植物蛋白质凝胶光学性质研究的进展

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2、.20A.-283.-=L0B0-A/;E0.20A43A*9A8/6=26A-=5/80./0B）!&(大豆M5和##5球蛋白混合体系凝胶光学性质的凝胶。##5大豆球蛋白凝胶的硬度随@<浓度的增加的研究而明显地增加，直到@<浓度达到#"时才缓慢增在M5和##5大豆球蛋白混合体凝胶的形成过程加。在!STU存在下，##5大豆球蛋白形成软的凝胶，中，M5和##5大豆球蛋白非共价键相互反应，形成在凝这可能是由于!STU的存在，分解##5大豆球蛋白成胶化过程中由M5和##5大豆球蛋白组成的可溶性聚溶解的酸性亚单位和不溶解的碱性亚单位而阻止了S集。大豆M5球蛋白其凝胶特性和凝胶化机理是不同

3、于5W和S5S5S的变换反应。N#"O，大豆M5球蛋白能够形成透明的凝胶，##5球蛋白的5;890A6G2B618等人研究发现：M5大豆球蛋白凝胶但是凝胶强度较低；而大豆##5球蛋白能够形成强度较的硬度在R-E=和R-5ER加入以后比加入以前有小的高的凝胶，但是凝胶的透明性较低。在M5和##5大豆球增加；##5大豆球蛋白凝胶的硬度随@<浓度的增加而蛋白混合体凝胶的形成过程中，大豆M5球蛋白能够抑明显地增加；M5大豆球蛋白凝胶的硬度随!STU浓度制##5大豆球蛋白分解出不溶解的碱性亚单位，因此，的增加而减少，直到"&"!13=Z[后基本保持不变，而且M5和##5大豆球蛋白混合体凝胶的

4、透明度随M5大豆球凝胶易破碎。大豆分离蛋白热凝胶与R-E=、R-5ER、@<蛋白含量的增加而增加，随##5大豆球蛋白含量的增加和!]TU的关系类似于上述M5和##5N#(O。而降低；而凝胶的强度随##5大豆球蛋白含量的增加而^3_3F6_0等人（#P’Q）利用聚丙烯酰胺（@*

5、酶对##5大豆球蛋白!S巯基乙醇（!STU）、二硫苏糖醇（V::）、RS已基马的碱性亚单位作用，转化这些亚单位成低分子量的成来酰亚胺（RUT）和脲（GLUT）等对M5、##5大豆球蛋分，随着这些亚单位转化成低分子量的成分，凝胶化过白和大豆分离蛋白热凝胶（凝胶化条件：("1T:A8BS程就逐步完成，由于不溶解的碱性亚单位转化为溶解性WE=缓冲液，?W’&"，’"X，加或不加试剂）的形成、硬度低分子量成分，使得形成的凝胶透明性明显提高。和溶解性以及光学性质的研究发现N#(O：##5大豆球蛋(讨论与展望白凝胶的形成涉及静电相互作用和二硫键，M5大豆球(&#蛋白质凝胶透明性与蛋白质分子形状

6、密切相关蛋白凝胶的形成主要涉及氢键，大豆分离蛋白热凝胶在蛋白质凝胶透明性研究的过程中发现，并不是的形成涉及疏水相互作用和氢键。对凝胶蛋白的溶解所有的蛋白凝胶都可以形成透明凝胶，研究成功的能性分析显示：在大豆分离蛋白中##5大豆球蛋白的碱形成透明凝胶的蛋白基本是球形蛋白，而肉类（例如牛性亚单位与M5大豆球蛋白相互作用。在大豆分离蛋白肉、鱼肉等）纤维状蛋白的研究还不成功，这应是继续中##5大豆球蛋白的某些酸性亚单位对凝胶网络的促研究的课题之一N#‘O。进受到限制N#YO。(&!蛋白质的透明性与其分子结构有密切的关系##5大豆球蛋白凝胶在无添加剂时形成有弹性凝##5球蛋白分子的亚单位基本

7、上是由酸性（*）和碱胶。在"&"Q13=Z[R-E=存在下，##5大豆球蛋白形成硬性（H）区域组成的，它们是由二硫键连接的，因此设计为的、无弹性凝胶，但R-E=在" =Z[以上，则行不成*H或*S5S5SHN#MO。到目前为止，五种亚单位已经确凝胶；R-5ER浓度在"&!13=Z[以下，##5大豆球蛋白定，即：*#-H#D、*#DH!、*!H#-、*(HY、*Q*YH(，##5球蛋白分子凝胶的硬度随R-5ER浓度的增加而减少，当R-5ER浓是由这些亚单位组成的。