《生化学习要点全册》PPT课件

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1、生物化学复习要点题型一、名词解释（共5题，3分/题，共15分二、单项选择题（共20题，1分/题，共20分）三、填空题（共20空，0.5分/空，共10分）四、判断题（共10题，1分/题，共10分）五、生化术语中英对译（共10题，0.5分/题，共5分）六、问答题（共5题，8分/题，共40分）◆绪论◆第一章蛋白质◆第二章酶◆第三章核酸◆第四章维生素◆第五章生物氧化◆第六章糖代谢◆第七章脂代谢◆第八章蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢◆第九章核酸的酶促降解及核苷酸代谢◆第十章DNA的复制◆第十一章RNA的转录◆第十二章蛋白质的生物合成学习要点提示及思考题第一章蛋白质化学要点提示重点1、蛋白质的化学组成——

2、各种AA代号、蛋白质一级结构测定方法（酶法及化学法切割位点）2、 氨基酸的性质——两性性质及等电点计算、化学反应及颜色反应3、肽平面、蛋白质的结构——键及概念、特点等4、蛋白质的性质——胶体性质、沉淀、变性与复性等5、蛋白质的分离提纯一、组成1、蛋白质是由20种氨基酸组成的。氨基酸性质方面的差别反映了它们侧链的不同。除了Gly没有手性碳以外，其他19种氨基酸都至少含有一个手性碳。非极性AlaValLeuIleMetPheTrpPro极性不带电GlySerThrAsnGlnTyrCys极性带正电LysArgHis极性带负电GluAsp必需氨基酸与非必需氨基酸的概念2、氨基酸的构型与旋光性构型（

3、Configuration)是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。由一种构型转变为另一种构型时，将涉及共价键的断裂和重新形成。注意：构型与构象的概念差别构象(Conformation)：指取代基团围绕单键旋转时可形成不同的立体结构。其空间位置的改变不涉及共价键的破裂。3、氨基酸和多肽的酸性和碱性基团的离子状态取决于pH两性离子：同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子。pI：溶液中AA分子所含的-NH3＋和-COO-数目正好相等，净电荷为0时的pH值即为氨基酸的等电点，。中性氨基酸：pI=(pK`-CO

4、O+pK`-NH2)/2酸性氨基酸：pI=(pK`-COO+pK`R-COO-)/2碱性氨基酸：pI=(pK`-NH2+pK`R-NH2)/24、氨基酸的化学性质注意：反应的机理、涉及的化学术语简称二、蛋白质的三维结构1、多肽链中相邻氨基酸残基通过肽键连接。肽键具有部分双键特性，所以整个肽单位是一个极性的平面结构。由于立体上的限制，肽键的构型大都是反式构型。绕N-Cα和Cα-C键的旋转赋予了多肽链构象上的柔性。2、蛋白质的分子结构包括一级结构(primarystructure)二级结构(secondarystructure)三级结构(tertiarystructure)四级结构(qua

5、ternarystructure)高级结构超二级结构与结构域注意维系各个结构的作用力3、蛋白质二级结构的主要形式-螺旋(-helix)-折叠(-pleatedsheet)-转角(-turn)无规卷曲(randomcoil)掌握各种结构的特点。4、蛋白质一级结构测序1）注意二硫键的断裂方法（氧化法、还原法）2）分析N端和C端的方法3）肽链的部分裂解（注意内肽酶切位置和化学裂解）4）一级结构序列的分析三、蛋白质的性质1、蛋白质的两性离解和电泳现象（概念）2、蛋白质的胶体性质（两个因素）3、蛋白质的沉淀作用（两种方式）4、蛋白质的变性5、蛋白质的紫外吸收6、蛋白质的颜色反应四、蛋白质的

6、分离纯化蛋白质的分离纯化（一）根据分子大小不同的分离方法（二）利用溶解度差别的分离（三）根据电荷大小进行分离（四）蛋白质的选择吸附分离（五）利用生物亲和力蛋白质含量的测定蛋白质纯度等的测定注意几种电泳概念、原理；能判断电泳的方向、速度等注意离子交换、分子层析的原理五、蛋白质的结构和功能的关系1、蛋白质功能的多样性2、蛋白质一级结构与功能的关系3、蛋白质的高级结构与功能的关系注意：肌红蛋白的氧饱和曲线为双曲线型，而血红蛋白的氧饱和曲线是S型的。概念：波尔效应；协同效应第二章酶一、要点提示1、酶和一般催化剂的共性2、酶催化作用特性一、酶是生物催化剂1．高效性2、酶的专一性3、反应条件温和4、可调

7、节5、易失活二、酶的化学本质除了某些RNA之外，绝大部分酶是蛋白质，或是带有辅助因子的蛋白质。酶的反应类型分为六大类：脱氢酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶和合成酶。三、酶活性部位：结合部位、催化部位与酶功能的联系四、酶的催化作用机理（一）.酶作用专一性机理（诱导契合学说）（二）.酶作用高效性机理中间产物学说（三）.影响酶高效性的因素1.邻近定向效应2.底物的形变和诱导契合3.亲核催化/亲电催化（共价催化）4