生化知识点精要.doc

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1、绪言一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、

2、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。第

3、一章蛋白质的化学第一节蛋白质的生物学意义1.朔造作用：构成生物细胞和组织的基本成分；2.催化作用：酶的作用；3.运输和贮存作用：血红蛋白和铁蛋白携带和贮存作用；4.协调作用：肌肉收缩；5.防御作用：抗体、细胞因子和凝血因子作用；6.信息传递作用：细胞膜受体作用；7.生长和分化的调控作用：蛋白因子、激素和神经因子作用；8.机械支持作用；不溶性纤维蛋白作用；9.其他：毒性蛋白作用。第二节蛋白质的化学组成一、元素组成碳50%氢7%氧23%氮16%硫0-3%，微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼凯氏定氮：平均含氮16%，粗蛋白质含量=蛋白氮×6.25二、氨基酸：从化学结构上看，蛋白质是由20种L-型α

4、氨基酸组成的长链分子。1．结构特点：是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)包括：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、蛋氨酸、脯氨酸，这类氨基酸的R基都是疏水性的，在维持蛋白质的三维结构中起着重要作用。②极性中性氨基酸(7种)甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺。这类氨基酸的侧链都能与水形成氢键，因此很容易溶于水。酪氨酸的-OH磷酸化是一个十分普遍的调控机制，Se

5、r和Thr的-OH往往与糖链相连，Asn和Gln的-NH2很容易形成氢键，因此能增加蛋白质的稳定性。③酸性氨基酸(Glu和Asp)；带负电荷的aa(酸性aa)，在pH6~7时，谷氨酸和天冬氨酸的第二个羧基解离，因此，带负电何。④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。带正电何的aa(碱性aa)在pH7时带净正电荷。当胶原蛋白中的Lys侧链氧化时能形成很强的分子间(内)交联。Arg的胚基碱性很强，与NaOH相当。His是一个弱碱，在pH7时约10%质子化，是天然的缓冲剂，它往往存在于许多酶的活性中心。酶的活性中心：His、Ser、Cys非极性aa一般位于蛋白质的疏水核心，带电荷的aa和极性

6、aa位于表面。3.氨基酸光学性质1、除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不对称碳原子，因此都具有旋光性。2、参与蛋白质组成的20种氨基酸中色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基团中含有苯环共轭双键系统，在紫外光区（220-300nm）显示特征的吸收谱带，最大光吸收（lmax）分别为279、278、和259nm。由于大多数蛋白质都含有这些氨基酸残基，因此用紫外分光光度法可测定蛋白质含量。4.氨基酸的两性解离性质及等电点当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点

7、(isoelectricpoint，pI)。5.重要化学反应1.与茚三酮反应:用于氨基酸定量定性测定.2.与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应）:用于蛋白质N-端测定.3.与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应），用于蛋白N-端测定，蛋白质顺序测定仪设计原理的依据。第三节蛋白质的分子结构一、蛋白质分子结构：肽键(peptidebond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO