动物生物化学填空题

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1、动生化填空题1.结缔组织（肌腱、韧带、毛发、软骨）以纤维状蛋白为主要成分。2.天然氨基酸的结构通式为或。3.氨基酸在等电点时主要以两性离子形式存在，PH＞PI时的溶液中，大部分以阴离子形式存在，在PH＜PI的溶液中主要以阳离子形式存在。4.在紫外光区有吸收光能力的氨基酸只有色、酪、苯丙三种。5.当氨基酸在等电点时，由于静电引力的作用，其溶解度最小，容易发生沉淀。6.所谓的两性离子是指带有数量相等的正负两种电荷的离子。7.在一定的实验条件下，等电点是氨基酸的特征常数。8.在常见的20种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是甘氨酸。9.蛋白

2、质中氮元素的含量比较恒定，平均值为16％。10.蛋白质中不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。11.维系蛋白质二级结构的最主要的力是氢键。12.α-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与中心轴平行。氢键是由每个氨基酸的N-H与前面隔三个氨基酸的C=0形成的，它允许所有的肽平面上的H与O都参与氢键的形成。13.参与维持蛋白质构象的作用力有氢键、范德华力、疏水作用力、离子键、配位键和二硫键。14.蛋白质之所以出现丰富的构象，是因为主肽链的Cɑ-C和Cɑ-N键能进行转动。15.蛋白质主链构象的结构单元包括α-螺旋、β-折叠、β-转角

3、、无规卷曲。16.维系蛋白质四级结构的作用力是疏水作用力、离子键、氢键和范德华引力，其中最主要的是疏水作用力。17.变性蛋白质的主要的特征是生物功能散失。18.蛋白质变性的实质是蛋白质空间结构被破坏。19.血红蛋白与氧结合呈现协同效应，这是通过血红蛋白的变构作用来实现的。20.在胰岛素分子中始终保持不变的氨基酸残基称为守恒氨基酸残基。21.没有活性的胰岛素前体称为胰岛素原。22.血红蛋白分子是由两个α-亚基和两个β-亚基组成的四聚体，在红素中央的Fe2+是氧结合的部位，且每一个Fe2+可以结合一个氧分子。23.医学通常用75％的

4、酒精来消毒手术部位，主要是应用蛋白质变性的这一特性。24.常用的测定蛋白质分子量的方法有沉降速度法、凝胶过滤法、SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法三种。25.蛋白质溶液时亲水胶体，它具有一般胶体的特性，如：布朗运动、丁道尔现象、电泳行为和不能透过半透膜。26.破坏蛋白质胶体溶液稳定因素的因素有高浓度盐、重金属、某些有机酸、生物碱和有机溶剂。27.蛋白质沉淀作用的实质是蛋白质发生聚胶，形成了直径大于100nm的大颗粒。28.蛋白质分子在直流电场中的迁移速率的大小与蛋白质分子本身的大小、形状和净电荷量有关。29.根据分子对称性的不同，可将蛋

5、白质分为球状蛋白质和纤维状蛋白质两大类。30.根据化学组成的不同可将蛋白质分为简单蛋白质和结合蛋白质两大类。1.结合蛋白的非蛋白质部分通常称为辅基。2.酶的化学本质是蛋白质或核酸。3.酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的活性中心或活性部位。4.酶的活性部位是由结合部位和催化部位组成的，前者决定底物专一性，后者决定反应专一性。5.酶对底物和反应类型的严格选择性称为酶的专一性，一般可分为相对专一性、绝对专一性和立体化学专一性。6.L-精氨酸酶只作用于L-精氨酸，而对D-精氨酸无作用，因为此酶具有立体化学专

6、一性。7.酶根据其分子特点可分为单体酶、寡聚酶、多酶复合体三类。8.按照化学组成，酶可分为单纯酶和结合酶。9.单纯酶的活性仅仅决定于它的蛋白质结构，结合酶的活性除了需要蛋白质以外，还需要非蛋白质的小分子有机化合物。前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子。10.提高酶催化效率的五大主要因素是共价催化、酸碱催化、邻近定向效应、底物形变和活性部位疏水空穴的影响。11.共价催化又可分为亲核催化和亲电催化。12.大多数酶的催化机理可分为共价催化和酸碱催化两类。13.离子键、氢键和范德华键都是酶结合底物的重要化学键。14.亲核基因是电子对的供体，

7、亲电子基因是电子对的受体。15.测酶活力的主要原则是在特定PH、温度和[S]>>[E]（即底物浓度比酶浓度过量的多）条件下测定其体系内产物的生成量或底物的消耗量。16.测定酶活力，实际上就是测定酶促反应进行速度。酶促反应速度越快，酶活力就越大。17.酶活力单位是衡量酶活力大小的单位，为了统一酶活力的计算标准，1961年国际生物化学协会酶学委员会对酶活力单位作了下列规定：在指定的反应条件下，1min内，将1微摩尔的底物转化为产物所需要的酶量，定为一个国际单位。上述指定的反应条件是：25℃、最适PH值、饱和底物浓度。18.酶反应速度

8、有两种表示方式：单位时间内底物浓度的减少量和单位时间内产物浓度的增加量。19.为了排除干扰，酶活力应该用酶促反应的初速度表示。就是指：底物开始反应之后，很短一段时间内的反应速度。反应时间一般采用5—10min。20.酶制剂的酶含量及纯度常用比活力的大小表示。比活