《酶促反应动力学》ppt课件

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1、第九章酶促反应动力学研究酶促反应速率、变化规律及其影响因素的一门学科影响酶促反应的因素酶促反应速率和反应类型酶反应速率与非酶促反应一样，一般都是以单位时间（t）内，底物或产物浓度的变化值来表示，常用的单位是。影响酶促反应速率的因素影响酶促反应速度的主要因素包括：酶浓度、底物浓度、反应温度、反应介质的pH和离子强度以及有无抑制剂的存在等。底物浓度对酶反应速度的影响酶和底物形成中间物的学说，已得到许多实验证明：（1）ES复合物已被电子显微镜和X射线晶体结构分析直接观察到。（2）许多酶和底物的光谱性质在形成ES复合物后发生变化。（3）酶的物理

2、性质，如溶解度或热稳定性，经常在形成Es复合物后发生变化。（4）已分离得到某些酶与底物相互作用生成Es复合物的结晶。（5）超离心沉降过程中，可观察到酶和底物共沉降现象。米氏反应动力学酶反应动力学最简单的模型由LenorMichaelis和MaudeMenten于1913年提出，因此又名为Michaelis-Menten模型或M-M模型。1925年，G.E.Briggs和JamesB.S.Haldane使用稳态近似法提出一个略为复杂的模型，但为了表达对Michaelis和Menten的开拓性工作的敬意，它仍然被称为M-M模型。米氏方程成立

3、的需要满足三个条件：（1）反应速度为初速度，因为此时反应速度与酶浓度呈正比关系，避免了反应产物以及其它因素的干扰；（2）酶底物复合物处于稳态即ES浓度不发生变化；（3）符合质量作用定律。LeonorMichaelis(1875-1949)MaudMenten(1879-1960)所谓稳态是指反应进行一段时间后，系统的复合物ES浓度，由零逐渐增加到一定数值，在一定时间内，尽管底物浓度和产物浓度不断地变化，复合物ES也在不断的生成和分解，但是当反应系统中ES的生成速率和ES的分解速率相等时，络合物ES浓度保持不变的这种反应状态称为稳态。Th

4、eMechaelis-MentenEquationYouneedtoknowhowthisisderivedThisisthecompletechemicalformulaforanenzyme-catalyzed(E)reactionofsubstrate,Sandproduct,P;Mechaelis-Mentenequationdescribestherelationshipbetweenreactionrateandsubstrateconcentration.Itcanexplainthesaturationbehaviori

5、ncatalyzedreactionsasshowninthepreviousslide.Mechaelis-Mentenequationisderivedbasedonthefollowingthreeconditions:Statesteadyassumption;Initialvelocityassumption;Ratelaw.k1K-1k2K-2InitialVelocityAssumptionInthebeginningofthereaction,thereisverylittleproduct,or[P]issmall.S

6、otheamountof[ES]contributedbyE+Pisnegligible.Thus,theMMequationconcernsthereactionratethatismeasuredduringearlyreactionperiod.Inwhichcase,theenzymecatalyzedreactioncanbemodifiedto:K-1k1K-1k2k1k2K-2RateLawinEnzymeCatalyzedReactionsRatelawstillappliesinenzymecatalyzedreact

7、ions.Theforwardvelocity,orrate,vfis,Thereversevelocityorrate,ortherateofdisappearancevdis,Atsteadystate,thereisnoaccumulationof[ES],thus:k1K-1k2DerivationofMichaelis-MentenEquationWeneedonemorecondition,thatis,thetotalenzymeconcentration,[Et]isthesumofthatofenzyme-substr

8、atecomplex,[ES],andthatoffreeenzyme,[E]:Atsteadystate,theforwardrateshouldequaltothereverserate:Rateofp