生 物 化 学27627

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1、生物化学一、名词解释1、氨基酸的等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的-NH3+基和-COO-基的解离度完全相等时，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸溶液的pH值称为该氨基酸的等电点2、蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构主要是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和自由回转等结构。3、蛋白质的变性作用：天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象

2、称变性作用4、蛋白质的别构作用：蛋白质分子在实现其功能的过程中，其构象发生改变，并引起性质和功能的改变。这种现象称为蛋白质的别构现象。5、盐析：加入大量盐使蛋白质沉淀析出的现象，称盐析。6、核酸的变性：核酸变性指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。变性只涉及次级键的变化。7、增色效应：核酸变性后，260nm处紫外吸收值明显增加的现象，称增色效应。8、减色效应：核酸复性后，260nm处紫外吸收值明显减少的现象，称减色效应。9、解链温度：核酸变性时，紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度值称熔解温度（Tm）。10、分子杂

3、交：在退火条件下，不同来源的DNA互补区形成双链，或DNA单链和RNA链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程称分子杂交。11、酶的活性部位：活性部位(或称活性中心)是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。12、寡聚酶：由几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。13、酶的最适pH：酶表现最大活力时的pH称为酶的最适pH。14、同工酶：具有不同分子形式但却催化相同的化学反应的一组酶称为同工酶。15、必需基团：酶分子有些基团若经化学修饰(如氧化、还原，酶化、烷化等)使其改变，则酶的活性丧失，这些基团即称为必需基团。16、单体酶：只

4、有一条肽链的酶称为单体酶。17、别构酶：生物体内有许多酶也具有类似血红蛋白那样的别构现象。这种酶称为别构酶。18、辅酶：是酶的辅助因子中的一类，其化学本质是小分子有机化合物，与酶蛋白结合得相对较松，用透析法可以除去，其作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与并促进反应。19、辅基：通常把那些与酶蛋白结合比较紧的，用透析法不易除去的小分子物质称为辅基。20、酶原的激活：某些酶，特别是一些与消化作用有关的酶，在最初合成和分泌时，没有催化活性。这种没有活性的酶的前体称为酶原。21、生物氧化：有机物质在生物体细胞内的氧化称为生物氧化。22、呼吸链：

5、代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，而生成水的全部体系称呼吸链。23、P/O比值：P/O比值是指每消耗一摩尔氧原子所消耗无机磷酸的摩尔数。24、底物水平磷酸化作用：底物水平磷酸化是在被氧化的底物上发生磷酸化作用。即底物被氧化的过程中，形成了某些高能磷酸化合物的中间产物，通过酶的作用可使ADP生成ATP。25、氧化磷酸化：伴随着放能的氧化作用而进行的磷酸化作用。26、糖的有氧氧化：在有氧情况下，葡萄糖（糖原）最后经三羧酸循环彻底氧化为水和二氧化碳的过程。27、糖酵解（作用）：在无氧情况下，葡萄糖（

6、糖原）经酵解生成乳酸的过程。28、三羧酸循环：乙酰辅酶A的乙酰基部分是通过一种循环，在有氧条件下被彻底氧化为CO2和H2O的。这种循环称为三羧酸循环，也称柠檬酸循环。它不仅是糖的有氧分解代谢的途径，也是机体内一切有机物的碳链骨架氧化成CO2的必经途径。29、糖原异生作用：非糖物质如甘油。丙酮酸，乳酸以及某些氨基酸等能在肝脏中转变为糖原，称糖原异生作用。30、乙醛酸循环：存在于植物及微生物体内的一种利用乙酸（乙酰CoA）净合成琥珀酸的循环，因乙醛酸是关键重要中间代谢物，故称乙醛酸循环。31、必需脂肪酸：动物或人体内不能合成，必须由食物供给的脂

7、肪酸叫必需脂肪酸。32、酮体：在肝脏中脂肪酸的氧化不彻底所形成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，统称为酮体。33、酮血症：肝脏产生的酮体，超过了肝外组织氧化能力，致使血液中呈现过量酮体的病症叫酮血症。34、脂肪动员：人体在饥饿状态时，体内贮存的脂肪，经脂肪酶的催化水解成甘油和脂肪酸。并进一步氧化分解成CO2水并产生能量的过程叫脂肪动员。35、β-氧化：动物体内在进行脂肪酸降解时，是逐步将碳原子成对地从脂肪酸链上切下，生成乙酰辅酶A和比原脂肪酸少两个碳原子的脂酰辅酶A的反应过程。36、转氨基作用：一种α-氨基酸的氨基可以转移到α-酮酸上，从而生成

8、相应的一分子α-酮酸和一分子α-氨基酸，这种作用称转氨基作用，也称氨基移换作用。37、氧化脱氨基作用：α-氨基酸在酶的催化下氧化生成α-酮酸，此时消耗氧并产生氨，此过程称氧化脱氨