生物化学-复习

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1、第一部分第一部分氨基酸氨基酸一、氨基酸的结构和分类一、氨基酸的结构和分类RH2N-CH-COOH氨基α碳羧基R为脂肪族基团的氨基酸R为芳香族基团的氨基酸R为含硫基团的氨基酸氨基酸R为含羟基基团的氨基酸R为碱性基团的氨基酸R为酸性基团的氨基酸R为含酰胺基团的氨基酸1、R为脂肪族基团的氨基酸亮氨酸甘氨酸异亮氨酸缬氨酸丙氨酸脯氨酸2、R为芳香族基团的氨基酸色氨酸酪氨酸苯丙氨酸紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有色氨基酸、酪氨基酸或苯丙氨基酸。R为含硫基团的氨基酸半胱氨酸蛋氨酸3、R为含羟基基团的氨基

2、酸丝氨酸苏氨酸4、R为碱性基团（带正电荷）赖氨酸胍基组氨酸精氨酸咪唑环5、R为酸性基团（带负电荷）天冬氨酸谷氨酸6、R为含酰胺基团的氨基酸天冬酰胺谷氨酰胺二、氨基酸的特征化学反应二、氨基酸的特征化学反应1、氨基酸与茚三酮反应1)氨基酸与茚三酮反应的基团：氨基和羧基2)与含有亚氨基的脯氨酸反应生成黄色物质与其它氨基酸反应生成紫色物质。2、氨基酸与2,4-二硝基氟苯反应3、氨基酸与丹磺酰氯的反应4、氨基酸与苯异硫氰酸酯反应（Edman反应）苯异硫氰酸酯是寡肽或多肽序列测定中常用的试剂。在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是从N-端依

3、次对氨基酸进行分析鉴定三、氨基酸的酸碱性三、氨基酸的酸碱性氨基酸的等电点：当氨基酸处于某一pH下，其净电荷为零时，该pH即为该氨基酸的等电点（pI）。一个氨基酸带电状况取决于所处溶液的pH：当pIpH时，带净的正电荷。例：溶液pH=8时，赖氨酸（Lys，pI=9.74）、精氨酸（Arg，pI=10.76）带正电荷1、不同氨基酸的等电点（p19-表2.2）2、氨基酸等电点的计算pKx+pKyPI=其中pKx

4、pKy>pI2第二部分第二部分蛋白质蛋白质一、蛋白质的四个层次结构及特点一、蛋白质的四个层次结构及特点多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序多肽链中氨基酸残基的键链方式：肽键、二硫键一级结构以链的方式存在，仅描述蛋白质的线性（或一维）结构极性氨基酸决定蛋白质的二级、三级、四级结构例：镰刀状贫血症：Hb-（正常人）缬-组-亮-苏-脯-谷-谷-赖…Hb-S（患者）缬-组-亮-苏-脯-缬-谷-赖…二级结构：非极性氨基酸通过肽键中的酰胺氮和羰基氧之间形成的氢键维持的，通常二级结构指的是α-螺旋和β-折叠。稳定α-螺旋的力是链内氢键三级结构：指一条

5、多肽链形成紧密的一个或多个球状单位或结构域，三级结构的稳定依赖于非相邻的氨基酸残基侧链的相互作用。四级结构：并不是每个蛋白质都具有的，只有那些由两条或两条以上多肽链组成的蛋白质才具有四级结构，每一条肽链也称为亚基，肽链可以是相同的，也可以是不同的。蛋白质的一级结构描述的是蛋白质的线性（或一维）结构蛋白质的二级、三级、四级结构描述的是蛋白质的空间结构维持蛋白质三维结构的次级键有氢键、静电力（离子键、盐键）、二硫键、疏水力、范德华力等。肽平面：主肽链的折叠单位二、肽平面二、肽平面肽平面之间通过Cα碳原子连接三、蛋白质的变性和复性三、蛋白质的变性

6、和复性蛋白质变性：天然蛋白质受到物理、化学因素的影响，导致疏水作用、氢键破坏，从而导致蛋白质空间结构的破坏，从而使蛋白质的理化性质发生改变和生物功能的丧失称为蛋白质的变性作用。变性本质：空间结构破坏，一级结构不变（肽键完整）。四、蛋白质研究技术四、蛋白质研究技术蛋白质分离技术透析：通过半透膜，使小分子透过、大分子截留，从而使大分子与小分子分离的操作凝胶过滤：按照蛋白质分子量大小进行分离的技术，又称之凝胶过滤，分子筛层析或排阻层析离子交换：离子交换层析的固相是离子交换体，利用被分离的样品中各个成分受溶液pH的影响，有时带正电荷，有时带负电荷的

7、特性，产生与固相交换体的相互作用差异进行分离。pHpI等电点pH=pI蛋白质带正电荷静电荷为零蛋白质带负电荷阳离子交换树脂：易吸附带负电荷的蛋白质，负电性越强，吸附力越强，越难洗脱。阴离子交换树脂：易吸附带正电荷的蛋白质，正电性越强，吸附力越强，越难洗脱。亲和层析:依赖于蛋白质和它的配体之间的相互作用来分离的电泳：根据蛋白质在电场中的迁移的差别达到分离目的的第三部分第三部分酶酶一、酶的一般特性一、酶的一般特性催化条件温和；催化效率高；特异性高；有敏感性；活性可调酶不能催化热力学上不可能的反应，也不能改变化学反应的平衡。活性部位是

8、酶结合和催化底物的场所，是酶分子中真正起催化作用的部位。二、米氏方程二、米氏方程描述的是影响酶促反应速度的因素Km值称为米氏常数Vmax是酶被底物饱和时的反应速度在低浓度底物情况