生物化学复习

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1、生物化学是利用化学的原理和方法研究生物的一门科学。主要是研究生物分子，特别是生物大分子的相互作用、相互影响，揭示生命活动现象的原理和本质。四大基本物质：糖类、脂类、蛋白质和核酸三大活性物质：酶、维生素、激素蛋白质组学是对不同时间和空间发挥功能的特定蛋白质群体的研究。蛋白质一般含碳、氢、氧、氮、硫及微量的磷、铁、锌、铜、钼、碘等元素n蛋白质的含量=含氮量/16%=含氮量×6.25蛋白质的基本组成单位是a-氨基酸，存在于自然界中的氨基酸有300多种，而组成人体蛋白质的氨基酸则只有20种，除脯氨酸外，均为a-氨基酸，除甘氨酸外，均为L-氨基酸（甘氨酸因无侧链故只是a-氨基酸）。

2、a-碳原子：-C-与-COOH相连的碳原子称为a-碳原子一般来说，天然蛋白质中的所有氨基酸都是L-型氨基酸。氨基酸的分类1，非极性氨基酸（疏水性氨基酸）9种：2，不带电荷极性氨基酸（中性氨基酸）：丝ser，苏thr，天冬asn，谷氨酰胺gln，酪tyr，半胱氨酸cys3，带正电荷极性氨基酸（碱性氨基酸）组his，赖lys，精arg4，带负电荷极性氨基酸（酸性氨基酸）：天冬asp，谷glu氨基酸的重要理化性质2.氨基酸的光吸收特征：n在可见光区，无光吸收。n在紫外光区，色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）和苯丙氨酸（Phe）有吸收光能力，三者的最大光吸收波长分别为279、27

3、8、259nm色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近，大多数蛋白质含有色氨酸和酪氨酸，故测280nm的吸光值可反映出溶液中的蛋白质含量。氨基酸的两性解离及等电点：n两性离子：带有数量相等的正负两种电荷的离子。n氨基酸的等电点：对某种氨基酸来讲，当溶液在某一特定的pH时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中，既不向正极移动，也不向负极移。这时，溶液的pH，称为该氨基酸的等电点，用pI表示。n氨基酸是两性电解质。在PH值小于其等电点的溶液中，氨基酸带正电，在电场中向阴极移动；在PH值大于其等电点的溶液中，氨基酸带负电，在电场中向

4、阳极移动。n等电点状态下，氨基酸溶解度最小，易发生沉淀，可用于从氨基酸混合物溶液中分离制取某种氨基酸。一分子氨基酸与另一分子氨基酸缩合，脱去一分子水形成二肽连接两个氨基酸的酰胺键称为肽键蛋白质的三维结构又称蛋白质的高级结构或蛋白质的构象，包括蛋白质的二级结构、过度结构、三级结构和四级结构。n蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。n主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、自由回转。一级结构→二级结构→超二级结构→结构域→三级结构→亚基→四级结构别构效应：又称变构效应，是指寡聚

5、蛋白与配基结合，改变蛋白质构象，导致蛋白质生物活性改变的现象.它是细胞内最简单的调节方式.•蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水化作用有关。•改变溶液的条件，将影响蛋白质的溶解性质，在适当的条件下，蛋白质能够从溶液中沉淀出来。1、加高浓度盐破坏了蛋白质胶体周围的水膜，同时又中和了蛋白质分子的电荷，使蛋白质沉淀。盐析：向蛋白质溶液中加盐而使蛋白质沉淀析出的现象，称为盐析。应用：蛋白质的分离纯化。2、加有机溶剂（破坏蛋白质分子周围的水膜）应用：蛋白质的分离纯化。3、加重金属盐（与蛋白质结合成不溶性盐）4、加某些酸类（与蛋白质合成不溶性盐）可逆沉淀(1)在温和

6、条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。(2)在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。(3)可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法，如等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法等。不可逆沉淀(1)在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏了蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。(2)由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化，所以又称为变性沉淀。(3)如加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物碱沉淀等都属于不可逆沉淀。NNNNHHHH嘌呤NNNN

7、HNH2HH腺嘌呤adenineNNHHHH嘧啶NNHHNH2NHHNHHH胞嘧啶CytosineDNA双螺旋B型结构*两条链反向平行，右手螺旋，有一共同螺旋轴，有大沟和小沟*碱基在内，互补（A＝T，G≡C）*碱基平面垂直于螺旋轴，戊糖在外，双螺旋每转一周为10碱基对（bp）*多数天然DNA为双链结构DNA*多数DNA分子比较刚硬，呈伸展结构，但少数DNA分子较柔韧，有三级结构双螺旋DNA的结构参数类型旋转方向螺旋直径（nm）螺距（nm）每转碱基对数目碱基对间垂直距离（nm）碱基对与水平面倾角A－DNAB－DNAZ－DNA右右