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时间:2020-09-18
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1、第二章蛋白质的结构与功能Chapter2StructureandFunctionofProtein第一节蛋白质的一般概念生命是蛋白体的存在方式,这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断自我更新。恩格斯《反杜林论》1878一、蛋白质的定义蛋白质(protein,简写pro):是由20种L-α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键(肽键)缩合而成的,具较稳定构象并具一定生物功能的生物大分子。Protein一词来自希腊文“Proteios”,意即“第一位的”、“最重要的”。☆18世纪中叶Becca
2、ri首次报道应用稀酸、稀碱和盐类从动、植物组织中分离到含氮类物质。☆1838年荷兰化学家Mulder将之应用于从动植物细胞中所发现的复杂的有机含氮化合物。☆蛋白质是一类含氮的生物高分子,分子量大,结构复杂。例如,血红蛋白的分子式是C3032H4816O812N780S8Fe4。二、蛋白质的生物学功能蛋白质是生命的表征,哪里有生命活动哪里就有蛋白质1、催化作用酶有两类:蛋白质(蛋白酶),核酸(核酶)2、激素的调节作用:蛋白质或多肽类激素3、运输作用:血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载
3、体、脂蛋白、电子传递体。4、运动作用:动物的肌肉收缩(肌球蛋白、肌动蛋白)、细菌的鞭毛运动。5、防御作用:抗体、补体、干扰素、凝血酶和血纤维蛋白原等6、接受和传递信息的受体作用:受体蛋白、味觉蛋白。7、控制细胞生长、分化:生长因子、阻遏蛋白。8、毒蛋白:植物、微生物、昆虫所分泌。9、结构成分和机械支持物:角蛋白、结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白。10、生物膜作用。11、许多蛋白在凝血作用、通透作用、营养作用、记忆活动等方面起重要作用。12、氧化供能。13、遗传作用?第二节、蛋白质的化学组成
4、一、蛋白质元素组成C、H、O、N及少量的S,微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼特点:N在各种蛋白质中的平均含量为16%用定氮法可测定蛋白质含量:蛋白质含量(g)=蛋白质含氮量×6.25(凯氏定氮法)蛋白质的水解完全水解:用浓酸、碱将蛋白质完全水解为氨基酸。部分水解:用酶或稀酸在较温和条件下,将蛋白质分子切断,产物为分子大小不等的肽段和氨基酸。蛋白酶:胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶等。第三节氨基酸(aminoacid,aa)---蛋白质的基本结构单位一、氨基酸的基本结构和构型蛋白质是由结构较简单的小分子--
5、---氨基酸聚合而成的,氨基酸是组成蛋白质的基本结构单位。天然蛋白质中存在的氨基酸有20种,均由相应的遗传密码编码。下图是氨基酸的结构通式:氨基酸的共同特点:分子中同时具有1个羧基(-COOH)和1个氨基(-NH2),不同氨基酸之间的差异在于侧链的R基团结构不同。构成蛋白质的氨基酸均属L-型20种基本氨基酸的结构特点:1、同一分子上既有酸性羧基,又有碱性氨基。故为两性化合物。2、除R=H的甘氨酸外,a-碳原子均为不对称碳原子,因而是光学活性物质,有D-型和L-型两种异构体,构成蛋白质的氨基酸除Gl
6、y外均为L-型异构体。二、氨基酸的分类P10~11存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外)。按照侧链R基结构或极性(疏水性程度)性质分4类:1、非极性的R基氨基酸共8种在维持蛋白质的三维结构中起着重要作用(蛋白质的疏水核心),它们的R基在水溶液中是疏水的、不解离、中性、不带电荷。丙氨酸alanineAlaA6.00缬氨酸valineValV5.96亮氨酸leucineLeuL5.98异亮氨酸isoleucineIleI6.02苯丙氨酸ph
7、enylalaninePheF5.48脯氨酸prolineProP6.30非极性疏水性氨基酸目录2、不带电荷的极性R基氨基酸7种这类氨基酸的侧链都能与水形成氢键,因此很容易溶于水,R基在水溶液中有极性,不解离或微弱解离。色氨酸苯丙氨酸丝氨酸苏氨酸半胱氨酸天冬酰氨酪氨酸谷氨酰氨3、带负电荷的极性氨基酸(酸性aa)2种R基在水溶液中解离,有极性与亲水性。天冬氨酸谷氨酸酰氨4、带正电荷的极性氨基酸(碱性aa)3种R基在水溶液中解离,有极性与亲水性。赖氨酸精氨酸组氨酸根据R侧链结构分为脂肪族氨基酸、芳香族
8、氨基酸和杂环氨基酸。根据营养价值分为必需氨基酸、半必需氨基酸和非必需氨基酸。几种特殊氨基酸脯氨酸(亚氨基酸)CH2CHCOO-NH2+CH2CH2CH2CHCOO-NH2+CH2CH2-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3半胱氨酸+胱氨酸二硫键-HH-OOC-CH-CH2-SH+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3HS-CH2-CH-COO-
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