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1、酶促反应动力学酶反应动力学：是研究反应速度规律以及各种因素对酶反应速度影响的科学。研究酶反应速度的规律和各种因素对酶反应影响的科学。已经知道酶反应动力学，比化学反应动力学复杂得多，其复杂性可以从酶的反应体系看出。因素种类酶系统单酶系统多酶系统酶性质恒态酶别构酶酶状态溶液酶固定化酶底物单底物双或多底物动力学性质稳态动力学稳态前动力学动力学内容稳态初过程稳态全过程其他影响因素抑制剂,活化剂,pH,温度等绪论酶反应动力学体系一、最简单的均相反应系统：1、零级反应：零级反应的特点：（1）反应速度与反应物浓度[A]无关。（2
2、）[A]与t为线性函数关系。（3）k1的单位为：浓度（μmol/L或mmol/L）/时间（s或min）V[A]2、一级反应一级反应的特点：（1）反应速度与反应物浓度[A]呈正比。（2）[A]与t为半对数函数关系。（3）k1的单位为：s-1或min-1）V[A]二、均相可逆反应系统：三、均相双分子不可逆反应系统：如[B]>>[A]，[B]≈[B]0，上式可简化为一级反应方程：二级反应的特点：（1）反应速度与[A]和[B]有关。（2）[A]与t为半对数函数关系。（3）k1的单位为：1/(s·μmol/L或min·mmo
3、l/L）V[A]四、均相双分子可逆反应系统：（Keq为无因次常数。）五、对于反应系统：按合成方向：此处Keq为结合常数，其因此为浓度-1；解离常数有浓度因次。六、均相连续反应系统：1、如果第一个反应为零级反应，第二个反应为一级反应，则有：反应开始后：如果k2极大，或者系统中有大量催化第二个反应的催化剂能使k2无限增大，那么中间产物[B]将趋于0，终产物[C]将趋于[C]∞。[C]∞与t为线性函数，根据以上两式，应有：σ为形成的终产物C与原始反应物A变化量之比，称为接近度，σ越接近1，形成的终产物越能反映原始反应物的
4、变化量。2、如果第一个反应和第二个反应都是一级反应，那么应有：反应开始后：浓度单位反应时间ABCC∞连续反应系统中成分的浓度变化假设两个反应都是一级反应。反应开始后，首先是中间产物B的形成，[B]迅速升高，达到最大值，而后下降；[B]达到最大值时间tB为：终产物C的形成在反应初期有一延迟，tB时后加速；k2愈大，延迟期愈短，k2无限增大，延迟期消失，[C]趋近于[C]∞；[A]的减少与[C]∞的增加呈对称图形。第一节酶促反应动力学一、前稳态酶促反应动力学(一)稳态和前稳态酶(E)促单底物反应:反应历程:在最初极短反
5、应时间(t1)内,[P]极低,逆反应(E+P→S)可以忽略不计.因此:ES(酶-底物复合物)生成速度ES分解速度=ES净生成速度=ES生成速度-ES分解速度t=0,[ES]=0,[P]=0,[S]最大,ES生成速度最大,0~t1内,[S]↘,[P]↗,[ES]↗,到t1时,达到恒定.ES生成速度↘,ES分解速度↗,ES净生成速度↘t1~t2内,[S]↘,[P]↗,[ES]→(稳态或恒态)ES生成速度=ES分解速度,ES净生成速度→T2后,[ES]↘(二)前稳态动力学与稳态动力学的比较前稳态动力学稳态动力学时间0~t
6、1t1~t2反应速度反应步骤二、单底物酶促反应稳态动力学（一）米氏方程的推导（二）米氏方程的物理意义1.提供了两个极为重要的酶反应动力学常数Km和可擦他kcat并通过他们表达了酶反应性质、反应条件和酶反应速度之间的关系。Km的物理意义：⑴特定的反应，特定的反应条件下，Km是个特征常数，可部分描述酶反应性质、反应条件对酶反应速度的影响。故可用来鉴别不同的酶。⑵1/Km表示酶与底物的亲和力，Km越大，亲和力越小，反之越大。⑶当v=V/2时，Ks=[S]。表明Km相当于反应达到最大速度一半时的底物浓度，或者说，相当于要使
7、反应系统有一半的酶分子参加反应所必须具有的底物浓度。⑷通过Km可判断酶的最适底物，因为最适底物具有最大的V/Km。⑸通过Km可了解酶的底物在体内可能具有的浓度水平。一般酶<>Km,那么v≈V，[S]将失去其生理意义。⑹通过体外测定某些物质对Km的影响，可以推断出该物质可能有的生理效应，如作为抑制剂或活化剂等。（三）酶活力单位和比活力一个标准单位：在特定的条件下（25℃，pH、底物浓度等其他条件均为最适条件），1分钟能转化1微摩尔底物所需的酶量。酶的比活力
8、（specificactivity）：每毫克蛋白所含的酶单位数，用U/mg蛋白表示。（四）酶的转换数1.分子活性定义：在最适条件下，每摩尔酶每分钟所转变的底物摩尔数（即每摩尔酶的酶单位数）。2.对于寡聚酶：在最适条件下，每摩尔活性亚基或催化中心每分钟所转变的底物摩尔数。3.用min-1表示。4.kcat=Vmax/[Et]（五）米氏方程对酶反应速度和底物浓度
