生物化学学习指导

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1、生物化学学习指导第一章蛋白质化学第二章核酸化学第三章酶学第四章维牛素和辅酶第五章糖代谢第六章新陈代谢总论与生物氧化第七章脂类代谢第八章氨基酸代谢第九章核酸的生物合成第十章蛋白质的生物合成第十一章代谢的相互关系及调节控制二00九年三月第一章蛋白质化学I主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物休的构成、机体的运动、化学催化、机休的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有牛命现象的存在，因此，蛋白质化学

2、是牛物化学中一个重要的研究方面。二、蛋白质的元素组成蛋白质是由C、H、0、N、S等几种元素构成，其屮C50・55%、H6-8%>020-30%>N15-17%>S0-4%,且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测岀样品中蛋口质的含量。三、蛋白质的氨基酸组成（-）氨基酸的结构及特点一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸（通用氨基酸）。天然氨基酸具有如下特点:1.20种天然氨基酸均有专门的遗传密码

3、与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。2•除廿氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。3.除脯氨酸外，其它氨基酸均为■氨基酸。4.氨基酸虽冇D、L-型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L•型氨基酸。（-）天然氨基酸的分类1•根据氨基酸分子中氨基和竣基的相对数量进行分类2•根据氨基酸分子结构分类3•根据氨基酸侧链基团极性分类氨基酸根据其侧链基团在近屮性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。(%1)稀有蛋口质氨基酸这部分主耍是指虽

4、然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。(%1)非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。(%1)氨基酸的重要理化性质1.一般理化性质2.氨基酸的酸碱性质与等电点3.氨基酸的主耍化学性质(1)苗三酮反应(2)桑格反应(Sangerreaction)(3)埃德曼反应(Edmanreaction)4.氨基酸的光学性质由于氨基酸分子中除甘氨酸外都有不对称碳原子的存在，因此，天然氨基酸中除甘氨酸

5、外均有旋光现象的存在。20种天然氨基酸在可见光范围内都没有明显的光吸收现象，但在紫外区有三种氨基酸确有明显的光吸收作用。五、蛋白质的分子结构为研究方便，人们将蛋白质结构分成不同的层次，1952年Linderstron-Lang将蛋白质分成三个结构层次,1953年Bernal又提出四级结构，此后人们乂在结构与功能的研究中提出了超二级结构及结构域概念,因此，目前，目前人们认为蛋口质可以分成六个结构层次进行研究。（一）蛋白质的一级结构1根据1969年国际理论化学和应用化学协会（IUPAC）的规定蛋口质的一级结构（Primarys

6、tructure）是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。氨基酸与氨基酸之间通过酰胺键相连构成的化合物称为肽或蛋白质,通常构成肽链的氨基酸数目在10个以下的称为寡肽，10以上者称为多肽或蛋白质。蛋白质与多肽链的区别：（1）氨基酸组成数量。一般都在100个以上，分子量在10,000以上。（2）具有特定的空间结构。（3）结构与功能之间的对应关系。（二）蛋白质的二级结构蛋白质多肽链主链本身、局部的、有规则的空间排布方式一一蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要包括a■螺旋结构、B■折叠、B■转角、无规则卷曲（自由回转）1、蛋白质二级结

7、构的主要类型a■螺旋结构是美国麻省理工学院的Pauling、Corey在1953年对动物毛发结构的X-光衍射分析屮发现的一种蛋白结构，a■螺旋结构有左旋和右旋两种。①多肽链主链围绕其中心轴盘绕而成的一种螺旋管状结构，螺旋结构每螺旋上升一圈需要3.6个氨基酸残基，垂直上升0.54nm；②螺旋结构中每个氨基酸残基上的氨基氢与其后第四个氨基酸残基的按基氧形成氢键，其氢键的走向与螺旋轴平行。B■折叠结构也是Pauling和Corey在蚕丝丝心蛋白中发现的一种蛋白结构。①0■折叠结构是由几条多肽链或一条多肽链的几个片段平行折叠形成的

8、一种片层结构；②相邻的主链Z间借助于链内或链间氢链相连形成片层，主链中相邻氨基酸残基的侧链基团上下交替排列在片层的上方或下方；③B■折叠结构分平行或反平行两种结构。转角是指多肽链走向发生180。回折，英转角处的结构。无规则卷曲(自由回转)2、超二级结构与结构域(1)超二级结构(Supersecodary