspecificity)只催化一种或一类反应,几乎不产生副反应底物专一性(substratespecificity)(1)结构专一性(structurespecificity)如:脲酶:只催化水解尿素(2)立体专一性(stereospecificity)手性底物,如:淀粉酶只水解D-葡萄糖形成的1,4-糖苷键(3)几何专一性(geometricspecificity)只催化某种几何异构体底物的反应酶的催化作用特性返回酶的催化作用特性(三)酶促反应遵循米氏动力学方程1酶分子的结构2酶与底物分子之间的相
4、互作用3酶与底物分子之间的定向效应4酶与反应过渡态的结合作用5酶与底物的手性选择性结合作用与酶催化特性有关的因素返回(一)酶分子的结构酶的活性中心结合部位:专一性空间形状和氨基酸残基组成上,利于酶-底物复合物的形成。催化部位:高效性与结合部位重叠或非常靠近;含有多种具有活性侧链的氨基酸残基;有的含有辅酶或金属离子;激活底物或降低过渡态活化能。Movie.EScomplex酶分子的结构必需基团:与酶的催化活性有关活性中心的必需基团:与底物结合非活性中心的必需基团:具有空间支撑或结构维持作用非必需基团:与酶的其它活性有关,如识别、定位、免疫等Movie
5、.enzymereaction1返回(二)酶与底物分子相互作用酶-底物中间复合物(enzyme-substratecomplex)E+SESE+PMovie.Enzymereaction2返回1、静电引力2、氢键3、疏水键相互作用:活性中心是相对的疏水环境酶-底物结合力(三)酶与底物的定向效应底物分子结合到酶的活性中心:1)底物在酶活性中心的有效浓度大大增加2)活性中心的立体构型和相关基团的诱导和定向作用,使底物分子中参与反应的基团相互接近,并被严格定位3)是酶促反应具有高效率和专一性的原因返回(四)酶与反应过渡状态的结合作用酶与反应过渡状态的亲和
6、力远大于酶与底物或产物的亲和能力Movie.ESPcurve返回(五)酶与底物的手性选择结合作用不对称催化作用大多数天然产物都具有旋光性酶分子的活性中心部位,含有多个具有催化活性的手性中心,对底物分子起诱导和定向作用,使反应按单一的方向进行。返回三、酶的非蛋白组分——辅酶和金属离子返回(一)辅酶和辅基1、辅酶和辅基的区别与酶蛋白结合的强弱——透析2、辅酶和辅基的功能本质:小分子有机化合物具有氧化还原性或转移基团的能力3、辅酶和辅基的作用特点直接参与反应——“第二底物”全酶中的辅酶决定酶反应专一性——同一辅酶或辅基可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的
7、全酶。全酶中的酶蛋白决定底物专一性4、辅酶和维生素大多数辅酶或辅基的前体是维生素,主要是水溶性B族维生素。(一)辅酶和辅基返回(二)酶分子中的金属离子金属酶(mentalloenzymes),如SOD1)酶蛋白与金属离子结合紧密2)过渡金属离子:如Fe2+/Fe3+,Cu2+/Cu+,Zn2+,Mn2+等3)通过配位健与氨基酸残基侧链基团相连或作为酶的辅助因子金属激活酶(metal-activedenzymes)1)结合较松散2)碱金属离子或碱土金属离子,如K+,Na+,Mg2+,Ca2+等返回什么是酶促反应动力学?米氏方程米氏方程的推导影响酶促反
8、应的因素5.4酶促反应动力学章首酶促反应动力学研究酶促反应的速度以及各种因素对反应速度的影响,其中酶与底物之间的作用问题是
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